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万見
- PDB-7bp2: Structural mechanism directing nucleosome reorganization by NAP1-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7bp2
タイトルStructural mechanism directing nucleosome reorganization by NAP1-RELATED PROTEIN 1 (NRP1)
要素
  • Histone H2A.6
  • Histone H2B.1
キーワードNUCLEAR PROTEIN / complex / Histone (ヒストン) / PLANT PROTEIN (植物)
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-mediated transformation / 色素体 / 葉緑体 / response to bacterium / response to wounding / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / 核小体 / DNA binding ...DNA-mediated transformation / 色素体 / 葉緑体 / response to bacterium / response to wounding / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / 核小体 / DNA binding / extracellular region / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 ...Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2A.6 / Histone H2B.1
類似検索 - 構成要素
生物種Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.58 Å
データ登録者Luo, Q. / Baihui, W.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2020
タイトル: NAP1-Related Protein 1 (NRP1) has multiple interaction modes for chaperoning histones H2A-H2B.
著者: Luo, Q. / Wang, B. / Wu, Z. / Jiang, W. / Wang, Y. / Du, K. / Zhou, N. / Zheng, L. / Gan, J. / Shen, W.H. / Ma, J. / Dong, A.
履歴
登録2020年3月21日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02020年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年11月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22020年12月2日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32020年12月16日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年11月29日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H2A.6
B: Histone H2B.1
C: Histone H2A.6
D: Histone H2B.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,46418
ポリマ－42,1354
非ポリマー1,32914
水7,062392
1
A: Histone H2A.6
B: Histone H2B.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7329
ポリマ－21,0682
非ポリマー6657
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5970 Å2
ΔGint-110 kcal/mol
Surface area9270 Å2
手法PISA
2
C: Histone H2A.6
D: Histone H2B.1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,7329
ポリマ－21,0682
非ポリマー6657
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-105 kcal/mol
Surface area9470 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.712, 65.712, 96.687
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number144
Space group name H-MP31

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要素

#1: タンパク質 Histone H2A.6 / HTA1 / Protein RESISTANT TO AGROBACTERIUM TRANSFORMATION 5


分子量: 10033.619 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: RAT5, H2A-1, At5g54640, MRB17.14 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LD28
#2: タンパク質 Histone H2B.1 / HTB1


分子量: 11033.928 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Arabidopsis thaliana (シロイヌナズナ)
遺伝子: At1g07790, F24B9.10 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9LQQ4
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 392 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.86 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.2M Sodium sulphate 0.1M Bis Tris propane pH 7.5 20% w/v PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U1 / 波長: 0.97853 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年1月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97853 Å / 相対比: 1
Reflection twin
Crystal-IDIDOperatorDomain-IDFraction
11H, K, L10.514
11K, H, -L20.486
反射解像度: 1.58→30 Å / Num. obs: 64079 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 8.7 % / Rmerge(I) obs: 0.049 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.052 / Χ2: 0.949 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.58-1.647.10.29963480.9320.1160.3210.86199.9
1.64-1.77.50.25564570.9630.0960.2730.90499.9
1.7-1.787.80.19964150.9790.0730.2120.9699.9
1.78-1.878.10.14863960.990.0530.1581.03699.8
1.87-1.998.90.11464320.9940.0390.1211.109100
1.99-2.1490.08563490.9960.0290.0891.168100
2.14-2.368.90.06664310.9970.0230.071.11699.9
2.36-2.79.90.05564060.9980.0180.0580.933100
2.7-3.410.10.04364090.9990.0140.0460.79100
3.4-3010.20.03764360.9990.0120.0390.662100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.8.0253精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
HKL-2000データ削減
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1AOI

1aoi


解像度: 1.58→28.45 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.95 / SU B: 0.936 / SU ML: 0.035 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.013 / ESU R Free: 0.015
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1863 3127 4.9 %RANDOM
Rwork0.1549 ---
obs0.1564 60749 99.86 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å
原子変位パラメータBiso max: 94.81 Å2 / Biso mean: 16.962 Å2 / Biso min: 3.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.32 Å2-0 Å2-0 Å2
2---0.32 Å2-0 Å2
3---0.65 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.58→28.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2722 0 74 392 3188
Biso mean--38.03 31.47 -
残基数----352
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0132820
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172797
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2951.6433794
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.2741.5826463
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8845348
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.33420.853129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.215521
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.0961522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.2374
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.020.023016
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0130.02566
LS精密化 シェル解像度: 1.58→1.621 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.209 221 -
Rwork0.186 4409 -
all-4630 -
obs--98.93 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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