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- PDB-7y4a: Crystal structure of human ELMO1 RBD-RhoG complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7y4a
タイトルCrystal structure of human ELMO1 RBD-RhoG complex
要素
  • Engulfment and cell motility protein 1ELMO1
  • Rho-related GTP-binding protein RhoG
キーワードSIGNALING PROTEIN / Ras binding domain / GTPase (GTPアーゼ) / effector
機能・相同性
機能・相同性情報


: / regulation of ruffle assembly / neutrophil degranulation / regulation of neutrophil migration / engulfment of apoptotic cell / guanyl-nucleotide exchange factor complex / cortical cytoskeleton organization / cell projection assembly / Nef and signal transduction / activation of GTPase activity ...: / regulation of ruffle assembly / neutrophil degranulation / regulation of neutrophil migration / engulfment of apoptotic cell / guanyl-nucleotide exchange factor complex / cortical cytoskeleton organization / cell projection assembly / Nef and signal transduction / activation of GTPase activity / RHO GTPases activate KTN1 / motor neuron axon guidance / regulation of small GTPase mediated signal transduction / phagocytosis, engulfment / establishment or maintenance of cell polarity / Rac protein signal transduction / Rho protein signal transduction / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / GPVI-mediated activation cascade / cell chemotaxis / secretory granule membrane / cell projection / 運動性 / actin filament organization / regulation of actin cytoskeleton organization / positive regulation of protein localization to plasma membrane / FCGR3A-mediated phagocytosis / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / SH3 domain binding / Constitutive Signaling by Aberrant PI3K in Cancer / PIP3 activates AKT signaling / 細胞皮質 / regulation of cell shape / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / cytoplasmic vesicle / actin cytoskeleton organization / vesicle / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / 細胞骨格 / intracellular membrane-bounded organelle / focal adhesion / GTPase activity / apoptotic process / Neutrophil degranulation / positive regulation of cell population proliferation / endoplasmic reticulum membrane / GTP binding / protein kinase binding / positive regulation of DNA-templated transcription / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Rho-related GTP-binding protein RhoG / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Pleckstrin homology domain ...Rho-related GTP-binding protein RhoG / ELMO domain / ELMO/CED-12 family / ELMO domain profile. / ELMO, armadillo-like helical domain / ELMO, armadillo-like helical domain / Pleckstrin homology domain / Small GTPase Rho / small GTPase Rho family profile. / Pleckstrin homology domain / 低分子量GTPアーゼ / 低分子量GTPアーゼ / Armadillo-like helical / Small GTP-binding protein domain / PH-like domain superfamily / Armadillo-type fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / リン酸塩 / Rho-related GTP-binding protein RhoG / Engulfment and cell motility protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Tsuda, K. / Kukimoto-Niino, M. / Shirouzu, M.
資金援助 日本, 1件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS) 日本
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2023
タイトル: Targeting Ras-binding domain of ELMO1 by computational nanobody design.
著者: Tam, C. / Kukimoto-Niino, M. / Miyata-Yabuki, Y. / Tsuda, K. / Mishima-Tsumagari, C. / Ihara, K. / Inoue, M. / Yonemochi, M. / Hanada, K. / Matsumoto, T. / Shirouzu, M. / Zhang, K.Y.J.
履歴
登録2022年6月14日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02023年3月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-related GTP-binding protein RhoG
B: Engulfment and cell motility protein 1
C: Rho-related GTP-binding protein RhoG
D: Engulfment and cell motility protein 1
E: Rho-related GTP-binding protein RhoG
F: Engulfment and cell motility protein 1
G: Rho-related GTP-binding protein RhoG
H: Engulfment and cell motility protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)124,28520
ポリマ－122,0358
非ポリマー2,25012
水24,2481346
1
A: Rho-related GTP-binding protein RhoG
B: Engulfment and cell motility protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0715
ポリマ－30,5092
非ポリマー5623
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2150 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area13840 Å2
手法PISA
2
C: Rho-related GTP-binding protein RhoG
D: Engulfment and cell motility protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0715
ポリマ－30,5092
非ポリマー5623
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2130 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area13780 Å2
手法PISA
3
E: Rho-related GTP-binding protein RhoG
F: Engulfment and cell motility protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0715
ポリマ－30,5092
非ポリマー5623
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2190 Å2
ΔGint-38 kcal/mol
Surface area13710 Å2
手法PISA
4
G: Rho-related GTP-binding protein RhoG
H: Engulfment and cell motility protein 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,0715
ポリマ－30,5092
非ポリマー5623
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2100 Å2
ΔGint-39 kcal/mol
Surface area13770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.720, 63.750, 115.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 100.500, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

