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- PDB-7xay: Crystal structure of Hat1-Hat2-Asf1-H3-H4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7xay
タイトルCrystal structure of Hat1-Hat2-Asf1-H3-H4
要素
  • Histone H3ヒストンH3
  • Histone H4ヒストンH4
  • Histone acetyltransferase type B subunit 2
  • Histone chaperone asf1
  • Soluble cytochrome b562,Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Histone acetyltransferase (ヒストンアセチルトランスフェラーゼ) / Histones (ヒストン) / Enzymatic activity / Histone chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / H3 histone acetyltransferase complex / HATs acetylate histones / Rpd3L complex / HDMs demethylate histones / Rpd3L-Expanded complex / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / H3 histone acetyltransferase complex / HATs acetylate histones / Rpd3L complex / HDMs demethylate histones / Rpd3L-Expanded complex / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / HDACs deacetylate histones / acetyltransferase activator activity / histone H4 acetyltransferase activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / nucleosome disassembly / SUMOylation of chromatin organization proteins / replication fork protection complex / RMTs methylate histone arginines / : / silent mating-type cassette heterochromatin formation / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / rRNA transcription / subtelomeric heterochromatin formation / histone acetyltransferase complex / CENP-A containing nucleosome / histone acetyltransferase activity / ヒストンアセチルトランスフェラーゼ / 電子伝達系 / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / regulation of protein phosphorylation / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / nucleosome assembly / chromatin organization / histone binding / chromosome, telomeric region / electron transfer activity / ペリプラズム / クロマチンリモデリング / iron ion binding / protein heterodimerization activity / DNA修復 / chromatin binding / heme binding / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Fungal HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase type B, catalytic subunit / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminal / Histone acetyl transferase 1, N-terminal domain superfamily / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminus / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone ...Fungal HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase HAT1, C-terminal / Histone acetyltransferase type B, catalytic subunit / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminal / Histone acetyl transferase 1, N-terminal domain superfamily / Histone acetyl transferase HAT1 N-terminus / Histone deposition protein Asf1 / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone-binding protein RBBP4, N-terminal / Histone-binding protein RBBP4 or subunit C of CAF1 complex / Acetyltransferase (GNAT) family / Cytochrome b562 / Cytochrome b562 / Cytochrome c/b562 / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / WD domain, G-beta repeat / WD40リピート / WD40リピート / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
補酵素A / ヒストンH4 / Soluble cytochrome b562 / Histone acetyltransferase type B subunit 2 / ヒストンH3 / Histone acetyltransferase type B catalytic subunit / Histone chaperone asf1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
Aspergillus fumigatus Af293 (アスペルギルス・フミガーツス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Yue, Y. / Yang, W.S. / Xu, R.M.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)91853204 中国
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2022
タイトル: Topography of histone H3-H4 interaction with the Hat1-Hat2 acetyltransferase complex.
著者: Yue, Y. / Yang, W.S. / Zhang, L. / Liu, C.P. / Xu, R.M.
履歴
登録2022年3月19日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Soluble cytochrome b562,Histone acetyltransferase type B catalytic subunit
B: Histone acetyltransferase type B subunit 2
C: Histone chaperone asf1
D: Histone H3
E: Histone H4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)137,6096
ポリマ－136,8425
非ポリマー7681
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15670 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area44330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)96.410, 124.684, 161.066
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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タンパク質 , 5種, 5分子 ABCDE

#1: タンパク質 Soluble cytochrome b562,Histone acetyltransferase type B catalytic subunit / Cytochrome b-562


分子量: 48211.277 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
遺伝子: cybC, HAT1, YPL001W, LPA16W, YP8132.12 / 株: ATCC 204508 / S288c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P0ABE7, UniProt: Q12341, ヒストンアセチルトランスフェラーゼ
#2: タンパク質 Histone acetyltransferase type B subunit 2


分子量: 45105.930 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HAT2, YEL056W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P39984
#3: タンパク質 Histone chaperone asf1 / Anti-silencing function protein 1


分子量: 17545.021 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Aspergillus fumigatus Af293 (アスペルギルス・フミガーツス)
株: ATCC MYA-4609 / Af293 / CBS 101355 / FGSC A1100 / 遺伝子: asf1, AFUA_3G11030 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q4WXX5
#4: タンパク質 Histone H3 / ヒストンH3


分子量: 15259.811 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c
遺伝子: HHT1, YBR010W, YBR0201, HHT2, SIN2, YNL031C, N2749
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61830
#5: タンパク質 Histone H4 / ヒストンH4


分子量: 10719.587 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: HHF1, YBR009C, YBR0122, HHF2, YNL030W, N2752 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P02309

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非ポリマー , 1種, 1分子

#6: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA / 補酵素A


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.18 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Bis-Tris propane, pH 6.5, 20% PEG-3350, and 200 mM sodium nitrate

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年10月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→98.59 Å / Num. obs: 29577 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.6 % / Biso Wilson estimate: 59.48 Å2 / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 9.4
反射 シェル解像度: 3.3→3.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 3 / Num. unique obs: 4740 / CC1/2: 0.742

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4PSW

4psw


解像度: 3.3→22.4 Å / SU ML: 0.3833 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.8647
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2563 1991 6.77 %
Rwork0.2304 27429 -
obs0.2321 29420 98.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 76.78 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→22.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8219 0 48 0 8267
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0038443
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.594611428
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04461264
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00291460
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.63873168
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3-3.380.34011400.30941939X-RAY DIFFRACTION99.76
3.38-3.470.34641430.30311952X-RAY DIFFRACTION99.81
3.47-3.580.29261430.27881970X-RAY DIFFRACTION99.72
3.58-3.690.30961400.26381925X-RAY DIFFRACTION99.57
3.69-3.820.30421400.27191938X-RAY DIFFRACTION99.19
3.82-3.970.29161410.26361934X-RAY DIFFRACTION99.43
3.97-4.150.29131430.25331971X-RAY DIFFRACTION99.11
4.15-4.370.26681420.23521950X-RAY DIFFRACTION99.29
4.37-4.640.24141410.21141947X-RAY DIFFRACTION98.91
4.64-50.22641420.20011953X-RAY DIFFRACTION98.82
5-5.490.25331440.20891974X-RAY DIFFRACTION98.79
5.49-6.270.24611400.23071948X-RAY DIFFRACTION96.94
6.27-7.840.20441460.22941994X-RAY DIFFRACTION98.35
7.85-22.40.21291460.18192034X-RAY DIFFRACTION96.25

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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