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万見
- PDB-7nip: titin N2A unique sequence (UN2A) core -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7nip
タイトルtitin N2A unique sequence (UN2A) core
要素Isoform 11 of Titin
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / titin (チチン) / N2A / UN2A
機能・相同性
機能・相同性情報


sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy ...sarcomerogenesis / structural molecule activity conferring elasticity / telethonin binding / skeletal muscle myosin thick filament assembly / cardiac myofibril assembly / muscle alpha-actinin binding / detection of muscle stretch / cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of catalytic activity / cardiac muscle hypertrophy / mitotic chromosome condensation / Striated Muscle Contraction / M band / actinin binding / I band / cardiac muscle cell development / regulation of protein kinase activity / structural constituent of muscle / sarcomere organization / skeletal muscle thin filament assembly / striated muscle thin filament / striated muscle contraction / protein kinase A signaling / cardiac muscle contraction / condensed nuclear chromosome / muscle contraction / positive regulation of protein secretion / Z disc / response to calcium ion / : / actin filament binding / Platelet degranulation / protein tyrosine kinase activity / protease binding / calmodulin binding / non-specific serine/threonine protein kinase / リン酸化 / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / calcium ion binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / enzyme binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain ...PPAK motif / PPAK motif / Titin, Z repeat / Titin Z / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Immunoglobulin V-Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Tyrosine-protein kinase, active site / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase domain / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / na
データ登録者Zhou, T. / Kovermann, M. / Fleming, J.R. / Mayans, O.
資金援助 フランス, European Union, 2件
組織認可番号国
Leducq FoundationTNE-13CVD04 フランス
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission753054European Union
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Molecular Characterisation of Titin N2A and Its Binding of CARP Reveals a Titin/Actin Cross-linking Mechanism.
著者: Zhou, T. / Fleming, J.R. / Lange, S. / Hessel, A.L. / Bogomolovas, J. / Stronczek, C. / Grundei, D. / Ghassemian, M. / Biju, A. / Borgeson, E. / Bullard, B. / Linke, W.A. / Chen, J. / Kovermann, M. / Mayans, O.
履歴
登録2021年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22021年3月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Isoform 11 of Titin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,9331
ポリマ－4,9331
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area3290 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 32500all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Isoform 11 of Titin / Connectin / Rhabdomyosarcoma antigen MU-RMS-40.14


分子量: 4932.733 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TTN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q8WZ42, non-specific serine/threonine protein kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic13D HNCO
121isotropic13D HNCA
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D HN(COCA)CB
151isotropic12D 1H-15N HSQC

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試料調製

詳細タイプ: solution
内容: 30 mM sodium phosphate, 100 mM sodium chloride, 95% H2O/5% D2O
Label: sample_un2a / 溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
30 mMsodium phosphatenatural abundance1
100 mMsodium chloridenatural abundance1
試料状態イオン強度: 100 mM / Label: conditions_1 / pH: 7.5 / 圧: 101300 Pa / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker AVANCE III / 製造業者: Bruker / モデル: AVANCE III / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxchemical shift assignment
CS-ROSETTAShen, Vernon, Baker and Baxstructure calculation
NMRViewJ8.0.a27One Moon Scientificchemical shift assignment
精密化手法: na / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 32500 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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