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- PDB-7dsb: Crystal structure of actin capping protein in complex with V-1 an... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7dsb
タイトルCrystal structure of actin capping protein in complex with V-1 and twinfilin C-terminal tail
要素
  • F-actin-capping protein subunit alpha-1
  • F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1
  • MyotrophinMTPN
  • Twinfilin-1
キーワードCYTOSOLIC PROTEIN (細胞質基質) / actin dynamics / actin capping protein / twinfilin / CARMIL / V-1
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of macromolecule biosynthetic process / regulation of barbed-end actin filament capping / regulation of actin phosphorylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOBTB2 GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport ...positive regulation of macromolecule biosynthetic process / regulation of barbed-end actin filament capping / regulation of actin phosphorylation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / RHOBTB2 GTPase cycle / COPI-mediated anterograde transport / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / cerebellar granule cell differentiation / regulation of striated muscle tissue development / WASH complex / sperm connecting piece / F-actin capping protein complex / negative regulation of filopodium assembly / sequestering of actin monomers / skeletal muscle tissue regeneration / negative regulation of actin filament polymerization / catecholamine metabolic process / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / actin polymerization or depolymerization / actin filament depolymerization / regulation of cell morphogenesis / regulation of lamellipodium assembly / lamellipodium assembly / regulation of cell size / myofibril / cortical cytoskeleton / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / 刷子縁 / actin monomer binding / cytoskeleton organization / striated muscle cell differentiation / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of protein metabolic process / filopodium / マイクロフィラメント / Schaffer collateral - CA1 synapse / cell morphogenesis / neuron differentiation / Z disc / positive regulation of neuron projection development / cellular response to mechanical stimulus / actin filament binding / cell-cell junction / マイクロフィラメント / regulation of translation / lamellipodium / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / actin binding / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / protein tyrosine kinase activity / sequence-specific DNA binding / postsynaptic density / 神経繊維 / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Twinfilin / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha ...Twinfilin / F-actin-capping protein subunit beta / F-actin capping protein, beta subunit, conserved site / F-actin-capping protein subunit beta, N-terminal domain / F-actin capping protein, beta subunit / F-actin capping protein beta subunit signature. / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / Actin-depolymerising factor homology domain / Cofilin/tropomyosin-type actin-binding protein / ADF-H domain profile. / Actin depolymerisation factor/cofilin -like domains / ADF-H/Gelsolin-like domain superfamily / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
F-actin-capping protein subunit alpha-1 / F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 and 2 / Myotrophin / Twinfilin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Takeda, S.
資金援助 日本, 3件
組織認可番号国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)16K17708 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)17K07373 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)20K06522 日本
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2021
タイトル: Structural Insights into the Regulation of Actin Capping Protein by Twinfilin C-terminal Tail.
著者: Takeda, S. / Koike, R. / Fujiwara, I. / Narita, A. / Miyata, M. / Ota, M. / Maeda, Y.
履歴
登録2020年12月30日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02021年3月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年3月17日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last ..._citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22021年4月7日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: F-actin-capping protein subunit alpha-1
B: F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1
C: Myotrophin
D: Twinfilin-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1314
ポリマ－77,1314
非ポリマー00
水1,69394
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11060 Å2
ΔGint-49 kcal/mol
Surface area28000 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.280, 87.480, 120.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 F-actin-capping protein subunit alpha-1 / Beta-actinin subunit I / CapZ 36/32


分子量: 33001.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P13127
#2: タンパク質 F-actin-capping protein subunit beta isoforms 1 / Beta-actinin subunit II / CapZ 36/32 / CapZ B1 and B2


分子量: 27473.070 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: CAPZB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P14315
#3: タンパク質 Myotrophin / MTPN / Protein V-1


分子量: 13324.238 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTPN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P58546
#4: タンパク質・ペプチド Twinfilin-1 / Protein A6


分子量: 3331.942 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q91YR1
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 94 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.95 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 10% (w/v) PEG 3350, 5% (v/v) isopropanol, 0.1M HEPES-NaOH (pH = 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 90 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: AichiSR / ビームライン: BL2S1 / 波長: 1.12 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2020年11月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→45.84 Å / Num. obs: 28229 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 6.009 % / Biso Wilson estimate: 50.147 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.098 / Rrim(I) all: 0.107 / Χ2: 0.858 / Net I/σ(I): 15.84
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.44-2.595.9890.9312.0144550.7151.0299.4
2.59-2.776.090.5673.3242230.8710.621100
2.77-2.996.1150.3525.2539330.9540.385100
2.99-3.286.0990.1989.1836480.9830.217100
3.28-3.666.0880.10216.9333360.9950.111100
3.66-4.226.0230.0627.6729330.9980.066100
4.22-5.165.9530.03839.0225310.9990.042100
5.16-7.255.8660.04335.3719810.9990.04799.9
7.25-45.845.2650.02553.5711890.9990.02898.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
PHENIX1.18精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3aaa

3aaa


解像度: 2.44→45.84 Å / SU ML: 0.3142 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 25.407
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2481 1412 5 %
Rwork0.2075 26807 -
obs0.2096 28219 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 51.25 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.44→45.84 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5057 0 0 94 5151
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00335178
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56317016
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0403769
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0034925
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.0681924
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.44-2.530.31911370.28492599X-RAY DIFFRACTION98.99
2.53-2.630.32751390.25772639X-RAY DIFFRACTION100
2.63-2.750.28731390.2492642X-RAY DIFFRACTION99.96
2.75-2.90.2921400.25262659X-RAY DIFFRACTION100
2.9-3.080.29271390.2412641X-RAY DIFFRACTION99.89
3.08-3.320.28291410.22952681X-RAY DIFFRACTION99.93
3.32-3.650.25781410.21532683X-RAY DIFFRACTION100
3.65-4.180.25091420.18962697X-RAY DIFFRACTION100
4.18-5.260.19341430.16672719X-RAY DIFFRACTION99.97
5.26-45.840.21571510.19132847X-RAY DIFFRACTION99.57

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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