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万見
- PDB-7l1k: Cryo-EM structure of S. Pombe NatC complex with a Bisubstrate inh... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l1k
タイトルCryo-EM structure of S. Pombe NatC complex with a Bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphate
要素
  • (N-alpha-acetyltransferase ...) x 3
  • MLGP peptide
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / NatB / NAA20 / NAA25
機能・相同性
機能・相同性情報


N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / N-terminal peptidyl-methionine acetylation / N-terminal protein amino acid acetylation / peptide alpha-N-acetyltransferase activity / membrane => GO:0016020 / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / 細胞核 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
LSM domain containing 1 / -alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / Acetyltransferase (GNAT) family / LSM domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. ...LSM domain containing 1 / -alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30-like / Mak10 subunit, NatC N(alpha)-terminal acetyltransferase / LSM domain / LSM domain, eukaryotic/archaea-type / snRNP Sm proteins / Acetyltransferase (GNAT) family / LSM domain superfamily / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBOXYMETHYL COENZYME *A / フィチン酸 / N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit / N-alpha-acetyltransferase 30 / N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.16 Å
データ登録者Deng, S. / Marmorstein, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35 GM118090 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2021
タイトル: Molecular mechanism of N-terminal acetylation by the ternary NatC complex.
著者: Sunbin Deng / Leah Gottlieb / Buyan Pan / Julianna Supplee / Xuepeng Wei / E James Petersson / Ronen Marmorstein /
要旨: Protein N-terminal acetylation is predominantly a ribosome-associated modification, with NatA-E serving as the major enzymes. NatC is the most unusual of these enzymes, containing one Naa30 catalytic ...Protein N-terminal acetylation is predominantly a ribosome-associated modification, with NatA-E serving as the major enzymes. NatC is the most unusual of these enzymes, containing one Naa30 catalytic subunit and two auxiliary subunits, Naa35 and Naa38; and substrate selectivity profile that overlaps with NatE. Here, we report the cryoelectron microscopy structure of S. pombe NatC with a NatE/C-type bisubstrate analog and inositol hexaphosphate (IP), and associated biochemistry studies. We find that the presence of three subunits is a prerequisite for normal NatC acetylation activity in yeast and that IP binds tightly to NatC to stabilize the complex. We also describe the molecular basis for IP-mediated NatC complex stabilization and the overlapping yet distinct substrate profiles of NatC and NatE.
履歴
登録2020年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年6月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / database_2
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.32024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-23110
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: N-alpha-acetyltransferase 30
B: N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit
C: N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit
D: MLGP peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,4236
ポリマ－111,9384
非ポリマー1,4862
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area10430 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area36330 Å2

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要素

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N-alpha-acetyltransferase ... , 3種, 3分子 ABC

#1: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 30 / N-terminal acetyltransferase C complex catalytic subunit mak3 homolog / NatC catalytic subunit


分子量: 17721.350 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: naa30, mak3, SPBC15D4.06 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O74311, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC
#2: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 35, NatC auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase C complex subunit mak10 / NatC complex subunit mak10


分子量: 80541.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: mak10, naa35, SPBC1861.03 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9USY3
#3: タンパク質 N-alpha-acetyltransferase 38, NatC auxiliary subunit / N-terminal acetyltransferase C complex subunit naa38


分子量: 13258.555 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Schizosaccharomyces pombe (strain 972 / ATCC 24843) (分裂酵母)
株: 972 / ATCC 24843 / 遺伝子: naa38, mak31, SPBC947.03c / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O43080

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タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 D

#4: タンパク質・ペプチド MLGP peptide


分子量: 416.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)

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非ポリマー , 2種, 2分子

#5: 化合物 ChemComp-IHP / INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / MYO-INOSITOL HEXAKISPHOSPHATE / INOSITOL 1,2,3,4,5,6-HEXAKISPHOSPHATE / フィチン酸 / フィチン酸


分子量: 660.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H18O24P6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物 ChemComp-CMC / CARBOXYMETHYL COENZYME *A


分子量: 825.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H38N7O18P3S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1heterotimeric S.pombe NatC complex with a bisubstrate inhibitor and inositol hexaphosphateCOMPLEX#1-#40MULTIPLE SOURCES
2N-alpha-acetyltransferase NatC, catalytic subunit NAA30, auxiliary subunits NAA35 and NAA38COMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3CoA-Ac-MLGP bi-substrateCOMPLEX#41SYNTHETIC
分子量単位: MEGADALTONS / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Schizosaccharomyces pombe (分裂酵母)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7
緩衝液成分
ID濃度名称式Buffer-ID
1200 mMsodium clorideNaCl塩化ナトリウム1
225 mM4-(2-hydroxyethyl)-1-piperazineethanesulfonic acidHepes1
31 mMDithiothreitolジチオトレイトールDTT1
試料濃度: 1 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 289 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影
IDImaging-ID電子線照射量 (e/Å2)フィルム・検出器のモデル
111.6GATAN K3 (6k x 4k)
211.3GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
4CTFFINDCTF補正
7Coot0.8.9.2モデルフィッティング
9PHENIX1.17.1-3660モデル精密化
10cryoSPARCv2初期オイラー角割当
11cryoSPARCv2最終オイラー角割当
12cryoSPARCv2分類
13cryoSPARCv2３次元再構成
画像処理詳細: 5397 images
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 3289528
3次元再構成解像度: 3.16 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 607131 / クラス平均像の数: 1 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: AB INITIO MODEL / 空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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