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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7op3 | |||||||||
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タイトル | Cryo-EM structure of P5B-ATPase E2PiSPM | |||||||||
要素 | Cation-transporting ATPase | |||||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / SPM transporter | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う / polyamine transmembrane transporter activity / P-type ion transporter activity / ATPase-coupled monoatomic cation transmembrane transporter activity / intracellular calcium ion homeostasis / late endosome membrane / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類) | |||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.5 Å | |||||||||
データ登録者 | Li, P. / Gronberg, C. / Wang, K.T. / Salustros, N. / Gourdon, P.E. | |||||||||
資金援助 | スウェーデン, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Structure and transport mechanism of P5B-ATPases. 著者: Ping Li / Kaituo Wang / Nina Salustros / Christina Grønberg / Pontus Gourdon / 要旨: In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the ...In human cells, P5B-ATPases execute the active export of physiologically important polyamines such as spermine from lysosomes to the cytosol, a function linked to a palette of disorders. Yet, the overall shape of P5B-ATPases and the mechanisms of polyamine recognition, uptake and transport remain elusive. Here we describe a series of cryo-electron microscopy structures of a yeast homolog of human ATP13A2-5, Ypk9, determined at resolutions reaching 3.4 Å, and depicting three separate transport cycle intermediates, including spermine-bound conformations. Surprisingly, in the absence of cargo, Ypk9 rests in a phosphorylated conformation auto-inhibited by the N-terminus. Spermine uptake is accomplished through an electronegative cleft lined by transmembrane segments 2, 4 and 6. Despite the dramatically different nature of the transported cargo, these findings pinpoint shared principles of transport and regulation among the evolutionary related P4-, P5A- and P5B-ATPases. The data also provide a framework for analysis of associated maladies, such as Parkinson's disease. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7op3.cif.gz | 208.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7op3.ent.gz | 161.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7op3.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/op/7op3 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/op/7op3 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 156142.031 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 参照: UniProt: G0S7G9, トランスロカーゼ; 無機カチオンとそのキレートの輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解を伴う |
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#2: 化合物 | ChemComp-SPM / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: P5B-ATPase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT |
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由来(天然) | 生物種: Chaetomium thermophilum var. thermophilum DSM 1495 (菌類) |
由来(組換発現) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k) |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 51935 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL | ||||||||||||||||||
原子モデル構築 | PDB-ID: 7OP8 Accession code: 7OP8 / Source name: PDB / タイプ: experimental model |