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- PDB-7yot: Cryo-EM structure of RNA polymerase in complex with P protein tet... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yot
タイトルCryo-EM structure of RNA polymerase in complex with P protein tetramer of Newcastle disease virus
要素
  • NDV P protein
  • RNA-directed RNA polymerase L
キーワードVIRUS (ウイルス) / cryo-EM (低温電子顕微鏡法) / L-P complex / Newcastle disease virus
機能・相同性
機能・相同性情報


GDP polyribonucleotidyltransferase / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用 / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / virion component / mRNA 5'-cap (guanine-N7-)-methyltransferase activity / host cell cytoplasm / RNA依存性RNAポリメラーゼ / RNA-dependent RNA polymerase activity / GTPase activity / ATP binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase ...Phosphoprotein P soyouz module / N-terminal region of Paramyxovirinae phosphoprotein (P) / RNA-directed RNA polymerase, paramyxovirus / P/V phosphoprotein, paramyxoviral / Paramyxovirus P/V phosphoprotein C-terminal / Mononegavirales RNA-directed RNA polymerase catalytic domain / Mononegavirus L protein 2-O-ribose methyltransferase / Mononegavirales mRNA-capping domain V / RNA-directed RNA polymerase L, C-terminal / Mononegavirales RNA dependent RNA polymerase / Mononegavirales mRNA-capping region V / RdRp of negative ssRNA viruses with non-segmented genomes catalytic domain profile. / Mononegavirus L protein 2'-O-ribose methyltransferase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
RNA-directed RNA polymerase L / Phosphoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Avian orthoavulavirus 1 (ニューカッスル病)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3 Å
データ登録者Chen, Y. / Jingyuan, C.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China (973 Program)2017YFC0840300 中国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2023
タイトル: Structure of the Newcastle Disease Virus L protein in complex with tetrameric phosphoprotein.
著者: Jingyuan Cong / Xiaoying Feng / Huiling Kang / Wangjun Fu / Lei Wang / Chenlong Wang / Xuemei Li / Yutao Chen / Zihe Rao /
要旨: Newcastle disease virus (NDV) belongs to Paramyxoviridae, which contains lethal human and animal pathogens. NDV RNA genome is replicated and transcribed by a multifunctional 250 kDa RNA-dependent ...Newcastle disease virus (NDV) belongs to Paramyxoviridae, which contains lethal human and animal pathogens. NDV RNA genome is replicated and transcribed by a multifunctional 250 kDa RNA-dependent RNA polymerase (L protein). To date, high-resolution structure of NDV L protein complexed with P protein remains to be elucidated, limiting our understanding of the molecular mechanisms of Paramyxoviridae replication/transcription. Here, we used cryo-EM and enzymatic assays to investigate the structure-function relationship of L-P complex. We found that C-terminal of CD-MTase-CTD module of the atomic-resolution L-P complex conformationally rearranges, and the priming/intrusion loops are likely in RNA elongation conformations different from previous structures. The P protein adopts a unique tetrameric organization and interacts with L protein. Our findings indicate that NDV L-P complex represents elongation state distinct from previous structures. Our work greatly advances the understanding of Paramyxoviridae RNA synthesis, revealing how initiation/elongation alternates, providing clues for identifying therapeutic targets against Paramyxoviridae.
履歴
登録2022年8月2日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年4月5日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
D: NDV P protein
C: NDV P protein
B: NDV P protein
E: NDV P protein
A: RNA-directed RNA polymerase L


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)416,1375
ポリマ－416,1375
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質
NDV P protein


分子量: 41738.379 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Avian orthoavulavirus 1 (ニューカッスル病)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A0S2UXI9
#2: タンパク質 RNA-directed RNA polymerase L / Protein L / Large structural protein / Replicase / Transcriptase


分子量: 249183.188 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Avian orthoavulavirus 1 (ニューカッスル病)
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: A0A0S2UX53, RNA依存性RNAポリメラーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用, GDP polyribonucleotidyltransferase, 転移酵素; ...参照: UniProt: A0A0S2UX53, RNA依存性RNAポリメラーゼ, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用, GDP polyribonucleotidyltransferase, 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: 3D ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: NDV L-P complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Avian orthoavulavirus 1 (ニューカッスル病)
由来(組換発現)生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1200 nm
撮影電子線照射量: 60 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.12_2829: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
3次元再構成解像度: 3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 455000 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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