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万見
- PDB-7m10: PHF2 PHD Domain Complexed with Peptide From N-terminus of VRK1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7m10
タイトルPHF2 PHD Domain Complexed with Peptide From N-terminus of VRK1
要素
  • Lysine-specific demethylase PHF2
  • Serine/threonine-protein kinase VRK1 N-terminus peptide
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / PHD FINGER / METAL-BINDING / ZINC-FINGER (ジンクフィンガー) / HISTONE-BINDING / NON-HISTONE BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H4K20 demethylase activity / Golgi disassembly / histone H3T3 kinase activity / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / protein demethylation / ゴルジ体 ...histone H4K20 demethylase activity / Golgi disassembly / histone H3T3 kinase activity / negative regulation of rDNA heterochromatin formation / Nuclear Envelope Breakdown / positive regulation of protein localization to chromatin / mitotic nuclear membrane disassembly / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む / protein demethylation / ゴルジ体 / Initiation of Nuclear Envelope (NE) Reformation / histone H3S10 kinase activity / histone H3K9 demethylase activity / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / methylated histone binding / liver development / transcription coregulator activity / HDMs demethylate histones / 動原体 / kinase activity / histone binding / protein autophosphorylation / transcription coactivator activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / iron ion binding / 細胞分裂 / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / 核小体 / regulation of transcription by RNA polymerase II / protein kinase binding / シグナル伝達 / zinc ion binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. ...Jumonji, helical domain / Jumonji helical domain / JmjC domain, hydroxylase / A domain family that is part of the cupin metalloenzyme superfamily. / JmjC domain / JmjC domain profile. / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / Lysine-specific demethylase PHF2 / Serine/threonine-protein kinase VRK1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.15 Å
データ登録者Horton, J.R. / Cheng, X.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM049245-23 米国
引用ジャーナル: Biochem.J. / 年: 2021
タイトル: Histone H3 N-terminal mimicry drives a novel network of methyl-effector interactions.
著者: Chen, J. / Horton, J. / Sagum, C. / Zhou, J. / Cheng, X. / Bedford, M.T.
履歴
登録2021年3月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月9日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysine-specific demethylase PHF2
B: Serine/threonine-protein kinase VRK1 N-terminus peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,25610
ポリマ－9,8492
非ポリマー4078
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)34.240, 63.717, 103.152
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Space group name HallI22
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z
#4: -x,-y,z
#5: x+1/2,y+1/2,z+1/2
#6: x+1/2,-y+1/2,-z+1/2
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-227-

HOH

21A-292-

HOH

31A-307-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lysine-specific demethylase PHF2 / GRC5 / PHD finger protein 2


分子量: 8535.833 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PHF2, CENP-35, KIAA0662 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Gold plus
参照: UniProt: O75151, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2- ...参照: UniProt: O75151, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; 2-オキソグルタル酸類を片方の電子供与体とする; 酸素分をそれぞれの電子供与体に取り込む
#2: タンパク質・ペプチド Serine/threonine-protein kinase VRK1 N-terminus peptide / Vaccinia-related kinase 1


分子量: 1313.529 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q99986, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.93 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.2 / 詳細: 3.5M Sodium Formate,100mM TRIS pH 8.2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.15→32.5 Å / Num. obs: 33230 / % possible obs: 81.5 % / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 9.83 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.034 / Net I/σ(I): 20.1
反射 シェル解像度: 1.15→1.19 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.579 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. unique obs: 991 / CC1/2: 0.74 / CC star: 0.922 / Rpim(I) all: 0.37 / % possible all: 24.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SERGUIデータ収集
PHENIX1.19.1_4122精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3KQI

3kqi


解像度: 1.15→32.5 Å / SU ML: 0.107 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 19.8546
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1648 1668 5.02 %
Rwork0.1565 31528 -
obs0.157 33196 81.43 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 20.61 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.15→32.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数615 0 20 124 759
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0039681
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7847921
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081994
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0059117
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.8059251
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.18-1.220.29621670.25971193X-RAY DIFFRACTION40.74
1.26-1.310.2611660.22352378X-RAY DIFFRACTION76.14
1.31-1.370.20951670.16592707X-RAY DIFFRACTION85.54
1.37-1.450.16951670.15422995X-RAY DIFFRACTION94.02
1.45-1.540.1741670.13823127X-RAY DIFFRACTION97.51
1.54-1.660.16771660.13583184X-RAY DIFFRACTION99.11
1.66-1.820.14951670.13573190X-RAY DIFFRACTION98.94
1.82-2.090.14451670.14033174X-RAY DIFFRACTION97.78
2.09-2.630.16151670.15593287X-RAY DIFFRACTION99.65

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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