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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7eo9 | ||||||||||||||||||
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タイトル | Crystal structure of KIF1A Motor-Neck domain with ADP-Mg-AlFx | ||||||||||||||||||
要素 | Kinesin-like protein KIF1A | ||||||||||||||||||
キーワード | MOTOR PROTEIN (モータータンパク質) / kinesin (キネシン) | ||||||||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 protein transport along microtubule / interkinetic nuclear migration / neuronal dense core vesicle membrane / dense core granule cytoskeletal transport / Kinesins / anterograde neuronal dense core vesicle transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of dendritic spine development / cytoskeleton-dependent intracellular transport ...protein transport along microtubule / interkinetic nuclear migration / neuronal dense core vesicle membrane / dense core granule cytoskeletal transport / Kinesins / anterograde neuronal dense core vesicle transport / retrograde neuronal dense core vesicle transport / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / regulation of dendritic spine development / cytoskeleton-dependent intracellular transport / regulation of dendritic spine morphogenesis / anterograde axonal transport / plus-end-directed microtubule motor activity / kinesin complex / microtubule-based movement / neuronal dense core vesicle / vesicle-mediated transport / axon cytoplasm / シナプス小胞 / presynapse / postsynapse / microtubule binding / 微小管 / neuron projection / 神経繊維 / neuronal cell body / 樹状突起 / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||||||||
生物種 | Mus musculus (ハツカネズミ) | ||||||||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.57 Å | ||||||||||||||||||
データ登録者 | Ogawa, T. / Jiang, X. / Hirokawa, N. | ||||||||||||||||||
資金援助 | 日本, 5件
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引用 | ジャーナル: Embo J. / 年: 2022 タイトル: A neuropathy-associated kinesin KIF1A mutation hyper-stabilizes the motor-neck interaction during the ATPase cycle. 著者: Morikawa, M. / Jerath, N.U. / Ogawa, T. / Morikawa, M. / Tanaka, Y. / Shy, M.E. / Zuchner, S. / Hirokawa, N. | ||||||||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7eo9.cif.gz | 86.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7eo9.ent.gz | 62.1 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7eo9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eo/7eo9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/eo/7eo9 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 43972.477 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Kif1a, Atsv, Kif1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P33173 |
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#2: 化合物 | ChemComp-ADP / |
#3: 化合物 | ChemComp-AF3 / |
#4: 化合物 | ChemComp-MG / |
#5: 水 | ChemComp-HOH / |
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.26 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG 3350, Ammonium acetate, Bis-Tris |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年12月6日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.57→30 Å / Num. obs: 11987 / % possible obs: 96.8 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 39.9 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rpim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 10.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.57→2.63 Å / 冗長度: 6.5 % / Rmerge(I) obs: 0.517 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 859 / CC1/2: 0.898 / Rpim(I) all: 0.307 / % possible all: 100 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 1VFX 解像度: 2.57→28.68 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.929 / SU B: 14.309 / SU ML: 0.287 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 1.2 / ESU R Free: 0.314 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 117.86 Å2 / Biso mean: 48.26 Å2 / Biso min: 27.03 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.57→28.68 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.57→2.637 Å / Rfactor Rfree error: 0
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