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万見
- PDB-7rgw: Crystal structure of HERC2 DOC domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rgw
タイトルCrystal structure of HERC2 DOC domain
要素E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
キーワードCELL CYCLE (細胞周期) / DOC domain of E3 ubiquitin ligase HERC2
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 中心小体 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / intracellular protein transport / G2/M DNA damage checkpoint / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation ...SUMO binding / HECT-type E3 ubiquitin transferase / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / 中心小体 / guanyl-nucleotide exchange factor activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / intracellular protein transport / G2/M DNA damage checkpoint / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / Processing of DNA double-strand break ends / 精子形成 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA修復 / DNA damage response / ubiquitin protein ligase binding / zinc ion binding / 核質 / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / Beta-propeller repeat TECPR / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 ...HERC2, APC10 domain / HERC2, zinc finger, ZZ-type / Beta-propeller repeat TECPR / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / MIB/HERC2 domain profile. / Beta propeller repeats in Physarum polycephalum tectonins, Limulus lectin L-6 and animal hypothetical proteins. / CPH domain / Mouse development and cellular proliferation protein Cullin-7 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) signature 2. / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat / Regulator of chromosome condensation, RCC1 / Regulator of chromosome condensation (RCC1) repeat profile. / APC10/DOC domain / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / DOC domain profile. / Anaphase-promoting complex, subunit 10 (APC10) / Regulator of chromosome condensation 1/beta-lactamase-inhibitor protein II / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Ribosomal protein L2, domain 2
類似検索 - ドメイン・相同性
DI(HYDROXYETHYL)ETHER / E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.99 Å
データ登録者Liu, J. / Tencer, A.H. / Kutateladze, T.G.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: The ZZ domain of HERC2 is a receptor of arginylated substrates.
著者: Tencer, A.H. / Liu, J. / Zhu, J. / Burkholder, N.T. / Zhang, Y. / Wu, W. / Strahl, B.D. / Ohta, T. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2021年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年2月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase HERC2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6952
ポリマ－19,5881
非ポリマー1061
水3,297183
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area240 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area7080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.365, 89.365, 52.845
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number170
Space group name H-MP65

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase HERC2 / HECT domain and RCC1-like domain-containing protein 2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase HERC2


分子量: 19588.459 Da / 分子数: 1 / 断片: DOC domain (UNP residues 2759-2914) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HERC2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O95714
#2: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル / ジエチレングリコール


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.45 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M HEPES, pH 7.5, 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 200K / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年1月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.99→30 Å / Num. obs: 16667 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 18.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rpim(I) all: 0.042 / Rrim(I) all: 0.095 / Χ2: 1.217 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 79108
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.99-2.0630.32516530.7950.2280.3991.36499.8
2.06-2.143.40.27316430.8290.1770.3271.47999.2
2.14-2.243.90.21916600.930.1310.2571.14899.9
2.24-2.364.50.19216560.9680.1020.2181.072100
2.36-2.515.50.17216440.9830.080.191.15199.9
2.51-2.75.70.13316720.9880.060.1461.065100
2.7-2.975.60.10616770.9920.0490.1181.179100
2.97-3.45.60.07416560.9960.0340.0811.218100
3.4-4.285.40.06416780.9940.030.0711.34599.6
4.28-3050.04217280.9980.020.0471.31899.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.10_2155精密化
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1JHJ

1jhj


解像度: 1.99→29.25 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2135 1653 9.96 %
Rwork0.1814 14948 -
obs0.1847 16601 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 76.86 Å2 / Biso mean: 22.5697 Å2 / Biso min: 9.15 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.99→29.25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1097 0 17 183 1297
Biso mean--39.26 31.61 -
残基数----141
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.99-2.050.27811370.20121228136599
2.05-2.110.22271360.19921255139199
2.11-2.190.21661410.172812331374100
2.19-2.280.23291330.19512321365100
2.28-2.380.18831380.195712371375100
2.38-2.510.25661350.210212411376100
2.51-2.660.23751430.208812691412100
2.66-2.870.27191330.21671232136599
2.87-3.160.26571330.20931231136498
3.16-3.610.19531390.166912481387100
3.61-4.540.17051390.15091254139399
4.55-29.250.18651460.157912881434100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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