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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7nem | ||||||
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タイトル | Hydrogenase-2 variant R479K - anaerobically oxidised form | ||||||
要素 | (Hydrogenase-2 ...ヒドロゲナーゼ) x 2 | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Hydrogenase (ヒドロゲナーゼ) / hydrogen oxidation / proton reduction | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 ヒドロゲナーゼ (受容体) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / 嫌気呼吸 / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding ...ヒドロゲナーゼ (受容体) / [Ni-Fe] hydrogenase complex / ferredoxin hydrogenase complex / hydrogenase (acceptor) activity / ferredoxin hydrogenase activity / 嫌気呼吸 / 3 iron, 4 sulfur cluster binding / iron-sulfur cluster binding / nickel cation binding / 4 iron, 4 sulfur cluster binding / ペリプラズム / electron transfer activity / 生体膜 / metal ion binding / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.35 Å | ||||||
データ登録者 | Carr, S.B. | ||||||
資金援助 | 英国, 1件
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引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: A comprehensive structural and kinetic investigation of the role of the active-site argininein bidirectional hydrogen activation by the [NiFe]-hydrogenase "Hyd-2) from Escherichia coli 著者: Evans, R.M. / Beaton, S.E. / Kertiss, L. / Myers, W.K. / Carr, S.B. / Armstrong, F.A. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7nem.cif.gz | 364.5 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7nem.ent.gz | 285.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7nem.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ne/7nem ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ne/7nem | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 6syoS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-Hydrogenase-2 ... , 2種, 4分子 STLM
#1: タンパク質 | 分子量: 32371.498 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: hybO, yghV, b2997, JW2965 / プラスミド: pOc / 詳細 (発現宿主): Plasmid expresses small subunit / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P69741, ヒドロゲナーゼ (受容体) #2: タンパク質 | 分子量: 62529.891 Da / 分子数: 2 / Mutation: R479K / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) 株: K12 / 遺伝子: hybC, b2994, JW2962 / プラスミド: pOc / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0ACE0, ヒドロゲナーゼ (受容体) |
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-非ポリマー , 8種, 1338分子
#3: 化合物 | ChemComp-SF4 / #4: 化合物 | #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 化合物 | ChemComp-MG / #8: 化合物 | #9: 化合物 | ChemComp-CL / | #10: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.5 % / 解説: Long rods |
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結晶化 | 温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.9 詳細: 100 mM Bis tris pH 5.9, 200 mM MgCl2 19-21 % PEG 3350 PH範囲: 5.7-5.9 / Temp details: Ambient temperature inside anaerobic chamber |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: cryostream - nitrogen vapour / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.7749 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月12日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.7749 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.35→44.8 Å / Num. obs: 366877 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.4 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.143 / Rpim(I) all: 0.059 / Rrim(I) all: 0.154 / Χ2: 0.9 / Net I/σ(I): 10.3 |
反射 シェル | 解像度: 1.35→1.37 Å / 冗長度: 12.8 % / Rmerge(I) obs: 1.8 / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / Num. unique obs: 18056 / CC1/2: 0.62 / Rpim(I) all: 0.77 / Rrim(I) all: 1.97 / Χ2: 0.8 / % possible all: 100 |
-位相決定
位相決定 | 手法: 分子置換 |
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6syo 解像度: 1.35→44.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.972 / SU B: 0.915 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.045 / ESU R Free: 0.046 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 68.29 Å2 / Biso mean: 14.875 Å2 / Biso min: 5.66 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.35→44.8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.35→1.385 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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