+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7bv4 | |||||||||
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Title | Crystal structure of STX17 LIR region in complex with GABARAP | |||||||||
Components |
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Keywords | SIGNALING PROTEIN / Autophagy / Synatxin 17 / GABARAP | |||||||||
Function / homology | Function and homology information endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment organization / smooth endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / vesicle fusion / vesicle docking / regulation of Rac protein signal transduction / SNARE complex / SNAP receptor activity / protein localization to phagophore assembly site ...endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment organization / smooth endoplasmic reticulum membrane / positive regulation of protein K48-linked ubiquitination / mitochondria-associated endoplasmic reticulum membrane contact site / vesicle fusion / vesicle docking / regulation of Rac protein signal transduction / SNARE complex / SNAP receptor activity / protein localization to phagophore assembly site / GABA receptor binding / cellular response to nitrogen starvation / phosphatidylethanolamine binding / TBC/RABGAPs / COPII-mediated vesicle transport / microtubule associated complex / Macroautophagy / autophagosome membrane docking / beta-tubulin binding / COPII-coated ER to Golgi transport vesicle / Golgi organization / exocytosis / axoneme / smooth endoplasmic reticulum / autophagosome maturation / autophagosome membrane / autophagosome assembly / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment / autophagosome / protein targeting / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / endomembrane system / sperm midpiece / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / SNARE binding / macroautophagy / intracellular protein transport / ER to Golgi transport vesicle membrane / microtubule cytoskeleton organization / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / actin cytoskeleton / protein transport / cytoplasmic vesicle / chemical synaptic transmission / microtubule binding / protein phosphatase binding / microtubule / lysosome / Golgi membrane / synapse / ubiquitin protein ligase binding / endoplasmic reticulum membrane / protein kinase binding / mitochondrion / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2 Å | |||||||||
Authors | Li, Y. / Pan, L.F. | |||||||||
Funding support | China, 2items
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Citation | Journal: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / Year: 2020 Title: Decoding three distinct states of the Syntaxin17 SNARE motif in mediating autophagosome-lysosome fusion. Authors: Li, Y. / Cheng, X. / Li, M. / Wang, Y. / Fu, T. / Zhou, Z. / Wang, Y. / Gong, X. / Xu, X. / Liu, J. / Pan, L. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7bv4.cif.gz | 280.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7bv4.ent.gz | 188.9 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7bv4.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/7bv4 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bv/7bv4 | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 7bv6C 5yirS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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-Components
#1: Protein | Mass: 13942.047 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: GABARAP, FLC3B, HT004 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: O95166 #2: Protein/peptide | Mass: 2447.604 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: STX17 / Production host: Escherichia coli (E. coli) / References: UniProt: P56962 #3: Chemical | ChemComp-GOL / | #4: Chemical | #5: Water | ChemComp-HOH / | Has ligand of interest | N | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 1.73 Å3/Da / Density % sol: 28.78 % |
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Crystal grow | Temperature: 289 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.12M Alcohols, 50% (v/v) Precipitant Mix 4, Buffer System 3 at pH 8.5 in Morpheus screen kit from Molecular Dimension |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SSRF / Beamline: BL19U1 / Wavelength: 0.97891 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS3 S 6M / Detector: PIXEL / Date: Oct 29, 2018 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97891 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2→40.54 Å / Num. obs: 29800 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 12 % / Biso Wilson estimate: 22.17 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 8.9 |
Reflection shell | Resolution: 2→2.03 Å / Rmerge(I) obs: 0.6 / Num. unique obs: 2976 / CC1/2: 0.89 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5YIR Resolution: 2→40.54 Å / SU ML: 0.2049 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / Phase error: 24.1316
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 29.12 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2→40.54 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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