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- PDB-6ztc: CRYSTAL STRUCTURE OF PROSTAGLANDIN D2 SYNTHASE IN COMPLEX WITH FR... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ztc
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF PROSTAGLANDIN D2 SYNTHASE IN COMPLEX WITH FRAGMENT 1A AT 1.84A RESOLUTION.
要素Hematopoietic prostaglandin D synthase
キーワードISOMERASE (異性化酵素) / PROSTAGLANDIN BIOSYNTHESIS / FATTY ACID BIOSYNTHESIS (脂肪酸の合成) / PROSTAGLANDIN D2 SYNTHASE / PGDS / ASTHMA (気管支喘息) / CYTOPLASM (細胞質) / LIPID SYNTHESIS (脂質代謝)
機能・相同性
機能・相同性情報


プロスタグランジン-Dシンターゼ / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / 薬物代謝 / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / locomotory behavior ...プロスタグランジン-Dシンターゼ / prostaglandin-D synthase activity / negative regulation of male germ cell proliferation / Synthesis of Prostaglandins (PG) and Thromboxanes (TX) / 薬物代謝 / prostaglandin biosynthetic process / prostaglandin metabolic process / グルタチオン-S-トランスフェラーゼ / glutathione transferase activity / locomotory behavior / intracellular membrane-bounded organelle / calcium ion binding / magnesium ion binding / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / 核質 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase, C-terminal / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Thioredoxin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
グルタチオン / Chem-QPN / Hematopoietic prostaglandin D synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Somers, D.O.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2021
タイトル: A knowledge-based, structural-aided discovery of a novel class of 2-phenylimidazo[1,2-a]pyridine-6-carboxamide H-PGDS inhibitors.
著者: Schulte, C.A. / Deaton, D.N. / Diaz, E. / Do, Y. / Gampe, R.T. / Guss, J.H. / Hancock, A.P. / Hobbs, H. / Hodgson, S.T. / Holt, J. / Jeune, M.R. / Kahler, K.M. / Kramer, H.F. / Le, J. / ...著者: Schulte, C.A. / Deaton, D.N. / Diaz, E. / Do, Y. / Gampe, R.T. / Guss, J.H. / Hancock, A.P. / Hobbs, H. / Hodgson, S.T. / Holt, J. / Jeune, M.R. / Kahler, K.M. / Kramer, H.F. / Le, J. / Mortenson, P.N. / Musetti, C. / Nolte, R.T. / Orband-Miller, L.A. / Peckham, G.E. / Petrov, K.G. / Pietrak, B.L. / Poole, C. / Price, D.J. / Saxty, G. / Shillings, A. / Smalley Jr., T.L. / Somers, D.O. / Stewart, E.L. / Stuart, J.D. / Thomson, S.A.
履歴
登録2020年7月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月29日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hematopoietic prostaglandin D synthase
B: Hematopoietic prostaglandin D synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,31810
ポリマ－46,8562
非ポリマー1,4628
水10,845602
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5040 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area18380 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)49.071, 68.163, 68.517
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Hematopoietic prostaglandin D synthase / H-PGDS / GST class-sigma / Glutathione S-transferase / Glutathione-dependent PGD synthase / ...H-PGDS / GST class-sigma / Glutathione S-transferase / Glutathione-dependent PGD synthase / Glutathione-requiring prostaglandin D synthase / Prostaglandin-H2 D-isomerase


分子量: 23427.883 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HPGDS, GSTS, PGDS, PTGDS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O60760, プロスタグランジン-Dシンターゼ, グルタチオン-S-トランスフェラーゼ

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非ポリマー , 5種, 610分子

#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-QPN / 1-[1-(3-fluorophenyl)-6,7-dihydro-4~{H}-pyrazolo[4,3-c]pyridin-5-yl]propan-1-one


分子量: 273.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H16FN3O / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 602 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.36 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4 / 詳細: PEG6000, dioxane, TRIS-HCl, glycerol.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-E+ / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2010年4月21日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.84→21.054 Å / Num. obs: 37894 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 25.25 Å2 / Rpim(I) all: 0.037 / Rrim(I) all: 0.071 / Rsym value: 0.06 / Net I/av σ(I): 10.4 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym valueNet I/σ(I) obs% possible all
1.84-1.943.50.4851.61870553230.2970.570.4852.594.5
1.94-2.063.50.2852.71782851180.1750.3360.2854.395.8
2.06-2.23.50.1864.11697248700.1150.220.1866.596.9
2.2-2.383.50.135.91614145650.080.1530.138.897.8
2.38-2.63.60.0938.11541142690.0560.1090.09312.198.4
2.6-2.913.70.06711.11417038660.040.0780.06715.798.8
2.91-3.363.70.04614.91256434120.0280.0540.04622.699.1
3.36-4.113.70.03319.21084029400.020.0390.0333199.6
4.11-5.823.70.0320.4838122790.0180.0350.0333.599.8
5.82-21.0543.60.03218.1449412520.020.0380.0323397.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM7.0.5data processing
SCALA3.3.15データスケーリング
TRUNCATE6.1データ削減
REFMAC位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: Coordinates determined in-house

解像度: 1.84→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 3.824 / SU ML: 0.111 / SU R Cruickshank DPI: 0.1397 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.14 / ESU R Free: 0.144 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2267 1890 5 %RANDOM
Rwork0.1637 ---
obs0.1669 35983 97.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.21 Å2 / Biso mean: 31.895 Å2 / Biso min: 12.67 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.76 Å20 Å20.35 Å2
2---1.31 Å20 Å2
3---1.93 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.84→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3296 0 99 602 3997
Biso mean--38.84 41.14 -
残基数----399
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0060.0123528
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4021.6544797
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.8815407
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.67622.41195
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.77215600
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3441521
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2449
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022776
LS精密化 シェル解像度: 1.84→1.887 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 126 -
Rwork0.288 2553 -
all-2679 -
obs--93.64 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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