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万見
- PDB-7z10: Monomeric respiratory complex IV isolated from S. cerevisiae -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z10
タイトルMonomeric respiratory complex IV isolated from S. cerevisiae
要素
  • (CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT ...シトクロムcオキシダーゼ) x 7
  • (Cytochrome c oxidase polypeptide ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Cytochrome C Oxidase (シトクロムcオキシダーゼ) / Mitochondria Respiratory Chain / Complex IV (シトクロムcオキシダーゼ) / Oxidoreductace-electron transport complex
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex IV / シトクロムcオキシダーゼ / 細胞呼吸 / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / 細胞呼吸 / proton transmembrane transport ...mitochondrial cytochrome c oxidase assembly / mitochondrial respiratory chain complex IV / シトクロムcオキシダーゼ / 細胞呼吸 / mitochondrial electron transport, cytochrome c to oxygen / cytochrome-c oxidase activity / electron transport coupled proton transport / ATP synthesis coupled electron transport / 細胞呼吸 / proton transmembrane transport / ミトコンドリア / ミトコンドリア / ミトコンドリア内膜 / oxidoreductase activity / copper ion binding / heme binding / ミトコンドリア / zinc ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome c oxidase subunit VII, budding yeast / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa, fungal / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI superfamily ...Cytochrome c oxidase subunit VII, budding yeast / Cytochrome c oxidase, subunit VIIa, fungal / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV family / Cytochrome c oxidase subunit VIIc superfamily / Cytochrome c oxidase subunit IV superfamily / Cytochrome c oxidase subunit VIIc / Cytochrome c oxidase subunit IV / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI / Cytochrome c oxidase, subunit Va/VI superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Va / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit VII / Cytochrome c oxidase subunit 2, C-terminal / Cytochrome c oxidase subunit III domain / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding region signature. / Cytochrome c oxidase, subunit Vb / Cytochrome c oxidase, subunit Vb superfamily / Cytochrome c oxidase subunit Vb / Cytochrome c oxidase subunit Vb, zinc binding domain profile. / Cytochrome c oxidase subunit I domain / Cytochrome c oxidase, subunit II / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome c oxidase subunit III / Cytochrome c oxidase subunit III-like / Cytochrome c oxidase, subunit III, 4-helical bundle / Cytochrome c oxidase subunit III / Heme-copper oxidase subunit III family profile. / Cytochrome c oxidase subunit III-like superfamily / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain / Cytochrome oxidase subunit II transmembrane region profile. / Cytochrome c/quinol oxidase subunit II / Copper centre Cu(A) / CO II and nitrous oxide reductase dinuclear copper centers signature. / Cytochrome C oxidase subunit II, transmembrane domain superfamily / Cytochrome c oxidase, subunit I, copper-binding site / Heme-copper oxidase catalytic subunit, copper B binding region signature. / Cytochrome c oxidase-like, subunit I domain / Cytochrome oxidase subunit I profile. / Cytochrome c oxidase subunit I / Cytochrome c oxidase-like, subunit I superfamily / Cytochrome C and Quinol oxidase polypeptide I / Cytochrome C oxidase subunit II, periplasmic domain / Cytochrome c oxidase subunit II-like C-terminal / Cytochrome oxidase subunit II copper A binding domain profile. / Cupredoxin
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / DINUCLEAR COPPER ION / HEME-A / DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial ...COPPER (II) ION / DINUCLEAR COPPER ION / HEME-A / DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / Cytochrome c oxidase subunit 1 / Cytochrome c oxidase subunit 2 / Cytochrome c oxidase subunit 3 / Cytochrome c oxidase subunit 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 8, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 9, mitochondrial / Cytochrome c oxidase subunit 7, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.87 Å
データ登録者Marechal, A. / Hartley, A. / Ing, G. / Pinotsis, N.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/M00936X/1 英国
引用ジャーナル: Biochim Biophys Acta Bioenerg / 年: 2022
タイトル: Cryo-EM structure of a monomeric yeast S. cerevisiae complex IV isolated with maltosides: Implications in supercomplex formation.
著者: Gabriel Ing / Andrew M Hartley / Nikos Pinotsis / Amandine Maréchal /
要旨: In mitochondria, complex IV (CIV) can be found as a monomer, a dimer or in association with other respiratory complexes. The atomic structure of the yeast S. cerevisiae CIV in a supercomplex (SC) ...In mitochondria, complex IV (CIV) can be found as a monomer, a dimer or in association with other respiratory complexes. The atomic structure of the yeast S. cerevisiae CIV in a supercomplex (SC) with complex III (CIII) pointed to a region of significant conformational changes compared to the homologous mammalian CIV structures. These changes involved the matrix side domain of Cox5A at the CIII-CIV interface, and it was suggested that it could be required for SC formation. To investigate this, we solved the structure of the isolated monomeric CIV from S. cerevisiae stabilised in amphipol A8-35 at 3.9 Å using cryo-electron microscopy. Only a minor change in flexibility was seen in this Cox5A region, ruling out large CIV conformational shift for interaction with CIII and confirming the different fold of the yeast Cox5A subunit compared to mammalian homologues. Other differences in structure were the absence of two canonical subunits, Cox12 and Cox13, as well as Cox26, which is unique to the yeast CIV. Their absence is most likely due to the protein purification protocol used to isolate CIV from the III-IV SC.
履歴
登録2022年2月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月3日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Cytochrome c oxidase subunit 1
b: Cytochrome c oxidase subunit 2
c: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 3; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE III, COX3
d: Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial
e: Cytochrome c oxidase polypeptide 5A, mitochondrial
f: Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial
g: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VII, COX7
h: Cytochrome c oxidase polypeptide VIII, mitochondrial
i: CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7A; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VIIA, COX9
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,88318
ポリマ－174,8219
非ポリマー4,0629
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area45130 Å2
ΔGint-410 kcal/mol
Surface area57240 Å2
手法PISA

