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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7cy7 | ||||||||||||
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タイトル | Crystal Structure of CMD1 in complex with DNA | ||||||||||||
要素 |
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キーワード | TRANSFERASE (転移酵素) / TET / Vitamin C (ビタミンC) / dioxygenase / 5gmC / DNA modification / 2-oxoglutarate (Α-ケトグルタル酸) | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 methylcytosine to 5-glyceryl-methylcytosine dioxygenase activity / regulation of photosynthesis / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; その他の電子対酸化酵素 / 5-methylcytosine catabolic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / dioxygenase activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport ...methylcytosine to 5-glyceryl-methylcytosine dioxygenase activity / regulation of photosynthesis / 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; その他の電子対酸化酵素 / 5-methylcytosine catabolic process / detection of maltose stimulus / maltose transport complex / dioxygenase activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / ペリプラズム / iron ion binding / DNA damage response / 生体膜 / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) synthetic construct (人工物) | ||||||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Li, W. / Zhang, T. / Sun, M. / Ding, J. | ||||||||||||
資金援助 | 中国, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Molecular mechanism for vitamin C-derived C 5 -glyceryl-methylcytosine DNA modification catalyzed by algal TET homologue CMD1. 著者: Li, W. / Zhang, T. / Sun, M. / Shi, Y. / Zhang, X.J. / Xu, G.L. / Ding, J. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7cy7.cif.gz | 388.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7cy7.ent.gz | 308 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7cy7.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cy/7cy7 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/cy/7cy7 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 / DNA鎖 , 2種, 3分子 ACD
#1: タンパク質 | 分子量: 98913.453 Da / 分子数: 1 / 変異: D108A, K109A, E198A, N199A, E385A, K388A, D389A / 由来タイプ: 組換発現 詳細: The fusion protein of Maltodextrin-binding protein UNP RESIDUES 27-392), linker, 5-methylcytosine-modifying enzyme 1 (UNP RESIDUES 1-532) and tags 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Chlamydomonas reinhardtii (クラミドモナス) 遺伝子: CMD1, CHLRE_12g553400v5 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: A0A376KDN7, UniProt: A0A2K3D5Z7, UniProt: P0AEX9*PLUS, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; ...参照: UniProt: A0A376KDN7, UniProt: A0A2K3D5Z7, UniProt: P0AEX9*PLUS, 酸化還元酵素; 電子対供与作用を持つ; 分子酸素を取り込むないしは分子酸素を還元する; その他の電子対酸化酵素 |
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#2: DNA鎖 | 分子量: 4297.778 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物) |
-非ポリマー , 4種, 412分子
#3: 化合物 | ChemComp-EDO / #4: 化合物 | ChemComp-IPA / | #5: 化合物 | ChemComp-FE2 / | #6: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | Y |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.15 % |
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結晶化 | 温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5 詳細: 15% (v/v) 2-propanol, 0.1 M sodium citrate, pH 5.0, and 10% (w/v) PEG 10000 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: NFPSS / ビームライン: BL19U1 / 波長: 0.9785 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS3 S 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年5月30日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9785 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.15→50.01 Å / Num. obs: 60566 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 6.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Net I/σ(I): 15.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.15→2.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 3028 / CC1/2: 0.82 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 7CY4 解像度: 2.15→50.01 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.95 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.932 / SU B: 11.678 / SU ML: 0.131 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.177 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : WITH TLS ADDED
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 189.11 Å2 / Biso mean: 40.4 Å2 / Biso min: 12.18 Å2
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精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 2.15→50.01 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.15→2.206 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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