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- PDB-7r74: Crystal structure of llama VHH antibody in complex with HIV-1 HXB... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r74
タイトルCrystal structure of llama VHH antibody in complex with HIV-1 HXBC2 gp120 core
要素
  • Antibody C8 VHH domain
  • Glycoprotein 120
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / Llama (リャマ) / antibody (抗体) / VHH / HIV-1 / gp120 (Gp120 (HIV))
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Lama glama (ラマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.76 Å
データ登録者Zhou, T. / Kwong, P.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2022
タイトル: Structural basis for llama nanobody recognition and neutralization of HIV-1 at the CD4-binding site.
著者: Tongqing Zhou / Lei Chen / Jason Gorman / Shuishu Wang / Young D Kwon / Bob C Lin / Mark K Louder / Reda Rawi / Erik-Stephane D Stancofski / Yongping Yang / Baoshan Zhang / Anna Forsman ...著者: Tongqing Zhou / Lei Chen / Jason Gorman / Shuishu Wang / Young D Kwon / Bob C Lin / Mark K Louder / Reda Rawi / Erik-Stephane D Stancofski / Yongping Yang / Baoshan Zhang / Anna Forsman Quigley / Laura E McCoy / Lucy Rutten / Theo Verrips / Robin A Weiss / / Nicole A Doria-Rose / Lawrence Shapiro / Peter D Kwong /
要旨: Nanobodies can achieve remarkable neutralization of genetically diverse pathogens, including HIV-1. To gain insight into their recognition, we determined crystal structures of four llama nanobodies ...Nanobodies can achieve remarkable neutralization of genetically diverse pathogens, including HIV-1. To gain insight into their recognition, we determined crystal structures of four llama nanobodies (J3, A12, C8, and D7), all of which targeted the CD4-binding site, in complex with the HIV-1 envelope (Env) gp120 core, and determined a cryoelectron microscopy (cryo-EM) structure of J3 with the Env trimer. Crystal and cryo-EM structures of J3 complexes revealed this nanobody to mimic binding to the prefusion-closed trimer for the primary site of CD4 recognition as well as a secondary quaternary site. In contrast, crystal structures of A12, C8, and D7 with gp120 revealed epitopes that included portions of the gp120 inner domain, inaccessible on the prefusion-closed trimer. Overall, these structures explain the broad and potent neutralization of J3 and limited neutralization of A12, C8, and D7, which utilized binding modes incompatible with the neutralization-targeted prefusion-closed conformation of Env.
履歴
登録2021年6月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月3日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycoprotein 120
B: Antibody C8 VHH domain
C: Glycoprotein 120
D: Antibody C8 VHH domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,02222
ポリマ－105,0404
非ポリマー3,98218
水1,45981
1
A: Glycoprotein 120
D: Antibody C8 VHH domain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,51111
ポリマ－52,5202
非ポリマー1,9919
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4880 Å2
ΔGint12 kcal/mol
Surface area20430 Å2
手法PISA
2
B: Antibody C8 VHH domain
C: Glycoprotein 120
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,51111
ポリマ－52,5202
非ポリマー1,9919
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint14 kcal/mol
Surface area19990 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)121.077, 87.403, 91.581
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.120, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glycoprotein 120


分子量: 39830.789 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: The extended core of HIV-1 gp120 from strain HXBc2
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
プラスミド: pVRC8400 / 細胞株 (発現宿主): HEK 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 Antibody C8 VHH domain


分子量: 12689.152 Da / 分子数: 2 / Fragment: VHH domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lama glama (ラマ) / プラスミド: pVRC8400 / 細胞株 (発現宿主): 293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン / N-アセチルグルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.0 M Li2SO4 and 100 mM HEPES pH 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR scanner 300 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2017年10月31日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.75→50 Å / Num. obs: 21712 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 49.49 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.139 / Χ2: 1.064 / Net I/σ(I): 8.6 / Num. measured all: 69593
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsΧ2Diffraction-ID% possible all
2.75-2.81.70.3685721.185150.2
2.8-2.851.90.2987851.07168.1
2.85-2.920.3318951.023179.3
2.9-2.962.30.30310370.994188.7
2.96-3.032.50.29710771.042195.9
3.03-3.12.70.27211501.027198.6
3.1-3.172.90.28511221.086199.3
3.17-3.263.10.25111671.096199.8
3.26-3.363.30.24211521.097199.9
3.36-3.463.40.21911521.071100
3.46-3.593.60.20311391.063199.5
3.59-3.733.70.18211461.107199.9
3.73-3.93.70.16911601.106199.7
3.9-4.113.70.13811561.067199.7
4.11-4.363.70.12111601.091199.9
4.36-4.73.70.11511351.054199.8
4.7-5.173.70.09811491.019199.9
5.17-5.923.70.09711821.098199.8
5.92-7.463.70.09511751.047199.8
7.46-503.50.11212010.9781100

