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- PDB-7vs4: Crystal structure of PacII_M1M2S-DNA(m6A)-SAH complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7vs4
タイトルCrystal structure of PacII_M1M2S-DNA(m6A)-SAH complex
要素
  • (DNA (25-mer)) x 2
  • (Site-specific DNA-methyltransferase (adenine- ...) x 2
  • Site-specific DNA recognition subunit
キーワードTRANSFERASE/DNA / Type I R-M system PacII methytransferase m4C and m6A modification complex / BIOSYNTHETIC PROTEIN (生合成) / TRANSFERASE-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


N-methyltransferase activity / Damメチラーゼ / site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) activity / DNA binding
類似検索 - 分子機能
N6 adenine-specific DNA methyltransferase, N-terminal domain / Type I restriction enzyme EcoKI-like, methylase subunit, N-terminal domain superfamily / HsdM N-terminal domain / N-6 DNA Methylase / DNA methylase, adenine-specific / N-6 Adenine-specific DNA methylases signature. / DNA methylase, N-6 adenine-specific, conserved site / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
S-アデノシル-L-ホモシステイン / デオキシリボ核酸 / DNA (> 10) / DNAメチルトランスフェラーゼ / DNAメチルトランスフェラーゼ
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas alcaligenes (バクテリア)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Zhu, J. / Gao, P.
資金援助 中国, 3件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31922037 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)32130057 中国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)81921005 中国
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Molecular insights into DNA recognition and methylation by non-canonical type I restriction-modification systems.
著者: Zhu, J. / Gao, Y. / Wang, Y. / Zhan, Q. / Feng, H. / Luo, X. / Li, P. / Liu, S. / Hou, H. / Gao, P.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr., Sect. D: Biol. Crystallogr.
年: 2012
タイトル: Structural basis underlying complex assembly and conformational transition of the type I R-M system
著者: Yanping, L. / Xiaoxue, Y.
履歴
登録2021年10月25日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02022年11月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月29日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
B: Site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific)
C: Site-specific DNA recognition subunit
H: DNA (25-mer)
I: DNA (25-mer)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,1717
ポリマ－172,4035
非ポリマー7692
水7,548419
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, SDS-PAGE and superdex G200 16/60 column (GE Healthcare) provide evidence
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area20150 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area57850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.095, 121.668, 129.753
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

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Site-specific DNA-methyltransferase (adenine- ... , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / DNAメチルトランスフェラーゼ / M1


分子量: 56572.133 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas alcaligenes (バクテリア)
遺伝子: A0T30_13480 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: A0A142ISP4, Damメチラーゼ
#2: タンパク質 Site-specific DNA-methyltransferase (adenine-specific) / DNAメチルトランスフェラーゼ


分子量: 57607.355 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas alcaligenes (バクテリア)
遺伝子: A0T30_13470 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3 / 参照: UniProt: A0A142ISP2, Damメチラーゼ

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タンパク質 , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質 Site-specific DNA recognition subunit


分子量: 42852.215 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas alcaligenes (バクテリア)
遺伝子: pacIIS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DE3

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DNA鎖 , 2種, 2分子 HI

#4: DNA鎖 DNA (25-mer) / ssDNA_F


分子量: 7620.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)
#5: DNA鎖 DNA (25-mer) / ssDNA(m6A)_R


分子量: 7750.004 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 2種, 421分子

#6: 化合物 ChemComp-SAH / S-ADENOSYL-L-HOMOCYSTEINE / S-アデノシルホモシステイン / S-アデノシル-L-ホモシステイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 384.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H20N6O5S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#7: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 419 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 % / 解説: biconical or anomaly cylindrical object
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.15 M di-ammonium hydrogen phosphate, 25% PEG 3350, 0.2M Li2SO4, 0.1 M Tris pH 8.5, 20% PEG 3350 (another condition)
PH範囲: 6.7-7.2

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL18U1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER R 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月3日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→49.17 Å / Num. obs: 56313 / % possible obs: 98.84 % / 冗長度: 1.6 % / Biso Wilson estimate: 35.96 Å2 / CC1/2: 0.998 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.02371 / Rpim(I) all: 0.02317 / Rrim(I) all: 0.03277 / Net I/σ(I): 18.54
反射 シェル解像度: 2.55→2.641 Å / Rmerge(I) obs: 0.319 / Mean I/σ(I) obs: 2.71 / Num. unique obs: 5361 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rpim(I) all: 0.319 / Rrim(I) all: 0.4352

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
HKL-2000v1.0データ削減
PHENIX1.19.2_4158位相決定
Coot0.9.2モデル構築
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7VRU

7vru


解像度: 2.55→49.17 Å / SU ML: 0.2978 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.3725
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2368 2766 4.94 %
Rwork0.1808 53239 -
obs0.1835 56005 98.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 40.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→49.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10789 1026 52 419 12286
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.008312233
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.990816778
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.05321846
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00781994
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.91581984
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.55-2.590.29981150.242308X-RAY DIFFRACTION86.35
2.59-2.640.28741320.21422514X-RAY DIFFRACTION93.83
2.64-2.690.2971470.20962573X-RAY DIFFRACTION97.18
2.69-2.750.29791540.21242602X-RAY DIFFRACTION97.94
2.75-2.810.3061320.21162639X-RAY DIFFRACTION98.96
2.81-2.870.27011250.21882695X-RAY DIFFRACTION99.09
2.87-2.940.32051430.21762610X-RAY DIFFRACTION99.35
2.94-3.020.26091430.21832704X-RAY DIFFRACTION99.34
3.02-3.110.26391370.222641X-RAY DIFFRACTION99.25
3.11-3.210.29421440.20812679X-RAY DIFFRACTION99.65
3.21-3.330.28811370.19972678X-RAY DIFFRACTION99.79
3.33-3.460.28321270.19672693X-RAY DIFFRACTION99.75
3.46-3.620.24471210.1852724X-RAY DIFFRACTION99.89
3.62-3.810.22721490.16942692X-RAY DIFFRACTION99.96
3.81-4.050.20381450.15882709X-RAY DIFFRACTION99.72
4.05-4.360.18391460.14722701X-RAY DIFFRACTION99.82
4.36-4.80.18411270.14472738X-RAY DIFFRACTION99.79
4.8-5.490.18051660.15572723X-RAY DIFFRACTION99.79
5.49-6.920.25381380.1852769X-RAY DIFFRACTION99.79
6.92-49.170.18381380.15172847X-RAY DIFFRACTION97.68
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 9.85819719049 Å / Origin y: 69.3043024957 Å / Origin z: 90.020295974 Å
111213212223313233
T0.189080319426 Å2-0.0276074191852 Å2-0.0143886967063 Å2-0.195942062481 Å2-0.00168102216823 Å2--0.249293598244 Å2
L0.320288680617 °2-0.203056544842 °20.0108073740669 °2-0.654446865931 °2-0.288321019383 °2--0.941858894211 °2
S0.0195022280292 Å °-0.0231716713529 Å °0.00897028120435 Å °0.018618342732 Å °0.080764075269 Å °0.188775421311 Å °0.0212828647109 Å °-0.078594900022 Å °-0.0673315787679 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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