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万見
- PDB-7uni: De novo designed chlorophyll dimer protein with Zn pheophorbide a... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7uni
タイトルDe novo designed chlorophyll dimer protein with Zn pheophorbide a methyl ester, SP2-ZnPPaM
要素SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
キーワードDE NOVO PROTEIN (De novo) / design (デザイン) / homodimer / rosetta / symmetric (対称性) / designed (デザイン) / circular tandem repeat protein / cTRP / chlorophyll (クロロフィル) / Zn pheophorbide a methyl ester / Zn
機能・相同性Chem-OE9 / TRIETHYLENE GLYCOL / リン酸塩
機能・相同性情報
生物種synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kennedy, M.A. / Stoddard, B.L. / Ennist, N.M.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)DGE-1762114 米国
Advanced Research Projects Agency-Energy (ARPA-E)DE-AR0001543
Audacious Project at the Institute for Protein Design68-2492: Audacious GC5: Next-Generation Nanoengineering
引用ジャーナル: Nat Chem Biol / 年: 2024
タイトル: De novo design of proteins housing excitonically coupled chlorophyll special pairs.
著者: Nathan M Ennist / Shunzhi Wang / Madison A Kennedy / Mariano Curti / George A Sutherland / Cvetelin Vasilev / Rachel L Redler / Valentin Maffeis / Saeed Shareef / Anthony V Sica / Ash Sueh ...著者: Nathan M Ennist / Shunzhi Wang / Madison A Kennedy / Mariano Curti / George A Sutherland / Cvetelin Vasilev / Rachel L Redler / Valentin Maffeis / Saeed Shareef / Anthony V Sica / Ash Sueh Hua / Arundhati P Deshmukh / Adam P Moyer / Derrick R Hicks / Avi Z Swartz / Ralph A Cacho / Nathan Novy / Asim K Bera / Alex Kang / Banumathi Sankaran / Matthew P Johnson / Amala Phadkule / Mike Reppert / Damian Ekiert / Gira Bhabha / Lance Stewart / Justin R Caram / Barry L Stoddard / Elisabet Romero / C Neil Hunter / David Baker /
要旨: Natural photosystems couple light harvesting to charge separation using a 'special pair' of chlorophyll molecules that accepts excitation energy from the antenna and initiates an electron-transfer ...Natural photosystems couple light harvesting to charge separation using a 'special pair' of chlorophyll molecules that accepts excitation energy from the antenna and initiates an electron-transfer cascade. To investigate the photophysics of special pairs independently of the complexities of native photosynthetic proteins, and as a first step toward creating synthetic photosystems for new energy conversion technologies, we designed C-symmetric proteins that hold two chlorophyll molecules in closely juxtaposed arrangements. X-ray crystallography confirmed that one designed protein binds two chlorophylls in the same orientation as native special pairs, whereas a second designed protein positions them in a previously unseen geometry. Spectroscopy revealed that the chlorophylls are excitonically coupled, and fluorescence lifetime imaging demonstrated energy transfer. The cryo-electron microscopy structure of a designed 24-chlorophyll octahedral nanocage with a special pair on each edge closely matched the design model. The results suggest that the de novo design of artificial photosynthetic systems is within reach of current computational methods.
履歴
登録2022年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年6月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
C: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
B: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
D: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,26714
ポリマ－108,9734
非ポリマー3,29510
水1629
1
A: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
B: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2848
ポリマ－54,4862
非ポリマー1,7986
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5190 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area20120 Å2
手法PISA
2
C: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
D: SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,9846
ポリマ－54,4862
非ポリマー1,4974
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3940 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area19950 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.855, 54.961, 89.365
Angle α, β, γ (deg.)87.830, 84.060, 69.450
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

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タンパク質 , 1種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質
SP2-ZnPPaM designed chlorophyll dimer protein


分子量: 27243.154 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) synthetic construct (人工物) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)

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非ポリマー , 5種, 19分子

#2: 化合物
ChemComp-OE9 / [methyl 9-ethenyl-14-ethyl-3-(3-methoxy-3-oxopropyl)-4,8,13,18-tetramethyl-20-oxophorbine-21-carboxylatato(2-)-kappa~4~N~23~,N~24~,N~25~,N~26~]zinc


分子量: 670.104 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C36H36N4O5Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト / リン酸塩


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル / エチレングリコール


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 150.173 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.22 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.56 %
結晶化温度: 298.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 30% PEG 3350, 100mM Ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.976 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.07→49.26 Å / Num. obs: 52741 / % possible obs: 92.3 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 52.92 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.043 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 7.5 / Num. measured all: 182543 / Scaling rejects: 2
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 3.4 %

解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.07-2.131.297911027080.3980.8341.550.960.2
9.02-49.260.03522166520.9960.0230.04224.195.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: computationally generated

解像度: 2.5→49.26 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.22 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2519 1195 3.82 %
Rwork0.1988 30089 -
obs0.2009 31284 96.52 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 142.1 Å2 / Biso mean: 64.1794 Å2 / Biso min: 33.34 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6684 0 206 9 6899
Biso mean--66.91 52.34 -
残基数----968
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.5-2.60.30911440.25463397354198
2.6-2.720.27821260.24363388351498
2.72-2.860.3081410.22763402354398
2.86-3.040.30761340.2373392352698
3.04-3.280.27561350.24313397353298
3.28-3.610.26241240.2033366349097
3.61-4.130.23841370.18043311344895
4.13-5.20.22091290.18113222335193
5.2-49.260.23031250.17643214333993
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 0.5083 Å / Origin y: 5.2331 Å / Origin z: 27.7494 Å
111213212223313233
T0.2983 Å20.0036 Å2-0.0096 Å2-0.3654 Å20.0222 Å2--0.5071 Å2
L0.0772 °20.0197 °2-0.0443 °2-0.3297 °20.4392 °2--1.5589 °2
S0.0138 Å °-0.0559 Å °-0.0357 Å °0.0188 Å °-0.05 Å °-0.0108 Å °-0.0128 Å °-0.0366 Å °0.0428 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 244
2X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 242
3X-RAY DIFFRACTION1allB0 - 244
4X-RAY DIFFRACTION1allD3 - 244
5X-RAY DIFFRACTION1allE11 - 28
6X-RAY DIFFRACTION1allF1 - 4
7X-RAY DIFFRACTION1allG1 - 2
8X-RAY DIFFRACTION1allH1 - 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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