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- PDB-7l1c: Crystal structure of HLA-A*03:01 in complex with a mutant PIK3CA ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7l1c
タイトルCrystal structure of HLA-A*03:01 in complex with a mutant PIK3CA peptide
要素
  • Beta-2-microglobulinΒ2-ミクログロブリン
  • HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
  • mutant PIK3CA peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM (免疫系) / peptide major histocompatibility complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / autosome genomic imprinting / IRS-mediated signalling / cellular response to hydrostatic pressure / PI3K events in ERBB4 signaling / Activated NTRK2 signals through PI3K ...response to muscle inactivity / negative regulation of actin filament depolymerization / response to L-leucine / regulation of actin filament organization / response to butyrate / autosome genomic imprinting / IRS-mediated signalling / cellular response to hydrostatic pressure / PI3K events in ERBB4 signaling / Activated NTRK2 signals through PI3K / positive regulation of protein localization to membrane / Activated NTRK3 signals through PI3K / negative regulation of fibroblast apoptotic process / cardiac muscle cell contraction / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IB / vasculature development / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / regulation of cellular respiration / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / anoikis / phosphatidylinositol 3-kinase complex / Nephrin family interactions / Costimulation by the CD28 family / relaxation of cardiac muscle / 1-phosphatidylinositol-4-phosphate 3-kinase activity / 1-phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase activity / MET activates PI3K/AKT signaling / PI3K/AKT activation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate 3-kinase / vascular endothelial growth factor signaling pathway / PI3キナーゼ / phosphatidylinositol-3-phosphate biosynthetic process / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / positive regulation of memory T cell activation / TAP complex binding / negative regulation of macroautophagy / 1-phosphatidylinositol-3-kinase activity / Signaling by ALK / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / PI-3K cascade:FGFR3 / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / CD8 receptor binding / protein kinase activator activity / response to dexamethasone / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / PI-3K cascade:FGFR1 / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / phosphatidylinositol-mediated signaling / phosphatidylinositol phosphate biosynthetic process / endoplasmic reticulum exit site / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / PI3K events in ERBB2 signaling / negative regulation of anoikis / TAP binding / 介在板 / RET signaling / regulation of multicellular organism growth / insulin receptor substrate binding / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / PI3K Cascade / positive regulation of TOR signaling / endothelial cell migration / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / RAC2 GTPase cycle / Role of phospholipids in phagocytosis / GAB1 signalosome / Role of LAT2/NTAL/LAB on calcium mobilization / adipose tissue development / Interleukin receptor SHC signaling / beta-2-microglobulin binding / positive regulation of lamellipodium assembly / 食作用 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / energy homeostasis / Signaling by FGFR4 in disease / detection of bacterium / T cell receptor binding / cardiac muscle contraction / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / Signaling by FGFR3 in disease / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / Signaling by FGFR2 in disease / RAC1 GTPase cycle / T cell costimulation / response to muscle stretch / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / Downstream signal transduction / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib
類似検索 - 分子機能
PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase C2 ...PI3Kalpha, catalytic domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / PI3-kinase family, p85-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase, adaptor-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase adaptor-binding (PI3K ABD) domain profile. / PI3-kinase family, Ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain / PI3-kinase family, ras-binding domain / Phosphatidylinositol 3-kinase Ras-binding (PI3K RBD) domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase C2 / Phosphoinositide 3-kinase, region postulated to contain C2 domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase-type domain / C2 phosphatidylinositol 3-kinase (PI3K)-type domain profile. / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase family, accessory domain (PIK domain) / Phosphoinositide 3-kinase, accessory (PIK) domain / Phosphatidylinositol kinase / PIK helical domain profile. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / C2 domain superfamily / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Β2-ミクログロブリン / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Armadillo-type fold / Ubiquitin-like domain superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
ギ酸 / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Phosphatidylinositol 4,5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / Β2-ミクログロブリン
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Ma, J. / Baker, B.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01AI129543 米国
引用ジャーナル: Nat Med / 年: 2022
タイトル: Immunogenicity and therapeutic targeting of a public neoantigen derived from mutated PIK3CA.
著者: Chandran, S.S. / Ma, J. / Klatt, M.G. / Dundar, F. / Bandlamudi, C. / Razavi, P. / Wen, H.Y. / Weigelt, B. / Zumbo, P. / Fu, S.N. / Banks, L.B. / Yi, F. / Vercher, E. / Etxeberria, I. / ...著者: Chandran, S.S. / Ma, J. / Klatt, M.G. / Dundar, F. / Bandlamudi, C. / Razavi, P. / Wen, H.Y. / Weigelt, B. / Zumbo, P. / Fu, S.N. / Banks, L.B. / Yi, F. / Vercher, E. / Etxeberria, I. / Bestman, W.D. / Da Cruz Paula, A. / Aricescu, I.S. / Drilon, A. / Betel, D. / Scheinberg, D.A. / Baker, B.M. / Klebanoff, C.A.
履歴
登録2020年12月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain
B: Beta-2-microglobulin
C: mutant PIK3CA peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,07911
ポリマ－44,4803
非ポリマー5998
水5,675315
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6200 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area18600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)155.720, 155.720, 85.660
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number177
Space group name H-MP622
Space group name HallP62
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z
#3: y,-x+y,z
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: x-y,-y,-z
#7: -x,-x+y,-z
#8: -x,-y,z
#9: y,x,-z
#10: -y,-x,-z
#11: -x+y,y,-z
#12: x,x-y,-z

