[日本語] English
万見
- PDB-7o54: Crystal structure of the carbonic anhydrase-like domain of CcmM i... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7o54
タイトルCrystal structure of the carbonic anhydrase-like domain of CcmM in complex with the C-terminal 17 residues of CcaA from Synechococcus elongatus (strain PCC 7942)
要素
  • Carbonic anhydrase炭酸脱水酵素
  • Carboxysome assembly protein CcmM
キーワードPHOTOSYNTHESIS (光合成) / protein binding carboxysome
機能・相同性
機能・相同性情報


structural constituent of carboxysome shell / carbon utilization / カルボキシソーム / 炭素固定 / 光合成 / 炭酸脱水酵素 / carbonate dehydratase activity / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Carboxysome assembly protein CcmM / : / Prokaryotic-type carbonic anhydrases signature 1. / Prokaryotic-type carbonic anhydrases signature 2. / Carbonic anhydrase, prokaryotic-like, conserved site / 炭酸脱水酵素 / Carbonic anhydrase superfamily / 炭酸脱水酵素 / 炭酸脱水酵素 / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain ...Carboxysome assembly protein CcmM / : / Prokaryotic-type carbonic anhydrases signature 1. / Prokaryotic-type carbonic anhydrases signature 2. / Carbonic anhydrase, prokaryotic-like, conserved site / 炭酸脱水酵素 / Carbonic anhydrase superfamily / 炭酸脱水酵素 / 炭酸脱水酵素 / Ribulose bisphosphate carboxylase small subunit, domain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small subunit superfamily / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Ribulose bisphosphate carboxylase, small chain / Trimeric LpxA-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / 炭酸脱水酵素 / Carboxysome assembly protein CcmM
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Zang, K. / Wang, H. / Hartl, F.U. / Hayer-Hartl, M.
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Scaffolding protein CcmM directs multiprotein phase separation in β-carboxysome biogenesis.
著者: Kun Zang / Huping Wang / F Ulrich Hartl / Manajit Hayer-Hartl /
要旨: Carboxysomes in cyanobacteria enclose the enzymes Rubisco and carbonic anhydrase to optimize photosynthetic carbon fixation. Understanding carboxysome assembly has implications in agricultural ...Carboxysomes in cyanobacteria enclose the enzymes Rubisco and carbonic anhydrase to optimize photosynthetic carbon fixation. Understanding carboxysome assembly has implications in agricultural biotechnology. Here we analyzed the role of the scaffolding protein CcmM of the β-cyanobacterium Synechococcus elongatus PCC 7942 in sequestrating the hexadecameric Rubisco and the tetrameric carbonic anhydrase, CcaA. We find that the trimeric CcmM, consisting of γCAL oligomerization domains and linked small subunit-like (SSUL) modules, plays a central role in mediation of pre-carboxysome condensate formation through multivalent, cooperative interactions. The γCAL domains interact with the C-terminal tails of the CcaA subunits and additionally mediate a head-to-head association of CcmM trimers. Interestingly, SSUL modules, besides their known function in recruiting Rubisco, also participate in intermolecular interactions with the γCAL domains, providing further valency for network formation. Our findings reveal the mechanism by which CcmM functions as a central organizer of the pre-carboxysome multiprotein matrix, concentrating the core components Rubisco and CcaA before β-carboxysome shell formation.
履歴
登録2021年4月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年12月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Carboxysome assembly protein CcmM
B: Carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,3204
ポリマ－21,2262
非ポリマー942
水1,856103
1
A: Carboxysome assembly protein CcmM
B: Carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Carboxysome assembly protein CcmM
B: Carbonic anhydrase
ヘテロ分子

A: Carboxysome assembly protein CcmM
B: Carbonic anhydrase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,96012
ポリマ－63,6786
非ポリマー2826
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8330 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area20110 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.365, 89.365, 129.835
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-202-

CL

21A-382-

HOH

31A-390-

HOH

41A-392-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Carboxysome assembly protein CcmM / CcmM58 / M58 / Carbon dioxide concentrating mechanism protein CcmM / Carboxysome shell associated protein CcmM


分子量: 19249.863 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
株: PCC 7942 / FACHB-805 / 遺伝子: ccmM, Synpcc7942_1423 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q03513
#2: タンパク質・ペプチド Carbonic anhydrase / 炭酸脱水酵素 / Carbonate dehydratase


分子量: 1976.157 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (strain PCC 7942 / FACHB-805) (バクテリア)
株: PCC 7942 / FACHB-805 / 遺伝子: ccaA, icfA, Synpcc7942_1447 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P27134, 炭酸脱水酵素
#3: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.32 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 25% PEG-3350 and 0.1 M HEPES pH 7.5

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.99989 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月8日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99989 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→37.08 Å / Num. obs: 24740 / % possible obs: 98.8 % / 冗長度: 18.4 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Rrim(I) all: 0.031 / Net I/σ(I): 45.4
反射 シェル解像度: 1.632→1.661 Å / Rmerge(I) obs: 0.684 / Num. unique obs: 1128 / CC1/2: 0.865 / Rrim(I) all: 0.725

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSJan 31, 2020データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP11.7.03位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7O4Z

7o4z


解像度: 1.63→37.08 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.975 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 3.417 / SU ML: 0.057 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.086 / ESU R Free: 0.083 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1997 1186 4.8 %RANDOM
Rwork0.1773 ---
obs0.1785 23554 98.81 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 93.71 Å2 / Biso mean: 34.751 Å2 / Biso min: 20.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.03 Å2-0.02 Å20 Å2
2---0.03 Å20 Å2
3---0.11 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.63→37.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1376 0 2 103 1481
Biso mean--38.24 43.84 -
残基数----180
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.0131405
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0171338
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0991.6351909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4951.5793056
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6275178
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.37520.85482
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.94715214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.5851514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0930.2183
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0150.021633
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02340
LS精密化 シェル解像度: 1.632→1.675 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.331 89 -
Rwork0.284 1584 -
all-1673 -
obs--91.37 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8130.4043-0.07230.27880.17080.75350.02060.0498-0.12440.00330.0253-0.02810.00690.0335-0.04590.01670.0018-0.02670.0209-0.03160.1423-3.3779-15.4233-20.9157
23.2605-0.12622.78612.81441.743.59610.4437-0.0208-0.7521-0.12890.4845-0.40590.30710.3023-0.92820.0726-0.0035-0.05980.13-0.00710.32729.41-23.5664-10.9447
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A16 - 180
2X-RAY DIFFRACTION2B256 - 270

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る