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.19-4092精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TMF

3tmf
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.76→49.56 Å / SU ML: 0.37 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.97 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2699 1103 5.09 %
Rwork0.2116 20581 -
obs0.2145 21684 93.16 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 121.11 Å2 / Biso mean: 51.3368 Å2 / Biso min: 18.55 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.76→49.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6426 0 252 81 6759
Biso mean--71.65 43.7 -
残基数----829
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.76-2.890.34910.29051576166758
2.89-3.040.36171270.26672418254589
3.04-3.230.35911440.24192749289399
3.23-3.480.31711360.237627542890100
3.48-3.830.27711690.199327302899100
3.83-4.380.25061400.17727742914100
4.38-5.520.2041450.176127622907100
5.52-49.560.24941510.227928182969100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
17.1616-1.0302-1.37110.05310.15041.80140.0722-0.45090.7794-0.03390.03-0.0445-0.2676-0.2769-0.10810.26390.04040.01620.4634-0.03020.4064-7.3691-42.64430.4373
22.8877-1.13130.31265.53681.03493.25810.14550.86130.2113-0.5882-0.13780.23560.0201-0.0498-0.02390.2554-0.0322-0.03670.64870.11110.3378-15.5268-42.43688.2056
32.346-0.2178-0.18120.7159-0.41341.76670.16580.51050.227-0.1833-0.00670.23670.0601-0.4071-0.0990.23630.0151-0.01830.38290.02770.3552-18.2259-43.510318.2898
43.28450.6257-0.2555.5633-1.22833.0534-0.0939-0.4561-0.10830.4540.2416-0.218-0.29360.0545-0.24960.1620.0974-0.0210.32840.03450.36266.9083-32.183130.5107
54.2739-0.611.47246.26970.75566.0453-0.31440.48030.3197-1.1624-0.01041.6166-0.56-0.96740.20170.37630.11410.03240.60450.07740.655462.281-31.097519.646
64.44081.3628-2.46434.2671-1.50714.0577-0.20490.4998-0.1169-0.65090.2433-0.57430.71950.06280.15310.209-0.03490.15850.57780.07340.425472.6898-34.363223.177
72.96781.8486-0.77295.50610.38840.39170.01360.02040.4644-0.06840.0173-0.3377-0.0984-0.2303-0.00070.2030.0453-0.03760.56020.0860.432361.7163-31.806626.6881
87.6103-0.40162.28440.02280.09092.13670.1714-0.9319-0.7423-0.1570.06220.02940.253-0.1064-0.18410.2904-0.04720.05480.38490.05430.415138.8219-45.77431.5949
94.4065-0.5748-1.46282.33520.09542.9810.05590.4638-0.0762-0.30490.04680.0246-0.01220.3191-0.06510.2383-0.0299-0.00730.5088-0.10690.30142.1828-44.253311.1188
103.2045-0.59311.13831.05270.25352.6259-0.00610.7587-0.2659-0.23820.03980.03610.07340.2888-0.00030.2579-0.01910.06950.3916-0.00570.38149.6915-45.895115.2967
114.07871.2933-1.24524.42770.36152.6845-0.0414-0.5876-0.46790.26180.05520.45240.33690.2878-0.11220.16760.0907-0.00630.39840.06640.4837-36.4615-56.040730.2972
120.3181-0.4458-0.93341.63760.90252.91570.30410.5881-0.09520.2009-0.08540.3792-0.2617-0.0711-0.23580.88810.39820.75481.1707-0.02881.4434-28.011-64.686117.2616
132.6625-1.62982.15499.55831.60453.1864-0.70150.72531.0068-0.63270.4577-1.1078-0.7280.48230.27830.4102-0.0367-0.00750.4242-0.06390.4715-37.9468-49.245719.3304
145.7541-0.38380.70846.67062.43694.3157-0.4079-0.1737-0.1922-0.51580.12340.9972-0.38320.15630.39750.2228-0.0150.02630.2736-0.00670.5296-43.4117-55.753624.8307
153.95073.1927-0.41425.6186-1.1421.39460.0008-0.4484-0.85550.0954-0.2459-0.13480.23630.5440.25610.24580.01520.15460.4277-0.080.3856-31.2416-56.260726.4639
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 45 through 258 )A45 - 258
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 259 through 413 )A259 - 413
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 414 through 491 )A414 - 491
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 1 through 39 )B1 - 39
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 40 through 52 )B40 - 52
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 53 through 90 )B53 - 90
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 91 through 118 )B91 - 118
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 45 through 235 )C45 - 235
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 236 through 377 )C236 - 377
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'C' and (resid 378 through 491 )C378 - 491
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 1 through 39 )D1 - 39
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 40 through 45 )D40 - 45
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 46 through 63 )D46 - 63
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 64 through 90 )D64 - 90
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 91 through 118 )D91 - 118

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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