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万見
- PDB-7z0t: Structure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7z0t
タイトルStructure of the Escherichia coli formate hydrogenlyase complex (aerobic preparation, composite structure)
要素
  • (Formate hydrogenlyase subunit ...) x 6
  • Formate dehydrogenase HFormate dehydrogenase (acceptor)
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / FHL / group-4 membrane bound hydrogenase / [NiFe] hydrogenase
機能・相同性
機能・相同性情報


formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / plasma membrane respiratory chain complex I / anaerobic electron transport chain / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / urate catabolic process / 嫌気呼吸 ...formate dehydrogenase (hydrogenase) / formate oxidation / oxidoreductase activity, acting on the aldehyde or oxo group of donors / formate dehydrogenase complex / plasma membrane respiratory chain complex I / anaerobic electron transport chain / formate dehydrogenase (NAD+) activity / glucose catabolic process / urate catabolic process / 嫌気呼吸 / 細胞呼吸 / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H / molybdopterin cofactor binding / nickel cation binding / NADH dehydrogenase (ubiquinone) activity / quinone binding / ATP synthesis coupled electron transport / 細胞呼吸 / NAD binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / membrane => GO:0016020 / oxidoreductase activity / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / 4Fe-4S dicluster domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain ...Formate dehydrogenase H, molybdopterin-binding domain / Formate dehydrogenase, alpha subunit / Formate dehydrogenase H, N-terminal / 4Fe-4S dicluster domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 2. / Molybdopterin oxidoreductase, molybdopterin cofactor binding site / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 1. / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases signature 3. / Molybdopterin oxidoreductase, prokaryotic, conserved site / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Nickel-dependent hydrogenase, large subunit / Nickel-dependent hydrogenase / Molybdopterin oxidoreductase Fe4S4 domain / Molybdopterin dinucleotide-binding domain / Molydopterin dinucleotide binding domain / Respiratory-chain NADH dehydrogenase 20 Kd subunit signature. / NADH-ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / NADH-quinone oxidoreductase, chain I / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 49kDa subunit, conserved site / Respiratory chain NADH dehydrogenase 49 Kd subunit signature. / NADH-quinone oxidoreductase, subunit D / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 49 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, 30kDa subunit superfamily / Respiratory-chain NADH dehydrogenase, 30 Kd subunit / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1, conserved site / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 1. / Respiratory-chain NADH dehydrogenase subunit 1 signature 2. / NADH:ubiquinone oxidoreductase, subunit 1/F420H2 oxidoreductase subunit H / NADHデヒドロゲナーゼ / NADH:ubiquinone oxidoreductase / NADH:quinone oxidoreductase/Mrp antiporter, membrane subunit / Proton-conducting membrane transporter / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / Molybdopterin oxidoreductase, 4Fe-4S domain / Prokaryotic molybdopterin oxidoreductases 4Fe-4S domain profile. / NADH:ubiquinone oxidoreductase-like, 20kDa subunit / NADH ubiquinone oxidoreductase, 20 Kd subunit / Molybdopterin oxidoreductase / Molybdopterin oxidoreductase / [NiFe]-hydrogenase, large subunit / 4Fe-4S dicluster domain / 4Fe-4S ferredoxin, iron-sulphur binding, conserved site / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding region signature. / 4Fe-4S ferredoxin-type iron-sulfur binding domain profile. / 4Fe-4S ferredoxin-type, iron-sulphur binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
: / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / Chem-MGD / NICKEL (II) ION / 鉄・硫黄クラスター / Formate dehydrogenase H / Formate hydrogenlyase subunit 2 / Formate hydrogenlyase subunit 3 / Formate hydrogenlyase subunit 4 ...: / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON / : / Chem-MGD / NICKEL (II) ION / 鉄・硫黄クラスター / Formate dehydrogenase H / Formate hydrogenlyase subunit 2 / Formate hydrogenlyase subunit 3 / Formate hydrogenlyase subunit 4 / Formate hydrogenlyase subunit 5 / Formate hydrogenlyase subunit 6 / Formate hydrogenlyase subunit 7
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Steinhilper, R. / Murphy, B.J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
Max Planck Society ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of the membrane-bound formate hydrogenlyase complex from Escherichia coli.
著者: Ralf Steinhilper / Gabriele Höff / Johann Heider / Bonnie J Murphy /
要旨: The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase ...The prototypical hydrogen-producing enzyme, the membrane-bound formate hydrogenlyase (FHL) complex from Escherichia coli, links formate oxidation at a molybdopterin-containing formate dehydrogenase to proton reduction at a [NiFe] hydrogenase. It is of intense interest due to its ability to efficiently produce H during fermentation, its reversibility, allowing H-dependent CO reduction, and its evolutionary link to respiratory complex I. FHL has been studied for over a century, but its atomic structure remains unknown. Here we report cryo-EM structures of FHL in its aerobically and anaerobically isolated forms at resolutions reaching 2.6 Å. This includes well-resolved density for conserved loops linking the soluble and membrane arms believed to be essential in coupling enzymatic turnover to ion translocation across the membrane in the complex I superfamily. We evaluate possible structural determinants of the bias toward hydrogen production over its oxidation and describe an unpredicted metal-binding site near the interface of FdhF and HycF subunits that may play a role in redox-dependent regulation of FdhF interaction with the complex.
履歴
登録2022年2月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Formate hydrogenlyase subunit 3
E: Formate hydrogenlyase subunit 5
B: Formate hydrogenlyase subunit 2
G: Formate hydrogenlyase subunit 7
F: Formate hydrogenlyase subunit 6
D: Formate hydrogenlyase subunit 4
A: Formate dehydrogenase H
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)318,13621
ポリマ－313,4957
非ポリマー4,64114
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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Formate hydrogenlyase subunit ... , 6種, 6分子 CEBGFD