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タンパク質 , 2種, 8分子 ACEGBDFH

#1: タンパク質
Rho-related GTP-binding protein RhoG


分子量: 21214.172 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RHOG, ARHG
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P84095
#2: タンパク質
Engulfment and cell motility protein 1 / ELMO1 / Protein ced-12 homolog


分子量: 9294.622 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ELMO1 / Cell (発現宿主): CELL-FREE PROTEIN SYNTHESIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q92556

-
非ポリマー , 4種, 1358分子

#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物
ChemComp-GDP / GUANOSINE-5'-DIPHOSPHATE / GDP / グアノシン二リン酸


タイプ: RNA linking / 分子量: 443.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O11P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GDP, エネルギー貯蔵分子*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1346 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.91 M potassium phosphate dibasic and 0.49 M sodium phosphate monobasic monohydrate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225-HS / 検出器: CCD / 日付: 2018年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→42.37 Å / Num. obs: 139984 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 22.87 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.048 / Net I/σ(I): 16.8
反射 シェル解像度: 1.6→1.69 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique obs: 22384 / CC1/2: 0.788 / Rrim(I) all: 0.541

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.18.2_3874精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6JPP, 4G0N

6jpp

4g0n


解像度: 1.6→42.37 Å / SU ML: 0.2111 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.1 / 位相誤差: 25.4268
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2355 3914 1.43 %
Rwork0.1975 269206 -
obs0.198 139937 98.14 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 35.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.6→42.37 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8264 0 136 1346 9746
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00688600
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.971111748
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05741316
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00621504
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d23.60443192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.6-1.620.34541320.28489059X-RAY DIFFRACTION92.67
1.62-1.640.30811420.27869678X-RAY DIFFRACTION98.17
1.64-1.660.26421400.27559679X-RAY DIFFRACTION99.3
1.66-1.680.32981380.28029640X-RAY DIFFRACTION98.34
1.68-1.70.30361430.28099704X-RAY DIFFRACTION99.41
1.7-1.730.38281410.26749681X-RAY DIFFRACTION98.71
1.73-1.760.29681460.25649799X-RAY DIFFRACTION99.48
1.76-1.790.27181410.24949749X-RAY DIFFRACTION98.99
1.79-1.820.29331400.23869723X-RAY DIFFRACTION99.39
1.82-1.850.26711400.23779689X-RAY DIFFRACTION99.37
1.85-1.880.2471400.23939707X-RAY DIFFRACTION99.08
1.88-1.920.46021360.33299412X-RAY DIFFRACTION95.86
1.92-1.970.27981380.26289431X-RAY DIFFRACTION96.62
1.97-2.010.23321390.2269732X-RAY DIFFRACTION99.03
2.01-2.060.26681440.20669741X-RAY DIFFRACTION99.14
2.06-2.120.23661410.20719671X-RAY DIFFRACTION99.29
2.12-2.180.26091440.21339710X-RAY DIFFRACTION99.08
2.18-2.250.29781330.25829300X-RAY DIFFRACTION95.5
2.25-2.330.29091400.23459379X-RAY DIFFRACTION95.24
2.33-2.420.21161390.20199668X-RAY DIFFRACTION99.02
2.42-2.530.20091410.19489702X-RAY DIFFRACTION99.06
2.53-2.670.22991420.18789752X-RAY DIFFRACTION98.98
2.67-2.830.24331420.19419643X-RAY DIFFRACTION99
2.83-3.050.231390.18949738X-RAY DIFFRACTION98.96
3.05-3.360.22431390.17019685X-RAY DIFFRACTION98.8
3.36-3.850.17091390.15869536X-RAY DIFFRACTION97.81
3.85-4.840.18711410.14319693X-RAY DIFFRACTION98.75
4.84-42.370.20881340.1719305X-RAY DIFFRACTION94.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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