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- PDB-6ygd: Crystal structure of the NatC complex bound to Gag peptide and CoA -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ygd | ||||||
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Title | Crystal structure of the NatC complex bound to Gag peptide and CoA | ||||||
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Function / homology | ![]() N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC / NatC complex / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Grunwald, S. / Hopf, L. / Bock-Bierbaum, T. / Lally, C.C. / Spahn, C.M.T. / Daumke, O. | ||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Divergent architecture of the heterotrimeric NatC complex explains N-terminal acetylation of cognate substrates. Authors: Grunwald, S. / Hopf, L.V.M. / Bock-Bierbaum, T. / Lally, C.C.M. / Spahn, C.M.T. / Daumke, O. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 408.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 333 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6ygaSC ![]() 6ygbC ![]() 6ygcC S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-N-alpha-acetyltransferase ... , 3 types, 3 molecules ABC
#1: Protein | Mass: 18559.586 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: MAK3, NAA30, YPR051W, YP9499.08 / Production host: ![]() ![]() ![]() References: UniProt: Q03503, N-terminal methionine Nalpha-acetyltransferase NatC |
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#2: Protein | Mass: 84549.266 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: MAK10, NAA35, YEL053C / Production host: ![]() ![]() ![]() |
#3: Protein | Mass: 8550.109 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() Gene: MAK31, NAA38, YCR020C-A, YCR20C-A / Production host: ![]() ![]() ![]() |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules D
#4: Protein/peptide | Mass: 1281.578 Da / Num. of mol.: 1 / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 115 molecules ![](data/chem/img/COA.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/IOD.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/IOD.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-COA / ![]() | ||||||
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#6: Chemical | ChemComp-CL / ![]() #7: Chemical | ChemComp-IOD / ![]() #8: Chemical | ChemComp-EDO / ![]() #9: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.38 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.3 Details: 14.5% PEG 4000, 150 mM ammonium iodide and 100 mM sodium citrate, pH 6.3 PH range: 6.1 - 6.3 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Mar 20, 2019 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.75→45.337 Å / Num. obs: 28788 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 6.562 % / Biso Wilson estimate: 55.1 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.194 / Rrim(I) all: 0.211 / Χ2: 1.025 / Net I/σ(I): 9.33 / Num. measured all: 188898 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Phasing
Phasing![]() | Method: ![]() | |||||||||
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Phasing MR |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 6YGA Resolution: 2.752→45.337 Å / SU ML: 0.39 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / Phase error: 24.12
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 177.05 Å2 / Biso mean: 67.3916 Å2 / Biso min: 20.44 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.752→45.337 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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