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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7mt1 | ||||||
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タイトル | Crystal structure of Human Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta (PAFAH1B1) | ||||||
要素 | Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta | ||||||
キーワード | PROTEIN BINDING (タンパク質) / PAFAH1B1 / WD40 / WD-repeat protein (WD40リピート) / Structural Genomics (構造ゲノミクス) / Structural Genomics Consortium / SGC | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / platelet activating factor metabolic process / acrosome assembly ...corpus callosum morphogenesis / establishment of planar polarity of embryonic epithelium / microtubule cytoskeleton organization involved in establishment of planar polarity / ameboidal-type cell migration / interneuron migration / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase complex / maintenance of centrosome location / microtubule sliding / platelet activating factor metabolic process / acrosome assembly / radial glia-guided pyramidal neuron migration / microtubule organizing center organization / cerebral cortex neuron differentiation / central region of growth cone / positive regulation of embryonic development / reelin-mediated signaling pathway / establishment of centrosome localization / positive regulation of cytokine-mediated signaling pathway / cortical microtubule organization / astral microtubule / layer formation in cerebral cortex / nuclear membrane disassembly / auditory receptor cell development / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / vesicle transport along microtubule / stem cell division / stereocilium / myeloid leukocyte migration / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / microtubule plus-end binding / retrograde axonal transport / negative regulation of JNK cascade / brain morphogenesis / 繊毛 / nuclear migration / osteoclast development / microtubule associated complex / kinesin complex / dynein intermediate chain binding / dynein complex binding / cochlea development / transmission of nerve impulse / cell leading edge / germ cell development / dynactin binding / establishment of mitotic spindle orientation / phospholipase binding / neuromuscular process controlling balance / protein secretion / neuroblast proliferation / positive regulation of axon extension / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule / microtubule-based process / lipid catabolic process / regulation of microtubule cytoskeleton organization / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / axon cytoplasm / JNK cascade / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / positive regulation of mitotic cell cycle / adult locomotory behavior / AURKA Activation by TPX2 / RHO GTPases Activate Formins / hippocampus development / phosphoprotein binding / neuron migration / modulation of chemical synaptic transmission / Schaffer collateral - CA1 synapse / 動原体 / microtubule cytoskeleton organization / cerebral cortex development / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / negative regulation of neuron projection development / 核膜 / heparin binding / 細胞皮質 / actin cytoskeleton organization / chemical synaptic transmission / microtubule binding / 核膜 / learning or memory / neuron projection / protein heterodimerization activity / 中心体 / neuronal cell body / glutamatergic synapse / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.3 Å | ||||||
データ登録者 | Hutchinson, A. / Seitova, A. / Dong, A. / Loppnau, P. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
引用 | ジャーナル: To Be Published タイトル: Crystal structure of Human Platelet-activating factor acetylhydrolase IB subunit beta (PAFAH1B1) 著者: Hutchinson, A. / Seitova, A. / Dong, A. / Loppnau, P. / Edwards, A.M. / Arrowsmith, C.H. / Halabelian, L. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7mt1.cif.gz | 86.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7mt1.ent.gz | 61.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7mt1.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mt/7mt1 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mt/7mt1 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | 1vyhS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 39014.176 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PAFAH1B1, LIS1, MDCR, MDS, PAFAHA / プラスミド: pFBOH-MHL / 細胞株 (発現宿主): Sf9 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P43034 | ||||
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#2: 化合物 | ChemComp-GOL / | ||||
#3: 化合物 | ChemComp-UNX / #4: 水 | ChemComp-HOH / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.13 % / Mosaicity: 0.09 ° |
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5 / 詳細: 18% PEG8K, 0.1M Tris pH 8.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月11日 | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 0.97918 Å / 相対比: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.3→36.04 Å / Num. obs: 82396 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rpim(I) all: 0.015 / Rrim(I) all: 0.037 / Net I/σ(I): 22.5 | ||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1vyh 解像度: 1.3→36.03 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.962 / SU B: 0.728 / SU ML: 0.031 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.048 / ESU R Free: 0.049 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 73.33 Å2 / Biso mean: 15.789 Å2 / Biso min: 8.26 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.3→36.03 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.3→1.334 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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