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- PDB-7ri2: Crystal structure of anti-HIV llama VHH antibody A12 in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ri2
タイトルCrystal structure of anti-HIV llama VHH antibody A12 in complex with HIV-1 C1086 gp120
要素
  • Glycoprotein 120
  • anti-HIV llama VHH antibody A12
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Llama (リャマ) / antibody (抗体) / VHH / HIV-1 / gp120 (Gp120 (HIV))
機能・相同性Gp120 core superfamily / Gp120 (HIV) / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / エンベロープ (ウイルス) / ENVELOPE GLYCOPROTEIN GP120 of HIV-1 clade C
機能・相同性情報
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Zhou, T. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structural basis for llama nanobody recognition and neutralization of HIV-1 at the CD4-binding site.
著者: Tongqing Zhou / Lei Chen / Jason Gorman / Shuishu Wang / Young D Kwon / Bob C Lin / Mark K Louder / Reda Rawi / Erik-Stephane D Stancofski / Yongping Yang / Baoshan Zhang / Anna Forsman ...著者: Tongqing Zhou / Lei Chen / Jason Gorman / Shuishu Wang / Young D Kwon / Bob C Lin / Mark K Louder / Reda Rawi / Erik-Stephane D Stancofski / Yongping Yang / Baoshan Zhang / Anna Forsman Quigley / Laura E McCoy / Lucy Rutten / Theo Verrips / Robin A Weiss / / Nicole A Doria-Rose / Lawrence Shapiro / Peter D Kwong /
要旨: Nanobodies can achieve remarkable neutralization of genetically diverse pathogens, including HIV-1. To gain insight into their recognition, we determined crystal structures of four llama nanobodies ...Nanobodies can achieve remarkable neutralization of genetically diverse pathogens, including HIV-1. To gain insight into their recognition, we determined crystal structures of four llama nanobodies (J3, A12, C8, and D7), all of which targeted the CD4-binding site, in complex with the HIV-1 envelope (Env) gp120 core, and determined a cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of J3 with the Env trimer. Crystal and cryo-EM structures of J3 complexes revealed this nanobody to mimic binding to the prefusion-closed trimer for the primary site of CD4 recognition as well as a secondary quaternary site. In contrast, crystal structures of A12, C8, and D7 with gp120 revealed epitopes that included portions of the gp120 inner domain, inaccessible on the prefusion-closed trimer. Overall, these structures explain the broad and potent neutralization of J3 and limited neutralization of A12, C8, and D7, which utilized binding modes incompatible with the neutralization-targeted prefusion-closed conformation of Env.
履歴
登録2021年7月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein 120
B: anti-HIV llama VHH antibody A12
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,98310
ポリマ－58,2132
非ポリマー1,7708
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4000 Å2
ΔGint22 kcal/mol
Surface area20240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.596, 66.596, 266.918
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Glycoprotein 120


分子量: 42324.707 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: R4GRV3
#2: 抗体 anti-HIV llama VHH antibody A12


分子量: 15888.410 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.61 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.8 / 詳細: 50 mM of KH2PO4, 24.2% PEG 8000, pH 7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 15260 / % possible obs: 77.7 % / 冗長度: 11.3 % / Biso Wilson estimate: 79.93 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.124 / Χ2: 1.518 / Net I/σ(I): 9 / Num. measured all: 172947
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.6-2.6950.4457580.916139.8
2.69-2.86.20.4138860.967146.4
2.8-2.937.60.3419131.092147.6
2.93-3.088.20.29611381.228160
3.08-3.289.60.29516471.071185.5
3.28-3.53120.26419071.105197.8
3.53-3.88140.20119461.466199.6
3.88-4.45140.15219731.801199.5
4.45-5.613.70.13119992.009199.8
5.6-5012.50.08920931.766195.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19-4092精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3NGB

3ngb


解像度: 2.8→23.55 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 45.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3296 623 4.67 %
Rwork0.2732 12728 -
obs0.2759 13351 85.21 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 313.93 Å2 / Biso mean: 151.4488 Å2 / Biso min: 66.75 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.8→23.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3287 0 112 0 3399
Biso mean--173.87 --
残基数----420
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 4

