+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rb3 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of human binary NatC complex with a Bisubstrate inhibitor | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / NatC / NAA30 / NAA35 | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / smooth muscle cell proliferation / Retrograde transport at the Trans-Golgi-Network / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / negative regulation of apoptotic process / 核質 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å | ||||||
データ登録者 | Deng, S. / Marmorstein, R. | ||||||
資金援助 | 米国, 1件
| ||||||
引用 | ジャーナル: Structure / 年: 2023 タイトル: Molecular role of NAA38 in thermostability and catalytic activity of the human NatC N-terminal acetyltransferase. 著者: Sunbin Deng / Sarah M Gardner / Leah Gottlieb / Buyan Pan / E James Petersson / Ronen Marmorstein / 要旨: N-terminal acetylation occurs on over 80% of human proteins and is catalyzed by a family of N-terminal acetyltransferases (NATs). All NATs contain a small catalytic subunit, while some also contain a ...N-terminal acetylation occurs on over 80% of human proteins and is catalyzed by a family of N-terminal acetyltransferases (NATs). All NATs contain a small catalytic subunit, while some also contain a large auxiliary subunit that facilitates catalysis and ribosome targeting for co-translational acetylation. NatC is one of the major NATs containing an NAA30 catalytic subunit, but uniquely contains two auxiliary subunits, large NAA35 and small NAA38. Here, we report the cryo-EM structures of human NatC (hNatC) complexes with and without NAA38, together with biochemical studies, to reveal that NAA38 increases the thermostability and broadens the substrate-specificity profile of NatC by ordering an N-terminal segment of NAA35 and reorienting an NAA30 N-terminal peptide binding loop for optimal catalysis, respectively. We also note important differences in engagement with a stabilizing inositol hexaphosphate molecule between human and yeast NatC. These studies provide new insights for the function and evolution of the NatC complex. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7rb3.cif.gz | 153.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7rb3.ent.gz | 108.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7rb3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rb/7rb3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rb/7rb3 | HTTPS FTP |
---|
-関連構造データ
関連構造データ | 24393MC 7mx2C C: 同じ文献を引用 (文献) M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
---|---|
類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 80707.625 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA35, EGAP, MAK10 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q5VZE5 |
---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 18083.293 Da / 分子数: 1 / Fragment: catalytic domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NAA30, C14orf35, MAK3, NAT12 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: Q147X3, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC |
#3: 化合物 | ChemComp-CMC / |
#4: 化合物 | ChemComp-MET / |
#5: 化合物 | ChemComp-LEU / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphate タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT | ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
分子量 | 実験値: NO | ||||||||||||||||||||
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||||||||||
由来(組換発現) | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) | ||||||||||||||||||||
緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||
緩衝液成分 |
| ||||||||||||||||||||
試料 | 濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES | ||||||||||||||||||||
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS | ||||||||||||
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM | ||||||||||||
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス(公称値): 3000 nm / 最小 デフォーカス(公称値): 1000 nm | ||||||||||||
撮影 |
|
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.20.1_4487: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
EMソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||
画像処理 | 詳細: 4222 images | ||||||||||||||||||||||||||||||||
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 192437 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL | ||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|