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要素

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CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT ... , 7種, 7分子 abcdfgi

#1: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 1 / シトクロムcオキシダーゼ / Cytochrome c oxidase polypeptide I


分子量: 58832.586 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 参照: UniProt: P00401, シトクロムcオキシダーゼ
#2: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 2 / / Cytochrome c oxidase polypeptide II


分子量: 26779.816 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: COX2, OXI1, Q0250 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00410, シトクロムcオキシダーゼ
#3: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 3; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE III, COX3 / シトクロムcオキシダーゼ


分子量: 30383.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00420, シトクロムcオキシダーゼ
#4: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 4, mitochondrial / シトクロムcオキシダーゼ / Cytochrome c oxidase polypeptide IV


分子量: 13044.794 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: COX4, YGL187C, G1362 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04037
#6: タンパク質 Cytochrome c oxidase subunit 6, mitochondrial / シトクロムcオキシダーゼ / Cytochrome c oxidase polypeptide VI


分子量: 12230.607 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: COX6, YHR051W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00427
#7: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VII, COX7 / シトクロムcオキシダーゼ


分子量: 6811.154 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P10174, シトクロムcオキシダーゼ
#9: タンパク質 CYTOCHROME C OXIDASE SUBUNIT 7A; SYNONYM: CYTOCHROME C OXIDASE POLYPEPTIDE VIIA, COX9 / シトクロムcオキシダーゼ


分子量: 6471.684 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P07255, シトクロムcオキシダーゼ

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Cytochrome c oxidase polypeptide ... , 2種, 2分子 eh

#5: タンパク質 Cytochrome c oxidase polypeptide 5A, mitochondrial / Cytochrome c oxidase polypeptide Va


分子量: 14891.784 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: COX5A, YNL052W, N2474, YNL2474W / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00424, シトクロムcオキシダーゼ
#8: タンパク質・ペプチド Cytochrome c oxidase polypeptide VIII, mitochondrial


分子量: 5375.354 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: COX8, YLR395C, L8084.14 / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P04039, シトクロムcオキシダーゼ

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非ポリマー , 6種, 9分子

#10: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-HEA / HEME-A / Heme A


分子量: 852.837 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C49H56FeN4O6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#13: 化合物 ChemComp-PEF / DI-PALMITOYL-3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 3-[AMINOETHYLPHOSPHORYL]-[1,2-DI-PALMITOYL]-SN-GLYCEROL / DPPE / ホスファチジルエタノールアミン


分子量: 691.959 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C37H74NO8P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: リン脂質*YM
#14: 化合物 ChemComp-CUA / DINUCLEAR COPPER ION


分子量: 127.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#15: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1Cytochrome c oxidaseシトクロムcオキシダーゼCOMPLEX#1-#90MULTIPLE SOURCES
2Cytochrome c oxidaseシトクロムcオキシダーゼCOMPLEX#1-#91NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE
詳細: 3 microliters of sample applied to negatively glow discharged grig.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1400 nm / Cs: 2.7 mm / C2レンズ絞り径: 70 µm
撮影電子線照射量: 48 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.17.1_3660: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
1cryoSPARC2粒子像選択Cryosparc2 manual and template autopicker was used
4CTFFIND4.1.10CTF補正Run through cryoSPARC wrapper
10cryoSPARC2.12.4初期オイラー角割当
11cryoSPARC2.12.4最終オイラー角割当
12cryoSPARC2.12.4分類
13cryoSPARC2.12.4３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 558378
詳細: Manual picking of 970 particles followed 2D classification, selection of best classes (271 particles) and autopicking by CryoSPARC template picker.
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.87 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 72409 / 詳細: CyroSPARC non-uniform refinement was performed / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00712935
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d1.10517624
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d19.484597
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0551956
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0092172

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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