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- PDB-7y55: Crystal structure of a glutathione S-transferase Tau1 from Pinus ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y55
タイトルCrystal structure of a glutathione S-transferase Tau1 from Pinus densata in complex with GSH
要素PdGSTU1
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Glutathione S-transferase (グルタチオン-S-トランスフェラーゼ) / Tau calss / GSH
機能・相同性グルタチオン
機能・相同性情報
生物種Pinus densata (植物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.19113061058 Å
データ登録者Qu, C. / Zeng, Q.Y.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: J Syst Evol / 年: 2023
タイトル: Functional significance of asymmetrical retention of parental alleles in a hybrid pine species complex
著者: Qu, C. / Kao, H.N. / Xu, H. / Wang, B.S. / Yang, Z.L. / Yang, Q. / Liu, G.F. / Wang, X.R. / Liu, Y.J. / Zeng, Q.Y.
履歴
登録2022年6月16日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年12月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月21日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.year / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PdGSTU1
B: PdGSTU1
C: PdGSTU1
D: PdGSTU1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)111,2328
ポリマ－110,0034
非ポリマー1,2294
水2,504139
1
A: PdGSTU1
ヘテロ分子

C: PdGSTU1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6164
ポリマ－55,0012
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_446-x-1/2,y-1/2,-z+11
Buried area3560 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19750 Å2
手法PISA
2
B: PdGSTU1
ヘテロ分子

D: PdGSTU1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,6164
ポリマ－55,0012
非ポリマー6152
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_445-x-1/2,y-1/2,-z1
Buried area3570 Å2
ΔGint-26 kcal/mol
Surface area19840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)166.402, 55.509, 119.754
Angle α, β, γ (deg.)90.0, 112.498, 90.0
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Space group name HallC2y
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-425-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLN / Beg label comp-ID: GLN / End auth comp-ID: PHE / End label comp-ID: PHE / Auth seq-ID: 4 - 224 / Label seq-ID: 13 - 233

Dom-IDComponent-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
11chain 'A'AA
22chain 'B'BB
33chain 'C'CC
44chain 'D'DD

-
要素

#1: タンパク質
PdGSTU1


分子量: 27500.732 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: gene: PdSTU1 / 由来: (組換発現) Pinus densata (植物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: グルタチオン-S-トランスフェラーゼ
#2: 化合物
ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 139 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.04 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.1 M MES monohydrate pH 5.5, 25% v/v Polyethylene glycol 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.19→50 Å / Num. obs: 49207 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 5.6 % / Biso Wilson estimate: 37.8201064726 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.167 / Rpim(I) all: 0.073 / Rrim(I) all: 0.182 / Χ2: 2.36 / Net I/σ(I): 3.3 / Num. measured all: 275021
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.19-2.233.30.70317170.7420.3890.8110.46866.6
2.23-2.273.60.68619140.7960.3670.7840.48774.4
2.27-2.313.80.66721230.8240.3490.7580.50281.1
2.31-2.3640.66522080.8220.3480.7560.586.7
2.36-2.414.30.623810.8630.3050.6770.53291.3
2.41-2.474.70.55524310.8990.2740.6220.52295.7
2.47-2.534.90.51725460.9240.2510.5770.53797.1
2.53-2.65.20.51625520.9250.2440.5730.57898.5
2.6-2.676.20.48125810.9470.2080.5250.57799.8
2.67-2.766.30.41725650.9680.1770.4540.56399.9
2.76-2.866.30.36126150.9710.1540.3930.60199.9
2.86-2.976.20.3125660.9550.1340.3380.689100
2.97-3.115.90.24426150.9820.1080.2670.78599.6
3.11-3.276.20.21325960.9820.0920.2330.88999.4
3.27-3.486.60.17325980.9910.0730.1881.088100
3.48-3.746.60.14725950.9860.0620.161.88899.9
3.74-4.126.20.11926040.9930.0520.132.16799.6
4.12-4.726.70.11326300.990.0470.1234.601100
4.72-5.946.40.10826520.990.0460.1184.93499.7
5.94-106.30.15127180.9680.0650.16516.23499.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692+SVN精密化
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4TOP

4top


解像度: 2.19113061058→38.4344061754 Å / SU ML: 0.281497880785 / 交差検証法: NONE / σ(F): 1.34655140362 / 位相誤差: 39.1856010711
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302089815492 1994 4.07304518343 %
Rwork0.275615564752 46962 -
obs0.276769379248 48956 93.4792155964 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 53.5783773664 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.19113061058→38.4344061754 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7291 0 80 139 7510
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008224423084267567
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2354155603810211
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05124475888851047
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0062582955941313
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.04188939142843
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1912-2.24590.397037962425960.3702750264762270X-RAY DIFFRACTION63.7392241379
2.2459-2.30660.3699890353761170.3599701961592757X-RAY DIFFRACTION76.8038482095
2.3066-2.37450.3523153654541283022X-RAY DIFFRACTION85.9950859951
2.3745-2.45110.3830598803171410.348974018263322X-RAY DIFFRACTION93.016384636
2.4511-2.53870.3097729173671463446X-RAY DIFFRACTION96.7672413793
2.5387-2.64030.3563799258261510.3144842715943535X-RAY DIFFRACTION98.7674169346
2.6403-2.76050.3335711414161490.2955688125893529X-RAY DIFFRACTION99.7018162104
2.7605-2.9060.3236295851451530.2933671399183579X-RAY DIFFRACTION99.5731056564
2.906-3.0880.3110587505281510.2916120620933564X-RAY DIFFRACTION99.5444801715
3.088-3.32630.2695290395761513559X-RAY DIFFRACTION99.2509363296
3.3263-3.66080.2986859582281510.2614620801843583X-RAY DIFFRACTION99.5467875233
3.6608-4.18990.2671917761551510.2451869200543579X-RAY DIFFRACTION99.4136460554
4.1899-5.27670.2560019055291540.2322340276473615X-RAY DIFFRACTION99.4721562418
5.2767-100.3118128825651550.2633050149633602X-RAY DIFFRACTION96.7301750772

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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