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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7ogm | ||||||
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タイトル | A cooperative PNPase-Hfq-RNA carrier complex facilitates bacterial riboregulation. PNPase-3'ETS(leuZ)-Hfq | ||||||
要素 |
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キーワード | RNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA chaperone / Ribonuclease (リボヌクレアーゼ) / Small regulatory RNA / Riboregulation | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / bacterial degradosome / cyclic-di-GMP binding / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / 転写後修飾 / 3'-5'-RNA exonuclease activity / response to heat / regulation of DNA-templated transcription ...polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / bacterial degradosome / cyclic-di-GMP binding / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / 転写後修飾 / 3'-5'-RNA exonuclease activity / response to heat / regulation of DNA-templated transcription / magnesium ion binding / RNA binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.7 Å | ||||||
データ登録者 | Dendooven, T. / Sinha, D. / Roesoleva, A. / Cameron, T.A. / De Lay, N. / Luisi, B.F. / Bandyra, K. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021 タイトル: A cooperative PNPase-Hfq-RNA carrier complex facilitates bacterial riboregulation. 著者: Tom Dendooven / Dhriti Sinha / Alzbeta Roeselová / Todd A Cameron / Nicholas R De Lay / Ben F Luisi / Katarzyna J Bandyra / 要旨: Polynucleotide phosphorylase (PNPase) is an ancient exoribonuclease conserved in the course of evolution and is found in species as diverse as bacteria and humans. Paradoxically, Escherichia coli ...Polynucleotide phosphorylase (PNPase) is an ancient exoribonuclease conserved in the course of evolution and is found in species as diverse as bacteria and humans. Paradoxically, Escherichia coli PNPase can act not only as an RNA degrading enzyme but also by an unknown mechanism as a chaperone for small regulatory RNAs (sRNAs), with pleiotropic consequences for gene regulation. We present structures of the ternary assembly formed by PNPase, the RNA chaperone Hfq, and sRNA and show that this complex boosts sRNA stability in vitro. Comparison of structures for PNPase in RNA carrier and degradation modes reveals how the RNA is rerouted away from the active site through interactions with Hfq and the KH and S1 domains. Together, these data explain how PNPase is repurposed to protect sRNAs from cellular ribonucleases such as RNase E and could aid RNA presentation to facilitate regulatory actions on target genes. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7ogm.cif.gz | 452.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7ogm.ent.gz | 366.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7ogm.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/og/7ogm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/og/7ogm | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 11179.354 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: hfq, Ecok1_42240, APECO1_2219 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A1AJ78 #2: タンパク質 | 分子量: 77189.844 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: pnp, b3164, JW5851 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P05055, polyribonucleotide nucleotidyltransferase #3: RNA鎖 | | 分子量: 15748.497 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Escherichia coli (大腸菌) |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: PNPase-3'ETS(LeuZ)-Hfq complex / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: MULTIPLE SOURCES |
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分子量 | 値: 0.318 MDa / 実験値: NO |
由来(天然) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
由来(組換発現) | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
緩衝液 | pH: 7.5 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率(公称値): 130000 X / 最大 デフォーカス(公称値): -2.6 nm / 最小 デフォーカス(公称値): -1 nm |
試料ホルダ | 凍結剤: NITROGEN |
撮影 | 平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 53.6 e/Å2 / 検出モード: COUNTING フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 19566 |
画像スキャン | 動画フレーム数/画像: 38 / 利用したフレーム数/画像: 1-38 |
-解析
EMソフトウェア |
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CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 133607 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子モデル構築 | プロトコル: RIGID BODY FIT |