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- PDB-7uv8: Rad6-Bre1 Complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uv8
タイトルRad6-Bre1 Complex
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase BRE1
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2
キーワードTRANSFERASE/LIGASE / E2 conjugation / E3 Ligase (ユビキチンリガーゼ) / LIGASE (リガーゼ) / TRANSFERASE-LIGASE complex
機能・相同性
機能・相同性情報


MUB1-RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / : / Rad6-Rad18 complex / regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / HULC complex / error-free postreplication DNA repair / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway ...MUB1-RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / RAD6-UBR2 ubiquitin ligase complex / : / Rad6-Rad18 complex / regulation of dipeptide transport / UBR1-RAD6 ubiquitin ligase complex / HULC complex / error-free postreplication DNA repair / stress-induced homeostatically regulated protein degradation pathway / ubiquitin-dependent protein catabolic process via the N-end rule pathway / meiotic DNA double-strand break formation / cytoplasm protein quality control by the ubiquitin-proteasome system / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / telomere maintenance via recombination / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / mitotic intra-S DNA damage checkpoint signaling / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / DNA duplex unwinding / ユビキチン結合酵素 / sporulation resulting in formation of a cellular spore / error-free translesion synthesis / proteasome binding / ERAD pathway / protein K63-linked ubiquitination / DNA replication origin binding / ubiquitin conjugating enzyme activity / subtelomeric heterochromatin formation / error-prone translesion synthesis / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / DNA-templated transcription termination / double-strand break repair via homologous recombination / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / transcription by RNA polymerase II / chromosome, telomeric region / protein ubiquitination / DNA修復 / クロマチン / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin ligase Bre1 / BRE1 E3 ubiquitin ligase / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. ...E3 ubiquitin ligase Bre1 / BRE1 E3 ubiquitin ligase / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / 薬指 / Zinc finger C2H2-type / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2 / E3 ubiquitin-protein ligase BRE1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Shukla, P.K. / Chandrasekharan, M.B.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM127783 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research Institute (NIH/NHGRI)1R21HG011520-01 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2023
タイトル: Structure and functional determinants of Rad6-Bre1 subunits in the histone H2B ubiquitin-conjugating complex.
著者: Shukla, P.K. / Bissell, J.E. / Kumar, S. / Pokhrel, S. / Palani, S. / Radmall, K.S. / Obidi, O. / Parnell, T.J. / Brasch, J. / Shrieve, D.C. / Chandrasekharan, M.B.
履歴
登録2022年4月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2
V: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1
U: E3 ubiquitin-protein ligase BRE1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,8593
ポリマ－66,8593
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10990 Å2
ΔGint-101 kcal/mol
Surface area24090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)241.580, 49.951, 57.568
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 2 / E2 ubiquitin-conjugating enzyme 2 / Radiation sensitivity protein 6 / Ubiquitin carrier protein ...E2 ubiquitin-conjugating enzyme 2 / Radiation sensitivity protein 6 / Ubiquitin carrier protein UBC2 / Ubiquitin-protein ligase UBC2


分子量: 17191.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: RAD6, UBC2, YGL058W / プラスミド: pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P06104, ユビキチン結合酵素
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase BRE1 / Brefeldin A-sensitivity protein 1 / RING-type E3 ubiquitin transferase BRE1


分子量: 24833.986 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288C (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: BRE1, YDL074C / プラスミド: pRSF-Duet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q07457, RING-type E3 ubiquitin transferase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.65 %
結晶化温度: 286.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6 / 詳細: 0.05 to 0.1 M MMT buffer and 15-25% PEG400

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Ambient temp details: 80 / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.987 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年9月18日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal Si
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.987 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→38.55 Å / Num. obs: 19967 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): 20.9 / 冗長度: 37.72 % / Rsym value: 0.16 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.83 Å / Num. unique obs: 710 / Rsym value: 3.39 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20.1_4487精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
pointlessデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.7→38.49 Å / SU ML: 0.5 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 35.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1007 5.04 %RANDOM
Rwork0.24 18960 --
obs0.242 19967 99.9 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 203.58 Å2 / Biso mean: 105.6 Å2 / Biso min: 53.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→38.49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3861 0 0 0 3861
残基数----470
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 7 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7-2.840.4691360.445226472783
2.84-3.020.44041640.368926392803
3.02-3.250.34171290.323926472776
3.25-3.580.40111460.297827292875
3.58-4.10.2861300.240826802810
4.1-5.160.27371510.204627272878
5.16-38.490.1941510.186328913042
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.2827-1.17192.34672.2333-1.21682.8320.35910.0354-0.00510.0506-0.49261.1937-0.0076-0.7461-0.00970.62410.1503-0.07190.6894-0.19851.4095245.39462.094108.26
22.6684-0.59591.9150.0099-0.40942.62580.07290.26390.04170.0454-0.1940.1054-0.20440.13940.09140.83650.0645-0.04030.31650.04351.216287.50551.886134.533
33.349-0.51392.19270.6195-0.04433.08750.03940.18890.4340.0448-0.2110.0151-0.1711-0.12010.15770.65390.04960.07890.26890.02881.1381287.86356.683133.216
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 3:150 )A3 - 150
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN V AND RESID 15:182 )V15 - 182
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN U AND RESID 21:191 )U21 - 191

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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