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- PDB-7w29: Crystal Structure of SETD3-SAH in complex with betaA-Orn73 peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7w29
タイトルCrystal Structure of SETD3-SAH in complex with betaA-Orn73 peptide
要素
  • Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processedアクチン
  • Histone-lysine N-methyltransferase setd3
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / SET domain
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-histidine N-methyltransferase / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization ...protein-histidine N-methyltransferase / peptidyl-histidine methylation / regulation of uterine smooth muscle contraction / protein-L-histidine N-tele-methyltransferase activity / actin modification / positive regulation of norepinephrine uptake / cellular response to cytochalasin B / bBAF complex / npBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton organization / regulation of transepithelial transport / brahma complex / nBAF complex / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / morphogenesis of a polarized epithelium / GBAF complex / postsynaptic actin cytoskeleton / protein localization to adherens junction / regulation of G0 to G1 transition / Formation of annular gap junctions / dense body / Tat protein binding / Gap junction degradation / histone H3K36 methyltransferase activity / Cell-extracellular matrix interactions / Folding of actin by CCT/TriC / regulation of double-strand break repair / regulation of nucleotide-excision repair / apical protein localization / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / adherens junction assembly / RHOF GTPase cycle / RSC-type complex / Adherens junctions interactions / histone H3K4 methyltransferase activity / 密着結合 / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / regulation of mitotic metaphase/anaphase transition / SWI/SNF complex / regulation of norepinephrine uptake / positive regulation of double-strand break repair / positive regulation of T cell differentiation / regulation of synaptic vesicle endocytosis / NuA4 histone acetyltransferase complex / apical junction complex / establishment or maintenance of cell polarity / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of stem cell population maintenance / positive regulation of muscle cell differentiation / cortical cytoskeleton / nitric-oxide synthase binding / regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / Recycling pathway of L1 / regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / kinesin binding / negative regulation of cell differentiation / ヘルト萼状シナプス / 刷子縁 / positive regulation of double-strand break repair via homologous recombination / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / positive regulation of myoblast differentiation / regulation of protein localization to plasma membrane / EPHB-mediated forward signaling / substantia nigra development / 軸索誘導 / negative regulation of protein binding / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / RHO GTPases Activate Formins / 運動性 / マイクロフィラメント / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / FCGR3A-mediated phagocytosis / 接着結合 / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / DNA Damage Recognition in GG-NER / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Schaffer collateral - CA1 synapse / MAP2K and MAPK activation / tau protein binding / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / PKMTs methylate histone lysines / 動原体 / 血小板 / nuclear matrix / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / UCH proteinases / ヌクレオソーム / Signaling by BRAF and RAF1 fusions
類似検索 - 分子機能
Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain ...Actin-histidine N-methyltransferase SETD3 / SETD3, SET domain / SETD3 actin-histidine N-methyltransferase (EC 2.1.1.85) family profile. / Rubisco LSMT, substrate-binding domain / Rubisco LSMT, substrate-binding domain superfamily / Rubisco LSMT substrate-binding / SET domain superfamily / SET domain / SET domain profile. / SET domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / Actin, cytoplasmic 1 / Actin-histidine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Li, H. / Ma, H.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC) 中国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Histidine methyltransferase SETD3 methylates structurally diverse histidine mimics in actin.
著者: Hintzen, J.C.J. / Ma, H. / Deng, H. / Witecka, A. / Andersen, S.B. / Drozak, J. / Guo, H. / Qian, P. / Li, H. / Mecinovic, J.
履歴
登録2021年11月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
P: Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed
A: Histone-lysine N-methyltransferase setd3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,4873
ポリマ－59,1022
非ポリマー3841
水68538
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2230 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area22760 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.467, 77.668, 112.054
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Actin, cytoplasmic 1, N-terminally processed / アクチン


分子量: 1879.095 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P60709
#2: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase setd3 / SET domain-containing protein 3


分子量: 57223.000 Da / 分子数: 1 / Fragment: SETD3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SETD3 / プラスミド: pSUMOH10 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q86TU7, ヒストンメチルトランスフェラーゼ
#3: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 38 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.59 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9 / 詳細: 20%(w/v) PEG6000, 0.1M Bicine/Sodium hydroxide 9.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 11695 / % possible obs: 95.4 % / 冗長度: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Rpim(I) all: 0.12 / Rrim(I) all: 0.269 / Χ2: 0.95 / Net I/σ(I): 2.9 / Num. measured all: 59662
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.9-2.954.90.5525920.7720.2720.6170.626100
2.95-350.4935870.820.240.550.68899.3
3-3.065.10.4855950.8390.2350.5410.61299.8
3.06-3.125.80.4655960.8480.2130.5120.64100
3.12-3.195.90.4456150.860.2010.4890.65799.7
3.19-3.2760.4055850.8860.1840.4460.705100
3.27-3.355.90.3576110.9040.1630.3940.73799.8
3.35-3.445.70.3325930.8790.1560.3680.80298.8
3.44-3.545.30.3016070.9110.1450.3360.8699
3.54-3.655.50.2895890.8870.1390.3220.95797.5
3.65-3.785.50.2685800.9060.1280.2990.89695.6
3.78-3.945.30.265550.9250.1280.2920.94793.1
3.94-4.114.90.2525700.9080.1290.2851.0691.9
4.11-4.334.40.2165440.9250.1180.2481.16289.5
4.33-4.64.80.2155320.9260.1160.2461.14187.8
4.6-4.964.60.1955490.9240.1070.2241.22888
4.96-5.464.60.1895700.9460.1030.2171.14890.8
5.46-6.244.90.1835910.9540.0940.2071.2195
6.24-7.864.30.1426110.9690.0780.1631.57194.1
7.86-503.50.086230.9890.0510.0962.37389.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6MBJ

6mbj


解像度: 2.9→47.71 Å / SU ML: 0.4 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.4 / 位相誤差: 26.75 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2792 1153 9.91 %
Rwork0.237 10483 -
obs0.2412 11636 94.85 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 86.15 Å2 / Biso mean: 39.7263 Å2 / Biso min: 24.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.9→47.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3993 0 26 38 4057
Biso mean--41.67 35.12 -
残基数----491
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.9-3.030.34031390.27061318145797
3.03-3.190.27381340.266213631497100
3.19-3.390.30991490.25313531502100
3.39-3.650.30131390.23271347148698
3.65-4.010.27971460.23251279142594
4.01-4.590.25691360.22181225136189
4.59-5.790.27541590.23341250140990
5.79-47.710.25561510.22671348149991

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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