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万見
- PDB-7wfx: EVAA-KlAte1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7wfx
タイトルEVAA-KlAte1
要素Arginyltransferase
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / Arginyl-tRNA protein transferase 1
機能・相同性arginyltransferase / arginyl-tRNA--protein transferase activity / N-end aminoacyl transferase, N-terminal / N-end rule aminoacyl transferase, C-terminal / N-end rule aminoacyl transferase / Arginine-tRNA-protein transferase, N terminus / Arginine-tRNA-protein transferase, C terminus / Acyl-CoA N-acyltransferase / Arginyl-tRNA--protein transferase 1
機能・相同性情報
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Kim, M.K. / Kim, B.H. / Oh, S.-J. / Song, H.K.
資金援助 韓国, 1件
組織認可番号国
National Research Foundation (NRF, Korea) 韓国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2022
タイトル: Crystal structure of the Ate1 arginyl-tRNA-protein transferase and arginylation of N-degron substrates.
著者: Kim, B.H. / Kim, M.K. / Oh, S.J. / Nguyen, K.T. / Kim, J.H. / Varshavsky, A. / Hwang, C.S. / Song, H.K.
履歴
登録2021年12月27日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Arginyltransferase
B: Arginyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,0154
ポリマ－115,8852
非ポリマー1312
水13,727762
1
A: Arginyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0082
ポリマ－57,9421
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Arginyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)58,0082
ポリマ－57,9421
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.720, 114.505, 159.469
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Arginyltransferase / / Arginyl-tRNA protein transferase 1


分子量: 57942.285 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (strain ATCC 8585 / CBS 2359 / DSM 70799 / NBRC 1267 / NRRL Y-1140 / WM37) (酵母)
遺伝子: KLLA0_A04862g / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6CXX6, arginyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 762 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.21 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 120mM alcohols (Molecular dimensions), 100mM buffer system 2 pH 7.5 (Molecular dimensions), 37.5% (v/v) precipitant Mix 4 (Molecular dimensions)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 5C (4A) / 波長: 0.9796 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年11月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→50 Å / Num. obs: 93872 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.9 % / CC1/2: 0.985 / CC star: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rpim(I) all: 0.071 / Rrim(I) all: 0.163 / Rsym value: 0.146 / Χ2: 0.623 / Net I/σ(I): 10.848
反射 シェル解像度: 1.95→1.98 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.76 / Mean I/σ(I) obs: 1.444 / Num. unique obs: 4641 / CC1/2: 0.551 / CC star: 0.843 / Rpim(I) all: 0.461 / Rrim(I) all: 0.893 / Rsym value: 0.76 / Χ2: 0.46 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.95→46.51 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 18.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2016 1997 2.13 %
Rwork0.1635 --
obs0.1643 93774 99.47 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→46.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7954 0 2 762 8718
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0118146
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.07211031
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d5.7871071
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0631196
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.011413
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.95-1.990.28211350.22466280X-RAY DIFFRACTION96
1.99-2.050.21721420.20896488X-RAY DIFFRACTION100
2.05-2.110.25721410.19716496X-RAY DIFFRACTION100
2.11-2.180.21581420.17696522X-RAY DIFFRACTION100
2.18-2.250.18051420.16196515X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.340.20621430.16046543X-RAY DIFFRACTION100
2.34-2.450.19511420.15616538X-RAY DIFFRACTION100
2.45-2.580.20371430.15796562X-RAY DIFFRACTION100
2.58-2.740.18821420.15936550X-RAY DIFFRACTION100
2.74-2.950.20781430.16616563X-RAY DIFFRACTION100
2.95-3.250.20741440.16756605X-RAY DIFFRACTION100
3.25-3.720.20031450.15656652X-RAY DIFFRACTION100
3.72-4.690.16451450.13826647X-RAY DIFFRACTION99
4.69-46.510.21521480.16666816X-RAY DIFFRACTION98
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.2888 Å / Origin y: 119.751 Å / Origin z: 169.1095 Å
111213212223313233
T0.1091 Å20.0007 Å20.015 Å2-0.1117 Å20.0289 Å2--0.1134 Å2
L0.2295 °2-0.0295 °20.1702 °2-0.2041 °20.1348 °2--0.4072 °2
S-0.0047 Å °-0.0404 Å °-0.0017 Å °0.0497 Å °0.0054 Å °0.0239 Å °-0.0036 Å °-0.0663 Å °-0.0001 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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