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Human leukocyte antigen A / HLA-A


分子量: 31628.838 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HLA-A, HLAA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04439
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin / Β2-ミクログロブリン


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 1分子 C

#3: タンパク質・ペプチド mutant PIK3CA peptide / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase ...Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase catalytic subunit alpha isoform / PtdIns-3-kinase subunit alpha / Phosphatidylinositol 4 / 5-bisphosphate 3-kinase 110 kDa catalytic subunit alpha / p110alpha / Phosphoinositide-3-kinase catalytic alpha polypeptide / Serine/threonine protein kinase PIK3CA


分子量: 972.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P42336

-
非ポリマー , 3種, 323分子

#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-FMT / FORMIC ACID / ギ酸 / ギ酸


分子量: 46.025 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: CH2O2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 315 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.57 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.6
詳細: 20% w/v Polyethylene glycol 3,350, 200 mM Ammonium formate, pH 6.6

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→50 Å / Num. obs: 44346 / % possible obs: 99.86 % / 冗長度: 17.6 % / Biso Wilson estimate: 25.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.123 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.127 / Net I/σ(I): 29.3
反射 シェル解像度: 1.96→1.99 Å / 冗長度: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.918 / Num. unique obs: 2187 / CC1/2: 0.8 / Rpim(I) all: 0.267 / Rrim(I) all: 0.96 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2XPG

2xpg


解像度: 1.96→44.95 Å / SU ML: 0.2236 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 19.7119
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2051 1902 4.49 %
Rwork0.1691 40484 -
obs0.1707 42386 95.48 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 37.12 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→44.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3127 0 39 315 3481
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01483243
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.18924386
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0776443
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0075575
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d21.53811192
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.96-2.010.26581160.23722480X-RAY DIFFRACTION83.39
2.01-2.060.27551240.20672672X-RAY DIFFRACTION90.11
2.06-2.120.24311270.19272750X-RAY DIFFRACTION92.27
2.12-2.190.23961330.1852790X-RAY DIFFRACTION92.97
2.19-2.270.21391280.17452817X-RAY DIFFRACTION94.48
2.27-2.360.23891380.18342849X-RAY DIFFRACTION95.4
2.36-2.470.20811330.17712901X-RAY DIFFRACTION96.59
2.47-2.60.23551390.18162927X-RAY DIFFRACTION97.52
2.6-2.760.21591390.17172937X-RAY DIFFRACTION97.99
2.76-2.970.21981390.16652984X-RAY DIFFRACTION98.83
2.97-3.270.1831440.16333009X-RAY DIFFRACTION99.09
3.27-3.750.18751430.15873050X-RAY DIFFRACTION99.56
3.75-4.720.17961470.13963106X-RAY DIFFRACTION99.97
4.72-44.950.19361520.17733212X-RAY DIFFRACTION97.82
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.807258220980.127942163635-0.7391691018710.7976294895830.3774350973862.929132479270.2089918368690.02822170556550.1016937115960.0477010549423-0.111922575530.0109894977957-0.198281260873-0.0365774036774-0.06946844199610.18329280889-0.02040040604720.008713209933670.145357380177-0.01646414176820.190935570576-39.364945808653.37779166826.4051486611
21.20798657651.133870620981.276435958036.526062938352.184874879792.431755376760.154954587062-0.033653198393-0.2803819619510.692380505471-0.0860887415612-0.7096015074060.3459014616070.19405595677-0.1546106937660.469000694807-0.1915590181140.008848079584550.374376096172-0.0214071921390.396592181528-44.905355844918.931879067424.7862536702
32.763904762720.7314602902920.2157830203131.363738487810.2570866224870.3702182226160.0936715004330.279021698035-0.0287697578772-0.0454046945429-0.3354252897840.389171559140.231467788547-0.752938773625-0.1373987270870.238797222308-0.1385111380140.003827031461940.564678840809-0.1834314961030.337722595538-56.061548482235.353055307214.934933834
49.829173332426.14360964306-6.927988816325.27346888754-5.206324718665.600942256960.8842349486830.3817889777120.404368192510.614253337668-0.2260626757190.137539246872-1.4513718529-0.174140668068-0.4606416047710.3364294533080.01720908808870.01369208650650.3130363208860.006233917913850.33879217069-36.347599654560.929867757826.1630326707
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 180 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 181 through 274 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 1 through 99 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 1 through 9 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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