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.8-3.080.4546980.38941922202053
3.08-3.530.39341530.36623313346690
3.53-4.440.34811870.29633633382098
4.44-23.550.29981850.2353860404598
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.9907-2.1163.14838.3299-0.20839.05040.5859-0.5131.06580.4713-0.6408-0.5101-1.0739-1.9160.3951.59610.18990.33911.73390.15080.84798.301831.2811-34.4147
23.95290.7122-0.99754.1553-2.03491.5690.24490.58120.552-0.60550.13150.686-1.0565-2.1497-0.37621.57690.48050.16742.2880.31540.88972.865422.9363-36.8647
30.7879-0.8173-0.43131.39520.10631.4244-0.07530.5449-0.0392-1.22110.45220.41550.6647-2.9114-0.20061.44110.012-0.01523.02080.29330.9126-6.069316.0985-33.4494
44.9421.20370.18373.5177-0.08813.21770.14271.3405-0.0367-0.3289-0.14350.6076-0.21-3.1755-0.03941.1270.16720.17543.6105-0.02831.0864-15.042216.3579-20.5603
56.05884.83961.38375.07650.89061.56410.32250.75291.23320.8839-0.83131.51480.0302-2.1434-1.20621.55490.06920.58973.55280.00150.9303-11.448820.97-13.3056
64.09460.28660.11844.49891.42880.63170.97870.27470.90270.4222-1.15271.1183-0.1162-2.39450.10761.57110.21990.20683.531-0.05880.9958-14.882318.9203-16.3874
72.7659-0.0959-0.293.45711.87420.9769-0.01881.3499-0.4006-0.5926-0.39580.64640.7095-2.5418-0.09830.7425-0.2232-0.06082.63570.22930.6301-2.81213.652-29.4466
83.05540.5033-0.78925.1153.02572.2141-0.2158-0.14580.01250.30030.13280.03470.36050.2580.10892.08910.45980.21722.1371-0.30470.782510.466213.5242-55.9908
96.3193-3.2675-1.13748.52113.97464.92890.19111.195-0.2334-0.38820.2937-0.94660.96751.1481-0.1781.0578-0.35890.0661.6205-0.16660.567423.72961.9379-15.3739
106.7925-4.68611.12367.75492.39774.11050.93191.11.3995-0.0149-0.2651-1.37810.1787-0.3781-0.00450.7394-0.54950.20641.46850.00160.44817.672411.438-15.3981
113.757-1.8975-0.04211.35010.38394.98230.09190.4291-1.3049-1.18780.83380.52671.0882-0.595-0.33661.2577-0.72820.01461.56750.08190.363610.7651.321-12.3398
125.4698-2.8044-3.70254.23014.34114.7867-0.33480.9238-0.07450.50570.4576-0.00771.0516-0.89730.00381.4383-0.31070.19171.4985-0.10280.687214.06169.0443-3.8624
133.9081-2.6318-1.67366.79911.45175.83450.1054-0.20320.38241.1714-0.7673-1.09131.5250.79590.14340.97-0.6037-0.16491.3168-0.18010.304721.76086.0336-8.3704
147.10623.2822-1.31911.76740.59096.64171.19221.4329-0.4318-0.03310.4902-0.30710.0648-0.80.49240.5246-0.79820.1591.7113-0.06060.338713.48437.4221-17.0819
155.578-3.624.27817.9947-4.99097.07940.28931.6541-0.04250.2721-0.38810.6913-0.7025-0.55770.31721.1906-0.29720.3511.7078-0.00640.67675.612219.4141-9.0507
165.5318-4.42040.27054.23240.63197.5911-0.22290.9174-0.08540.3971-0.170.78630.3358-1.14480.19181.1629-0.54-0.03131.45460.0080.507114.43992.7153-16.538
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 45 through 73 )A45 - 73
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 74 through 235 )A74 - 235
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 236 through 283 )A236 - 283
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 284 through 378 )A284 - 378
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 379 through 395 )A379 - 395
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 396 through 457 )A396 - 457
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 458 through 491 )A458 - 491
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 492 through 492 )A492
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 1 through 17 )B1 - 17
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 18 through 39 )B18 - 39
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 40 through 52 )B40 - 52
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 52A through 66 )B52
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 67 through 87 )B67 - 87
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 88 through 96 )B88 - 96
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 97 through 100F)B97 - 100
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 100G through 113 )B100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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