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- PDB-7qgq: Extended H/L (SLPH/SLPL) complex from C. difficile (CD630 strain)... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qgq
タイトルExtended H/L (SLPH/SLPL) complex from C. difficile (CD630 strain) fit into R20291 S-layer negative stain map
要素(Precursor of the S-layer proteins) x 2
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / Bacterial surface / S-layer (S層)
機能・相同性Low molecular weight S layer protein, N-terminal / Low molecular weight S layer protein, N-terminal, subdomain / Low molecular weight S layer protein N terminal / Putative cell wall binding repeat 2 / ell wall binding domain 2 (CWB2) / identical protein binding / Precursor of the S-layer proteins
機能・相同性情報
生物種Clostridioides difficile 630 (クロストリディオイデス・ディフィシル)
手法電子線結晶学 / ネガティブ染色法
データ登録者Banerji, O. / Wilson, J.S. / Bullough, P.A.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust204877/Z/16/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure and assembly of the S-layer in C. difficile.
著者: Paola Lanzoni-Mangutchi / Oishik Banerji / Jason Wilson / Anna Barwinska-Sendra / Joseph A Kirk / Filipa Vaz / Shauna O'Beirne / Arnaud Baslé / Kamel El Omari / Armin Wagner / Neil F ...著者: Paola Lanzoni-Mangutchi / Oishik Banerji / Jason Wilson / Anna Barwinska-Sendra / Joseph A Kirk / Filipa Vaz / Shauna O'Beirne / Arnaud Baslé / Kamel El Omari / Armin Wagner / Neil F Fairweather / Gillian R Douce / Per A Bullough / Robert P Fagan / Paula S Salgado /
要旨: Many bacteria and archaea possess a two-dimensional protein array, or S-layer, that covers the cell surface and plays crucial roles in cell physiology. Here, we report the crystal structure of SlpA, ...Many bacteria and archaea possess a two-dimensional protein array, or S-layer, that covers the cell surface and plays crucial roles in cell physiology. Here, we report the crystal structure of SlpA, the main S-layer protein of the bacterial pathogen Clostridioides difficile, and use electron microscopy to study S-layer organisation and assembly. The SlpA crystal lattice mimics S-layer assembly in the cell, through tiling of triangular prisms above the cell wall, interlocked by distinct ridges facing the environment. Strikingly, the array is very compact, with pores of only ~10 Å in diameter, compared to other S-layers (30-100 Å). The surface-exposed flexible ridges are partially dispensable for overall structure and assembly, although a mutant lacking this region becomes susceptible to lysozyme, an important molecule in host defence. Thus, our work gives insights into S-layer organisation and provides a basis for development of C. difficile-specific therapeutics.
履歴
登録2021年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Precursor of the S-layer proteins
C: Precursor of the S-layer proteins
J: Precursor of the S-layer proteins
O: Precursor of the S-layer proteins
D: Precursor of the S-layer proteins
T: Precursor of the S-layer proteins
A: Precursor of the S-layer proteins
P: Precursor of the S-layer proteins
Q: Precursor of the S-layer proteins
E: Precursor of the S-layer proteins
K: Precursor of the S-layer proteins
L: Precursor of the S-layer proteins
U: Precursor of the S-layer proteins
V: Precursor of the S-layer proteins
F: Precursor of the S-layer proteins
R: Precursor of the S-layer proteins
S: Precursor of the S-layer proteins
G: Precursor of the S-layer proteins
M: Precursor of the S-layer proteins
N: Precursor of the S-layer proteins
W: Precursor of the S-layer proteins
H: Precursor of the S-layer proteins
I: Precursor of the S-layer proteins
X: Precursor of the S-layer proteins


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)881,33824
ポリマ－881,33824
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)321.0, 261.0, 345.312
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
Precursor of the S-layer proteins


分子量: 39495.035 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Clostridioides difficile 630 (クロストリディオイデス・ディフィシル)
Plasmid details: RT012, SLCT7 / 株: 630 / 参照: UniProt: Q183M8
#2: タンパク質
Precursor of the S-layer proteins


分子量: 33949.785 Da / 分子数: 12 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Clostridioides difficile 630 (クロストリディオイデス・ディフィシル)
Plasmid details: RT012, SLCT7 / 株: 630 / 参照: UniProt: Q183M8

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実験情報

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実験

実験手法: 電子線結晶学
EM実験試料の集合状態: 2D ARRAY / ３次元再構成法: 電子線結晶学

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試料調製

構成要素名称: Electron crystallographic reconstruction of R20291 S-layer, extended to cover 12 molecules of SlpA for flexible fitting of X-ray structure to map
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Clostridioides difficile R20291 (クロストリディオイデス・ディフィシル)
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: YES / 凍結: NO
染色タイプ: NEGATIVE
詳細: Negatively stained EM samples were prepared by depositing sample on continuous carbon layer and staining with 2 % Uranyl Formate with blotting
染色剤: Uranyl Formate
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Homemade

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データ収集

顕微鏡モデル: FEI/PHILIPS CM200FEG
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 800 nm
撮影電子線照射量: 0.1 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 36 / 詳細: Images binned by 2 before processing
画像スキャンサンプリングサイズ: 15 µm / 横: 2048 / 縦: 2048
EM回折カメラ長: 0.1 mm
EM回折 シェル解像度: 18.25→78.79 Å / フーリエ空間範囲: 0.1 % / 多重度: 0.1 / 構造因子数: 710 / 位相残差: 21.9 °
EM回折 統計フーリエ空間範囲: 0.1 % / 再高解像度: 18.25 Å / 測定した強度の数: 1085 / 構造因子数: 710 / 位相誤差: 22.3 ° / 位相残差: 21.9 °
位相誤差の除外基準: Structure factors with phase errors higher than 45 degrees were omitted from refinement
Rmerge: 0.193

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
3CTFFIND3CTF補正
6ISOLDE1.1.0モデルフィッティングIsolde was used with reduced map weighting, torsion and distance restraints
10MRC IMAGE PROCESSING PACKAGElattice distortion correction
11MRC IMAGE PROCESSING PACKAGE対称性決定
12MRC IMAGE PROCESSING PACKAGEcrystallography merging
EM 3D crystal entity∠α: 90 ° / ∠β: 90 ° / ∠γ: 100 ° / A: 80 Å / B: 80 Å / C: 160 Å / 空間群名: P112 / 空間群番号: 13
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度の算出法: DIFFRACTION PATTERN/LAYERLINES / 対称性のタイプ: 3D CRYSTAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
精密化交差検証法: THROUGHOUT
原子変位パラメータBiso max: 104.01 Å2 / Biso mean: 57.857 Å2 / Biso min: 34.65 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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