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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ojk | |||||||||
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タイトル | Lassa virus L protein bound to the distal promoter duplex [DISTAL-PROMOTER] | |||||||||
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機能・相同性 | ![]() negative stranded viral RNA replication / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Kouba, T. / Vogel, D. / Thorkelsson, S. / Quemin, E. / Williams, H.M. / Milewski, M. / Busch, C. / Gunther, S. / Grunewald, K. / Rosenthal, M. / Cusack, S. | |||||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Conformational changes in Lassa virus L protein associated with promoter binding and RNA synthesis activity. 著者: Tomas Kouba / Dominik Vogel / Sigurdur R Thorkelsson / Emmanuelle R J Quemin / Harry M Williams / Morlin Milewski / Carola Busch / Stephan Günther / Kay Grünewald / Maria Rosenthal / Stephen Cusack / ![]() ![]() 要旨: Lassa virus is endemic in West Africa and can cause severe hemorrhagic fever. The viral L protein transcribes and replicates the RNA genome via its RNA-dependent RNA polymerase activity. Here, we ...Lassa virus is endemic in West Africa and can cause severe hemorrhagic fever. The viral L protein transcribes and replicates the RNA genome via its RNA-dependent RNA polymerase activity. Here, we present nine cryo-EM structures of the L protein in the apo-, promoter-bound pre-initiation and active RNA synthesis states. We characterize distinct binding pockets for the conserved 3' and 5' promoter RNAs and show how full-promoter binding induces a distinct pre-initiation conformation. In the apo- and early elongation states, the endonuclease is inhibited by two distinct L protein peptides, whereas in the pre-initiation state it is uninhibited. In the early elongation state, a template-product duplex is bound in the active site cavity together with an incoming non-hydrolysable nucleotide and the full C-terminal region of the L protein, including the putative cap-binding domain, is well-ordered. These data advance our mechanistic understanding of how this flexible and multifunctional molecular machine is activated. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
ムービー |
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構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 358.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 278.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 12954MC ![]() 7ochC ![]() 7oe3C ![]() 7oe7C ![]() 7oeaC ![]() 7oebC ![]() 7ojjC ![]() 7ojlC ![]() 7ojnC C: 同じ文献を引用 ( M: このデータのモデリングに利用したマップデータ |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 253686.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: A0A3S8NV63, ![]() ![]() |
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#2: RNA鎖 | 分子量: 2871.767 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() |
#3: RNA鎖 | 分子量: 3867.360 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() |
#4: 化合物 | ChemComp-ZN / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 |
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分子量 | 値: 0.253346 MDa / 実験値: NO | ||||||||||||||||||||||||
由来(天然) |
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由来(組換発現) |
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緩衝液 | pH: 7 | ||||||||||||||||||||||||
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||
急速凍結![]() | 凍結剤: ETHANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 49.5 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.89 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 23700 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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