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Yorodumi- PDB-7uyj: Structure of RNF31 in complex with FP06652, a Helicon Polypeptide -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7uyj | ||||||
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Title | Structure of RNF31 in complex with FP06652, a Helicon Polypeptide | ||||||
Components |
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Keywords | LIGASE / Inhibitor / complex / stapled | ||||||
Function / homology | Function and homology information protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced proapoptotic signaling ...protein linear polyubiquitination / LUBAC complex / linear polyubiquitin binding / CD40 signaling pathway / RBR-type E3 ubiquitin transferase / positive regulation of xenophagy / CD40 receptor complex / negative regulation of necroptotic process / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced proapoptotic signaling / positive regulation of protein targeting to mitochondrion / K63-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / ubiquitin binding / Regulation of TNFR1 signaling / cytoplasmic side of plasma membrane / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / T cell receptor signaling pathway / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / defense response to bacterium / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / identical protein binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) synthetic construct (others) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.32 Å | ||||||
Authors | Agarwal, S. / Thomson, T. / Wahl, S. / Walkup, W. / Olsen, T. / Verdine, G. / McGee, J. | ||||||
Funding support | 1items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2022 Title: De novo mapping of alpha-helix recognition sites on protein surfaces using unbiased libraries. Authors: Li, K. / Tokareva, O.S. / Thomson, T.M. / Wahl, S.C.T. / Travaline, T.L. / Ramirez, J.D. / Choudary, S.K. / Agarwal, S. / Walkup 4th, W.G. / Olsen, T.J. / Brennan, M.J. / Verdine, G.L. / McGee, J.H. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7uyj.cif.gz | 201.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7uyj.ent.gz | 134.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7uyj.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uy/7uyj ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/uy/7uyj | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7uwiC 7uwoC 7ux5C 7uxiC 7uxjC 7uxkC 7uxmC 7uxnC 7uxoC 7uxpC 7uxqC 7uy2C 7uykC 4dbgS C: citing same article (ref.) S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 20771.369 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: RNF31, ZIBRA / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: Q96EP0, Ligases; Forming carbon-nitrogen bonds; Acid-amino-acid ligases (peptide synthases) #2: Protein/peptide | Mass: 1898.186 Da / Num. of mol.: 2 / Source method: obtained synthetically / Details: Stapled peptide / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | Y | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.7 Å3/Da / Density % sol: 54.4 % |
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Crystal grow | Temperature: 293.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.1 M Amino Acids (0.2M DL-Glutamic acid monohydrate; 0.2M DL-Alanine; 0.2M Glycine; 0.2M DL-Lysine monohydrochloride; 0.2M DL-Serine),0.1 M Buffer System 1 (Imidazole; MES monohydrate (acid) ...Details: 0.1 M Amino Acids (0.2M DL-Glutamic acid monohydrate; 0.2M DL-Alanine; 0.2M Glycine; 0.2M DL-Lysine monohydrochloride; 0.2M DL-Serine),0.1 M Buffer System 1 (Imidazole; MES monohydrate (acid) pH 6.5), 30.0% Precipitant Mix 1 (40% v/v PEG 500* MME; 20 % w/v PEG 20000) |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: NSLS-II / Beamline: 17-ID-1 / Wavelength: 0.9201 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 9M / Detector: PIXEL / Date: Oct 31, 2019 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9201 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.32→61.8 Å / Num. obs: 21131 / % possible obs: 99.84 % / Redundancy: 11.5 % / Biso Wilson estimate: 50.28 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 11.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.32→2.4 Å / Num. unique obs: 2105 / CC1/2: 0.576 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4DBG Resolution: 2.32→61.8 Å / SU ML: 0.4124 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 34.3817 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 68.08 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.32→61.8 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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