#1: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 3 / FHL subunit 3 / Hydrogenase-3 component C


分子量: 64121.742 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16429
#2: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 5 / FHL subunit 5 / Hydrogenase-3 component E


分子量: 66589.859 Da / 分子数: 1 / Mutation: internal deca-His-Gly-Ser sequence after Gly83 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16431
#3: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 2 / FHL subunit 2 / Hydrogenase-3 component B


分子量: 21899.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0AAK1
#4: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 7 / FHL subunit 7 / Hydrogenase-3 component G


分子量: 28033.170 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16433
#5: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 6 / FHL subunit 6 / Hydrogenase-3 component F


分子量: 20336.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16432
#6: タンパク質 Formate hydrogenlyase subunit 4 / FHL subunit 4 / Hydrogenase 3 component D


分子量: 33049.152 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P16430

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#7: タンパク質 Formate dehydrogenase H / Formate dehydrogenase (acceptor) / Formate dehydrogenase-H subunit alpha / FDH-H / Formate-hydrogen-lyase-linked / selenocysteine- ...Formate dehydrogenase-H subunit alpha / FDH-H / Formate-hydrogen-lyase-linked / selenocysteine-containing polypeptide


分子量: 79465.703 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12
参照: UniProt: P07658, formate dehydrogenase (hydrogenase)

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非ポリマー , 6種, 14分子

#8: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#9: 化合物 ChemComp-FCO / CARBONMONOXIDE-(DICYANO) IRON


分子量: 135.890 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3FeN2O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#10: 化合物
ChemComp-SF4 / IRON/SULFUR CLUSTER / 鉄・硫黄クラスター


分子量: 351.640 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe4S4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#11: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#12: 化合物 ChemComp-MGD / 2-AMINO-5,6-DIMERCAPTO-7-METHYL-3,7,8A,9-TETRAHYDRO-8-OXA-1,3,9,10-TETRAAZA-ANTHRACEN-4-ONE GUANOSINE DINUCLEOTIDE / MOLYBDOPTERIN GUANOSINE DINUCLEOTIDE


分子量: 740.557 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C20H26N10O13P2S2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#13: 化合物 ChemComp-6MO / MOLYBDENUM(VI) ION


分子量: 95.940 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mo / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Escherichia coli formate hydrogenlyase complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#7 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのタイプ: C-flat-2/1
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1600 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 72 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1crYOLO粒子像選択
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1.13CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
10RELION3最終オイラー角割当
12RELION3３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: OTHER / 粒子像の数: 90459
詳細: This is a composite map. The maps that constitute this composite map have resolutions between 3.0 and 3.4 A. These have all been determined by FSC 0.143 cut-off.
対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00421210
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.77328924
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.1442917
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0493297
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0063672

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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