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万見
- PDB-7yat: CryoEM tetra protofilament structure of the hamster prion 108-144... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7yat
タイトルCryoEM tetra protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril
要素Major prion protein
キーワードPROTEIN FIBRIL / Prion (プリオン) / fibril (フィブリル) / hamster (ハムスター)
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade ...regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of calcium ion import across plasma membrane / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / glycosaminoglycan binding / regulation of potassium ion transmembrane transport / negative regulation of interleukin-17 production / negative regulation of dendritic spine maintenance / type 5 metabotropic glutamate receptor binding / cupric ion binding / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / negative regulation of interleukin-2 production / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / cuprous ion binding / negative regulation of amyloid-beta formation / negative regulation of activated T cell proliferation / : / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of protein targeting to membrane / side of membrane / 封入体 / cellular response to copper ion / neuron projection maintenance / protein sequestering activity / negative regulation of protein phosphorylation / molecular condensate scaffold activity / molecular function activator activity / positive regulation of protein localization to plasma membrane / protein destabilization / protein homooligomerization / terminal bouton / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of peptidyl-tyrosine phosphorylation / positive regulation of neuron apoptotic process / cellular response to xenobiotic stimulus / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / microtubule binding / 核膜 / protease binding / response to oxidative stress / amyloid fibril formation / learning or memory / regulation of cell cycle / 脂質ラフト / copper ion binding / 細胞周期 / 樹状突起 / protein-containing complex binding / negative regulation of apoptotic process / ゴルジ体 / 細胞膜 / 小胞体 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Chen, E.H.-L. / Kao, S.-W. / Lee, C.-H. / Huang, J.Y.C. / Chen, R.P.-Y. / Wu, K.-P.
資金援助 台湾, 5件
組織認可番号国
Academia Sinica (Taiwan)AS-CDA-110-L03 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 105-2119-M-001-028 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)106-2923-M-001-003-MY3 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)109-2113-M-001-001 台湾
Ministry of Science and Technology (MoST, Taiwan)MOST 109-2311-B-001-022 台湾
引用ジャーナル: J Am Chem Soc / 年: 2022
タイトル: 2.2 Å Cryo-EM Tetra-Protofilament Structure of the Hamster Prion 108-144 Fibril Reveals an Ordered Water Channel in the Center.
著者: Eric H-L Chen / Hsi-Wen Kao / Chih-Hsuan Lee / Jessica Y C Huang / Kuen-Phon Wu / Rita P-Y Chen /
要旨: Fibrils of the hamster prion peptide (sHaPrP, sequence 108-144) were prepared in an acidic solution, and their structure was solved by cryogenic electron microscopy with a resolution of 2.23 Å based ...Fibrils of the hamster prion peptide (sHaPrP, sequence 108-144) were prepared in an acidic solution, and their structure was solved by cryogenic electron microscopy with a resolution of 2.23 Å based on the gold-standard Fourier shell correlation (FSC) curve. The fibril has a novel architecture that has never been found in other amyloid fibrils. Each fibril is assembled by four protofilaments (PFs) and has an ordered water channel in the center. Each protofilament contains three β-strands (125-130, 133-135, and 138-141) arranged in an "R"-shaped construct. The structural data indicate that these three β-strand segments are the most amyloidogenic region of the prion peptide/protein and might be the site of nucleation during fibrillization under conditions without denaturants.
履歴
登録2022年6月28日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年7月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22022年8月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein
B: Major prion protein
C: Major prion protein
D: Major prion protein
E: Major prion protein
F: Major prion protein
G: Major prion protein
H: Major prion protein
I: Major prion protein
J: Major prion protein
K: Major prion protein
L: Major prion protein
M: Major prion protein
N: Major prion protein
O: Major prion protein
P: Major prion protein
Q: Major prion protein
R: Major prion protein
S: Major prion protein
T: Major prion protein
U: Major prion protein
V: Major prion protein
X: Major prion protein
Y: Major prion protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,99924
ポリマ－59,99924
非ポリマー00
水45025
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, negative stain
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

#1: タンパク質・ペプチド ...
Major prion protein / PrP / PrP27-30 / PrP33-35C


分子量: 2499.955 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
参照: UniProt: P04273
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 25 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: FILAMENT / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素名称: 2.2 Angstrom cryo-EM tetra-protofilament structure of the hamster prion 108-144 fibril reveals an ordered water channel in the center
タイプ: TISSUE / Entity ID: #1 / 由来: SYNTHETIC
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Mesocricetus auratus (ゴールデンハムスター)
緩衝液pH: 3.7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION3.1粒子像選択
4CTFFIND4CTF補正
7PHENIXモデルフィッティング
10RELION3.1最終オイラー角割当
12RELION3.1３次元再構成
13PHENIXモデル精密化
CTF補正タイプ: NONE
らせん対称回転角度/サブユニット: -1.76 ° / 軸方向距離/サブユニット: 4.77 Å / らせん対称軸の対称性: C1
粒子像の選択選択した粒子像数: 2368403
3次元再構成解像度: 2.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 336759 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築B value: 21.9 / プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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