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- PDB-7oju: Chaetomium thermophilum Naa50 GNAT-domain in complex with bisubst... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7oju
タイトルChaetomium thermophilum Naa50 GNAT-domain in complex with bisubstrate analogue CoA-Ac-MVNAL
要素
  • MVNAL Peptide
  • N-acetyltransferase-like protein
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / N-alpha-acetyltransferase / GNAT-fold / Naa50 / Chaetomium thermophilum
機能・相同性N-acetyltransferase activity / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / CARBOXYMETHYL COENZYME *A / N-acetyltransferase-like protein
機能・相同性情報
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Weidenhausen, J. / Kopp, J. / Sinning, I.
資金援助 ドイツ, 2件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SI 586/6-1 ドイツ
German Research Foundation (DFG)201348542 - SFB 1036(TP22) ドイツ
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Extended N-Terminal Acetyltransferase Naa50 in Filamentous Fungi Adds to Naa50 Diversity.
著者: Weidenhausen, J. / Kopp, J. / Ruger-Herreros, C. / Stein, F. / Haberkant, P. / Lapouge, K. / Sinning, I.
履歴
登録2021年5月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月5日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-acetyltransferase-like protein
H: MVNAL Peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,8479
ポリマ－24,2792
非ポリマー1,5687
水4,017223
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: light scattering
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)36.936, 43.649, 140.065
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AH

#1: タンパク質 N-acetyltransferase-like protein


分子量: 23732.049 Da / 分子数: 1 / 変異: N-terminal 81 aa & C-terminal 156 aa deletions / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Numbering is wrong: The protein was cloned with N- (81 aa) and C-terminal (156 aa) deletions. Therefore, the first leucine in the cloned sequence corresponds to residue number 82 (and not 3). ...詳細: Numbering is wrong: The protein was cloned with N- (81 aa) and C-terminal (156 aa) deletions. Therefore, the first leucine in the cloned sequence corresponds to residue number 82 (and not 3). The N-terminal MG are due to cloning. Hexahistidine at the C-terminus is a His-tag.
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0014970 / プラスミド: pET24d / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta2 / 参照: UniProt: G0S1V5
#2: タンパク質・ペプチド MVNAL Peptide


分子量: 546.680 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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非ポリマー , 4種, 230分子

#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル / ポリエチレングリコール


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.29 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 62 mg mL-1 protein mixed 1:2 with CoA-Ac-Lys; drops (600 nL): 1:1 mix of (20 mM HEPES pH 7.5, 500 mM NaCl) and (0.1 MES pH 6.0, 8 % (w/v) PEG3000, 37 % (v/v) PEG400). Crystals appeared after ...詳細: 62 mg mL-1 protein mixed 1:2 with CoA-Ac-Lys; drops (600 nL): 1:1 mix of (20 mM HEPES pH 7.5, 500 mM NaCl) and (0.1 MES pH 6.0, 8 % (w/v) PEG3000, 37 % (v/v) PEG400). Crystals appeared after 1-2 days; 20 % (v/v) glycerol as cryo protectant

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.976246 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月9日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.976246 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→41.67 Å / Num. obs: 92854 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.7 % / CC1/2: 1 / Net I/σ(I): 18.01
反射 シェル解像度: 1.1→1.14 Å / 冗長度: 12.5 % / Mean I/σ(I) obs: 1.45 / Num. unique obs: 9100 / CC1/2: 0.631 / % possible all: 99.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSversion January 2019データ削減
Aimless7.0.072データスケーリング
PHASER2.8.0位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OB0

2ob0


解像度: 1.1→41.67 Å / SU ML: 0.1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 14.61 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.165 4760 5.13 %
Rwork0.145 88086 -
obs0.146 92846 99.9 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 97.96 Å2 / Biso mean: 21.93 Å2 / Biso min: 7.94 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.1→41.67 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1699 0 160 223 2082
Biso mean--39.75 33.11 -
残基数----219
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.1-1.110.28781530.267228883041100
1.11-1.130.23851570.23732873303099
1.13-1.140.24991620.218328673029100
1.14-1.150.21671530.20742904305799
1.15-1.170.23361650.198728733038100
1.17-1.180.2511570.195629173074100
1.18-1.20.20431600.182828743034100
1.2-1.220.21541450.176129293074100
1.22-1.240.19621530.172329183071100
1.24-1.260.17681460.172629013047100
1.26-1.280.20241730.169529253098100
1.28-1.30.19711650.164228873052100
1.3-1.330.16561600.163429153075100
1.33-1.360.18771490.152729223071100
1.36-1.390.16541610.138528953056100
1.39-1.420.15471530.132229453098100
1.42-1.450.16661640.11929123076100
1.45-1.490.16111660.121229133079100
1.49-1.540.14261600.123929343094100
1.54-1.590.13371600.121329343094100
1.59-1.640.16041650.120229183083100
1.64-1.710.13941790.115229183097100
1.71-1.790.14961520.119629903142100
1.79-1.880.14191300.117529533083100
1.88-20.14661730.118329613134100
2-2.150.11651280.119430053133100
2.15-2.370.13811680.12629663134100
2.37-2.710.15951520.139630343186100
2.71-3.420.16451800.145630263206100
3.42-41.670.18131710.172131893360100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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