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万見
- PDB-7u8k: Magic Angle Spinning NMR Structure of Human Cofilin-2 Assembled o... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7u8k
タイトルMagic Angle Spinning NMR Structure of Human Cofilin-2 Assembled on Actin Filaments
要素
  • Actin, alpha skeletal muscle
  • Cofilin-2
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / CELL CYCLE (細胞周期) / actin filament binding (マイクロフィラメント) / actin filament severing / cytoskeletal assembly (細胞骨格)
機能・相同性
機能・相同性情報


actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / cytoskeletal motor activator activity / sarcomere organization / muscle cell cellular homeostasis / tropomyosin binding / mesenchyme migration ...actin filament fragmentation / positive regulation of actin filament depolymerization / actin filament severing / actin filament depolymerization / I band / cytoskeletal motor activator activity / sarcomere organization / muscle cell cellular homeostasis / tropomyosin binding / mesenchyme migration / myosin heavy chain binding / troponin I binding / filamentous actin / actin filament bundle / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / actin filament bundle assembly / skeletal muscle myofibril / actin monomer binding / skeletal muscle fiber development / stress fiber / skeletal muscle tissue development / titin binding / actin filament polymerization / filopodium / 運動性 / マイクロフィラメント / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / nuclear matrix / Z disc / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / マイクロフィラメント / lamellipodium / cell body / hydrolase activity / protein domain specific binding / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / magnesium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / 細胞質
類似検索 - 分子機能
コフィリン / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site ...コフィリン / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, alpha skeletal muscle / Cofilin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
Homo sapiens (ヒト)
手法個体NMR / molecular dynamics
データ登録者Kraus, J. / Russell, R. / Kudryashova, E. / Xu, C. / Katyal, N. / Kudryashov, D. / Perilla, J.R. / Polenova, T.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Science Foundation (NSF, United States)1247394 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE0959496 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM110758 米国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Magic angle spinning NMR structure of human cofilin-2 assembled on actin filaments reveals isoform-specific conformation and binding mode.
著者: Kraus, J. / Russell, R.W. / Kudryashova, E. / Xu, C. / Katyal, N. / Perilla, J.R. / Kudryashov, D.S. / Polenova, T.
履歴
登録2022年3月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02023年8月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, alpha skeletal muscle
B: Actin, alpha skeletal muscle
C: Actin, alpha skeletal muscle
D: Actin, alpha skeletal muscle
E: Actin, alpha skeletal muscle
F: Actin, alpha skeletal muscle
G: Actin, alpha skeletal muscle
H: Actin, alpha skeletal muscle
I: Actin, alpha skeletal muscle
J: Actin, alpha skeletal muscle
K: Cofilin-2
L: Cofilin-2
M: Cofilin-2
N: Cofilin-2
O: Cofilin-2
P: Cofilin-2
Q: Cofilin-2
R: Cofilin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)569,18418
ポリマ－569,18418
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area47640 Å2
ΔGint-131 kcal/mol
Surface area210210 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)4 / 4all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質
Actin, alpha skeletal muscle / / Alpha-actin-1


分子量: 41886.660 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 遺伝子: ACTA1, ACTA / 発現宿主: Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
参照: UniProt: P68135, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質
Cofilin-2 / / Cofilin / muscle isoform


分子量: 18789.672 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CFL2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y281

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実験情報

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実験

実験手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic1Exp1 CORD50ms
121isotropic1Exp2 CORD200ms
132isotropic1Exp3 CORD50ms
142isotropic1Exp4 CORD200ms
152isotropic1Exp5 CORD500ms
163isotropic1Exp6 CORD50ms
173isotropic1Exp7 CORD200ms
183isotropic1Exp8 CORD500ms
193isotropic1Exp9 PAINCP
1101isotropic1Exp10 NCACX2d
1111isotropic1Exp11 NCACX3d
1121isotropic1Exp12 NCOCX2d
1131isotropic1Exp13 NCOCX3d

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容詳細Label溶媒系
solid120.8 % w/w [U-13C; U-15N] human cofilin-2, 79.2 % w/w F-actin, SolidUniformly labeled human cofilin-2 in complex with natural abundance actin filaments obtained using rabbit skeletal muscle actin[U-13C; U-15N]-cofilin2Solid
solid220.8 % w/w [1,6-13C]-glucose, U-15N human cofilin-2, 79.2 % w/w F-actin, SolidSelectively labeled human cofilin-2 in complex with natural abundance actin filaments obtained using rabbit skeletal muscle actin[1,6-13C]-glucose, U-15N-cofilin2Solid
solid320.8 % w/w [2-13C]-glucose, U-15N human cofilin-2, 79.2 % w/w F-actin, SolidSelectively labeled human cofilin-2 in complex with natural abundance actin filaments obtained using rabbit skeletal muscle actin[2-13C]-glucose, U-15N-cofilin2Solid
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
20.8 % w/whuman cofilin-2[U-13C; U-15N]1
79.2 % w/wF-actinnatural abundance1
20.8 % w/whuman cofilin-2[1,6-13C]-glucose, U-15N2
79.2 % w/wF-actinnatural abundance2
20.8 % w/whuman cofilin-2[2-13C]-glucose, U-15N3
79.2 % w/wF-actinnatural abundance3
試料状態イオン強度: 50 mM / Label: cofilin condition / pH: 6.6 / 圧: 1 atm / 温度: 273 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 850 MHz

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
Rowland NMR Toolkit (RNMRTK)Hoch and Stern解析
TALOS-NCornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clorestructure calculation
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
NAMDJames C. Phillips精密化
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 9
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 4 / 登録したコンフォーマーの数: 4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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