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万見
- PDB-7e4h: Cryo-EM structure of the yeast mitochondrial SAM-Tom40 complex at... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7e4h
タイトルCryo-EM structure of the yeast mitochondrial SAM-Tom40 complex at 3.0 angstrom
要素
  • Mitochondrial import receptor subunit TOM40
  • Sorting assembly machinery 35 kDa subunit
  • Sorting assembly machinery 37 kDa subunit
  • Sorting assembly machinery 50 kDa subunit
キーワードTRANSLOCASE (輸送酵素) / yeast (酵母) / mitochondrial (ミトコンドリア) / SAM-Tom40
機能・相同性
機能・相同性情報


mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / SAM complex / mitochondrial outer membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / phospholipid transport / protein insertion into mitochondrial outer membrane / porin activity / pore complex / protein transmembrane transporter activity / monoatomic ion transport ...mitochondrial outer membrane translocase complex assembly / SAM complex / mitochondrial outer membrane translocase complex / protein import into mitochondrial matrix / phospholipid transport / protein insertion into mitochondrial outer membrane / porin activity / pore complex / protein transmembrane transporter activity / monoatomic ion transport / mitochondrion organization / ミトコンドリア / protein-containing complex assembly / mitochondrial outer membrane / ミトコンドリア / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Sorting assembly machinery 35kDa subunit / Tom37, C-terminal domain / SAM35, subunit of SAM coomplex / Tom37 C-terminal domain / Mitochondrial import receptor subunit Tom40, fungi / Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin, N-terminal domain / Outer mitochondrial membrane transport complex protein / Tom40 / Eukaryotic porin/Tom40 / Eukaryotic porin ...Sorting assembly machinery 35kDa subunit / Tom37, C-terminal domain / SAM35, subunit of SAM coomplex / Tom37 C-terminal domain / Mitochondrial import receptor subunit Tom40, fungi / Mitochondrial outer membrane transport complex Sam37/metaxin, N-terminal domain / Outer mitochondrial membrane transport complex protein / Tom40 / Eukaryotic porin/Tom40 / Eukaryotic porin / Surface antigen D15-like / Bacterial surface antigen (D15) / Omp85 superfamily domain / Porin domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Sorting assembly machinery 35 kDa subunit / Mitochondrial import receptor subunit TOM40 / Sorting assembly machinery 37 kDa subunit / Sorting assembly machinery 50 kDa subunit
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.01 Å
データ登録者Wang, Q. / Guan, Z.Y. / Qi, L.B. / Yan, C.Y. / Yin, P.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
National Natural Science Foundation of China (NSFC)31722017 中国
引用ジャーナル: Science / 年: 2021
タイトル: Structural insight into the SAM-mediated assembly of the mitochondrial TOM core complex.
著者: Qiang Wang / Zeyuan Guan / Liangbo Qi / Jinjin Zhuang / Chen Wang / Sixing Hong / Ling Yan / Yan Wu / Xiaoqian Cao / Jianbo Cao / Junjie Yan / Tingting Zou / Zhu Liu / Delin Zhang / Chuangye Yan / Ping Yin /
要旨: β barrel outer membrane proteins (β-OMPs) play vital roles in mitochondria, chloroplasts, and Gram-negative bacteria. Evolutionarily conserved complexes such as the mitochondrial sorting and ...β barrel outer membrane proteins (β-OMPs) play vital roles in mitochondria, chloroplasts, and Gram-negative bacteria. Evolutionarily conserved complexes such as the mitochondrial sorting and assembly machinery (SAM) mediate the assembly of β-OMPs. We investigated the SAM-mediated assembly of the translocase of the outer membrane (TOM) core complex. Cryo–electron microscopy structures of SAM–fully folded Tom40 and the SAM-Tom40/Tom5/Tom6 complexes at ~3-angstrom resolution reveal that Sam37 stabilizes the mature Tom40 mainly through electrostatic interactions, thus facilitating subsequent TOM assembly. These results support the β barrel switching model and provide structural insights into the assembly and release of β barrel complexes.
履歴
登録2021年2月13日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年9月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed
改定 1.22024年6月5日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-30985
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sorting assembly machinery 50 kDa subunit
B: Sorting assembly machinery 35 kDa subunit
C: Sorting assembly machinery 37 kDa subunit
D: Mitochondrial import receptor subunit TOM40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)178,9344
ポリマ－178,9344
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area7970 Å2
ΔGint-51 kcal/mol
Surface area69470 Å2

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要素

#1: タンパク質 Sorting assembly machinery 50 kDa subunit / TOB complex 55 kDa subunit


分子量: 54544.918 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: SAM50, TOB55, YNL026W, N2802 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P53969
#2: タンパク質 Sorting assembly machinery 35 kDa subunit / Mitochondrial 38 kDa outer membrane protein / TOB complex 38 kDa subunit


分子量: 37446.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: SAM35, OMP85, TOB38, TOM38, YHR083W / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P14693
#3: タンパク質 Sorting assembly machinery 37 kDa subunit / MAS37 protein / Mitochondrial 37 kDa outer membrane protein


分子量: 40498.754 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c
遺伝子: SAM37, MAS37, PET3027, TOM37, YMR060C, YM9796.13C
細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P50110
#4: タンパク質 Mitochondrial import receptor subunit TOM40 / Mitochondrial import site protein ISP42 / Translocase of outer membrane 40 kDa subunit


分子量: 46444.711 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
株: S288c / 遺伝子: TOM40, ISP42, MOM38, YMR203W, YM8325.04 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P23644

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプEntity IDParent-ID由来
1SAM-Tom40 complexCOMPLEXall0RECOMBINANT
2Sorting assembly machinery subunitsCOMPLEX#1-#31RECOMBINANT
3Mitochondrial import receptor subunit TOM40COMPLEX#41RECOMBINANT
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
21Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)559292
32Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)559292
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID細胞
21Homo sapiens (ヒト)9606HEK293
32Homo sapiens (ヒト)9606HEK293
緩衝液pH: 7.4
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.1_4122: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
11cryoSPARC3最終オイラー角割当
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C1 (非対称)
3次元再構成解像度: 3.01 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 240049 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00410964
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.58614817
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d4.3711440
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0421675
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0041889

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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