[日本語] English
万見
- PDB-6zbk: Crystal structure of the human complex between RPAP3 and TRBP -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6zbk
タイトルCrystal structure of the human complex between RPAP3 and TRBP
要素
  • RISC-loading complex subunit TARBP2
  • RNA polymerase II-associated protein 3
キーワードRNA BINDING PROTEIN (RNA結合タンパク質) / RNPs / MicroRNAs / RNA Induced Silencing Complex / dsRNA pathways
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of siRNA processing / regulation of miRNA processing / regulation of viral transcription / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of regulatory ncRNA processing / negative regulation of defense response to virus by host / global gene silencing by mRNA cleavage / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / pre-miRNA binding / R2TP complex ...regulation of siRNA processing / regulation of miRNA processing / regulation of viral transcription / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / regulation of regulatory ncRNA processing / negative regulation of defense response to virus by host / global gene silencing by mRNA cleavage / Small interfering RNA (siRNA) biogenesis / pre-miRNA binding / R2TP complex / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / RISC-loading complex / RISC complex assembly / miRNA processing / pre-miRNA processing / siRNA processing / siRNA binding / pre-mRNA binding / protein folding chaperone complex / RISC complex / miRNA binding / MicroRNA (miRNA) biogenesis / positive regulation of viral genome replication / protein sequestering activity / negative regulation of protein kinase activity / PKR-mediated signaling / double-stranded RNA binding / regulation of translation / nuclear body / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / protein homodimerization activity / 核質 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
RISC-loading complex subunit TRBP2 / TRBP2 , first double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , second double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , third double-stranded RNA binding domain / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 ...RISC-loading complex subunit TRBP2 / TRBP2 , first double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , second double-stranded RNA binding domain / TRBP2 , third double-stranded RNA binding domain / RNA-polymerase II-associated protein 3-like, C-terminal domain / Potential Monad-binding region of RPAP3 / Double-stranded RNA binding motif / Double-stranded RNA binding motif / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat 1 / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide repeat / Double stranded RNA-binding domain (dsRBD) profile. / Double-stranded RNA-binding domain / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
RISC-loading complex subunit TARBP2 / RNA polymerase II-associated protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Charron, C. / Abel, Y. / Charpentier, B. / Rederstorff, M.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: The interaction between RPAP3 and TRBP reveals a possible involvement of the HSP90/R2TP chaperone complex in the regulation of miRNA activity.
著者: Abel, Y. / Charron, C. / Virciglio, C. / Bourguignon-Igel, V. / Quinternet, M. / Chagot, M.E. / Robert, M.C. / Verheggen, C. / Branlant, C. / Bertrand, E. / Manival, X. / Charpentier, B. / Rederstorff, M.
履歴
登録2020年6月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年6月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月9日Group: Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / struct
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct.title
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RNA polymerase II-associated protein 3
B: RISC-loading complex subunit TARBP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,6642
ポリマ－25,6642
非ポリマー00
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area10480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.770, 158.130, 32.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-413-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 RNA polymerase II-associated protein 3


分子量: 14066.897 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPAP3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H6T3
#2: タンパク質 RISC-loading complex subunit TARBP2 / TAR RNA-binding protein 2 / Trans-activation-responsive RNA-binding protein


分子量: 11597.268 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TARBP2, TRBP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q15633
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.6 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: PEG 3,350 and TacsimateTM

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年5月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→39.53 Å / Num. obs: 34245 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 6.2 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 18.6
反射 シェル解像度: 1.49→1.58 Å / 冗長度: 6.3 % / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / Num. unique obs: 5166 / Rsym value: 0.279 / % possible all: 94.1

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4CGV,4WYQ

4cgv

4wyq


解像度: 1.49→39.53 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.964 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 1.407 / SU ML: 0.052 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.08 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2111 1353 4.1 %RANDOM
Rwork0.1775 ---
obs0.1789 31848 96.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 53.03 Å2 / Biso mean: 16.14 Å2 / Biso min: 6.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.01 Å20 Å2-0 Å2
2---0 Å2-0 Å2
3---0.01 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.49→39.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1701 0 0 243 1944
Biso mean---26.46 -
残基数----220
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0210.0191725
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021665
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0541.9812322
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9433832
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4035218
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.30123.63677
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.08715312
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2251515
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1250.2260
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.021955
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02388
LS精密化 シェル解像度: 1.494→1.533 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.268 75 -
Rwork0.281 2085 -
all-2160 -
obs--85.71 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る