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- PDB-7ogl: A cooperative PNPase-Hfq-RNA carrier complex facilitates bacteria... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ogl
タイトルA cooperative PNPase-Hfq-RNA carrier complex facilitates bacterial riboregulation. apo-PNPase
要素Polyribonucleotide nucleotidyltransferasePolynucleotide phosphorylase
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNA chaperone / Ribonuclease (リボヌクレアーゼ) / Small regulatory RNA / Riboregulation
機能・相同性
機能・相同性情報


polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / bacterial degradosome / cyclic-di-GMP binding / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / 転写後修飾 / 3'-5'-RNA exonuclease activity / response to heat / magnesium ion binding ...polyribonucleotide nucleotidyltransferase / polyribonucleotide nucleotidyltransferase activity / bacterial degradosome / cyclic-di-GMP binding / RNA catabolic process / mRNA catabolic process / 転写後修飾 / 3'-5'-RNA exonuclease activity / response to heat / magnesium ion binding / RNA binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 ...Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA-binding domain superfamily / Polyribonucleotide nucleotidyltransferase, RNA binding domain / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 2 / 3' exoribonuclease family, domain 2 / Exoribonuclease, phosphorolytic domain 1 / PNPase/RNase PH domain superfamily / Exoribonuclease, PH domain 2 superfamily / 3' exoribonuclease family, domain 1 / KHドメイン / K Homology domain, type 1 / Type-1 KH domain profile. / K Homology domain, type 1 superfamily / S1 domain profile. / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / KHドメイン / K homology RNA-binding domain / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Nucleic acid-binding, OB-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Dendooven, T. / Sinha, D. / Roesoleva, A. / Cameron, T.A. / De Lay, N. / Luisi, B.F. / Bandyra, K.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust 英国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: A cooperative PNPase-Hfq-RNA carrier complex facilitates bacterial riboregulation.
著者: Tom Dendooven / Dhriti Sinha / Alzbeta Roeselová / Todd A Cameron / Nicholas R De Lay / Ben F Luisi / Katarzyna J Bandyra /
要旨: Polynucleotide phosphorylase (PNPase) is an ancient exoribonuclease conserved in the course of evolution and is found in species as diverse as bacteria and humans. Paradoxically, Escherichia coli ...Polynucleotide phosphorylase (PNPase) is an ancient exoribonuclease conserved in the course of evolution and is found in species as diverse as bacteria and humans. Paradoxically, Escherichia coli PNPase can act not only as an RNA degrading enzyme but also by an unknown mechanism as a chaperone for small regulatory RNAs (sRNAs), with pleiotropic consequences for gene regulation. We present structures of the ternary assembly formed by PNPase, the RNA chaperone Hfq, and sRNA and show that this complex boosts sRNA stability in vitro. Comparison of structures for PNPase in RNA carrier and degradation modes reveals how the RNA is rerouted away from the active site through interactions with Hfq and the KH and S1 domains. Together, these data explain how PNPase is repurposed to protect sRNAs from cellular ribonucleases such as RNase E and could aid RNA presentation to facilitate regulatory actions on target genes.
履歴
登録2021年5月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年7月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12883
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
B: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase
C: Polyribonucleotide nucleotidyltransferase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)231,5703
ポリマ－231,5703
非ポリマー00
水543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area9790 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area91500 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 Polyribonucleotide nucleotidyltransferase / Polynucleotide phosphorylase / Polynucleotide phosphorylase / PNPase


分子量: 77189.844 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: pnp, b3164, JW5851 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P05055, polyribonucleotide nucleotidyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: PNPase / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.231 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: UltrAuFoil R2/2
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 277 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 130000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -2.6 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影平均露光時間: 12 sec. / 電子線照射量: 53 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 1008
画像スキャン動画フレーム数/画像: 38 / 利用したフレーム数/画像: 1-38

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2cryoSPARC2.15粒子像選択
3Warp1.0.9粒子像選択
4EPU画像取得
6Gctf1.06CTF補正
7Warp1.0.9CTF補正
12RELION3.1初期オイラー角割当
13RELION3.1最終オイラー角割当
14RELION3.1分類
15RELION3.1３次元再構成
16Coot0.9 Preモデル精密化
17REFMAC5モデル精密化
18PHENIX1.18モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 58000 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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