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- PDB-6xvn: Crystal structure of c-Src SH3 domain without ATCUN motif: monomer 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xvn
タイトルCrystal structure of c-Src SH3 domain without ATCUN motif: monomer 1
要素Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / beta barrel (Βバレル) / SH3 domain (SH3ドメイン)
機能・相同性
機能・相同性情報


Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / PIP3 activates AKT signaling / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions ...Signaling by ERBB2 / Nuclear signaling by ERBB4 / PIP3 activates AKT signaling / Signaling by SCF-KIT / Regulation of KIT signaling / Signaling by EGFR / GAB1 signalosome / Regulation of gap junction activity / FCGR activation / PECAM1 interactions / CD28 co-stimulation / CTLA4 inhibitory signaling / EPHA-mediated growth cone collapse / Ephrin signaling / G alpha (i) signalling events / DCC mediated attractive signaling / GP1b-IX-V activation signalling / Thrombin signalling through proteinase activated receptors (PARs) / VEGFR2 mediated cell proliferation / RAF activation / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / RET signaling / Receptor Mediated Mitophagy / ADP signalling through P2Y purinoceptor 1 / Downregulation of ERBB4 signaling / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / Cyclin D associated events in G1 / Regulation of RUNX3 expression and activity / Activated NTRK3 signals through PI3K / Downstream signal transduction / MAP2K and MAPK activation / Integrin signaling / GRB2:SOS provides linkage to MAPK signaling for Integrins / MET activates PTK2 signaling / Extra-nuclear estrogen signaling / EPHB-mediated forward signaling / p130Cas linkage to MAPK signaling for integrins / VEGFA-VEGFR2 Pathway / connexin binding / osteoclast development / progesterone receptor signaling pathway / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / bone resorption / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / epidermal growth factor receptor signaling pathway / 細胞結合 / protein phosphatase binding / protein tyrosine kinase activity / ミトコンドリア内膜 / 細胞分化 / 細胞骨格 / endosome membrane / 細胞接着 / regulation of cell cycle / 細胞周期 / リン酸化 / signaling receptor binding / focal adhesion / 自然免疫系 / heme binding / perinuclear region of cytoplasm / protein-containing complex / ATP binding / 生体膜 / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
SH3 Domains / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily ...SH3 Domains / SH3ドメイン / SH2ドメイン / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2ドメイン / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3ドメイン / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Roll / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
Model detailsdimer
データ登録者Camara-Artigas, A. / Plaza-Garrido, M.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Ministry of Economy and Competitiveness (MINECO)0-BIO2016-78020-R スペイン
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 2020
タイトル: The effect of an engineered ATCUN motif on the structure and biophysical properties of the SH3 domain of c-Src tyrosine kinase.
著者: Plaza-Garrido, M. / Salinas-Garcia, M.C. / Martinez, J.C. / Camara-Artigas, A.
履歴
登録2020年1月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年6月3日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,7052
ポリマ－17,7052
非ポリマー00
水2,252125
1
A: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8531
ポリマ－8,8531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,8531
ポリマ－8,8531
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)28.303, 40.525, 43.451
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 104.250, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Proto-oncogene tyrosine-protein kinase Src / / Proto-oncogene c-Src / pp60c-src / p60-Src


分子量: 8852.580 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 遺伝子: SRC / プラスミド: pHTP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P00523, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 125 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶Mosaicity: 0.13 °
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 2.5 ammonium sulfate, 0.1 TRIS

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.97911 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年3月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97911 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→19.13 Å / Num. obs: 15912 / % possible obs: 82.7 % / 冗長度: 2.7 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.038 / Rrim(I) all: 0.065 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.7-1.732.40.1965352250.9630.1510.2494.142
9-19.132.80.032182650.9970.0240.0424.480

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17.1精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4JZ4

4jz4


解像度: 1.7→19.13 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.94 / 位相誤差: 21.94
Rfactor反射数%反射
Rfree0.181 890 5.59 %
Rwork0.1544 --
obs0.1561 15912 77.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 74.65 Å2 / Biso mean: 17.8873 Å2 / Biso min: 7.36 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.7→19.13 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数910 0 0 125 1035
Biso mean---25.11 -
残基数----116
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.7-1.810.2356770.18381435151244
1.81-1.950.23081080.1742419252774
1.95-2.140.15341580.15812925308389
2.14-2.450.18611700.15992840301088
2.45-3.090.20331840.16322776296086
3.09-19.130.16371930.13612627282082
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.030.0065-0.00490.0366-0.02470.01940.13190.0313-0.0413-0.0467-0.2039-0.04460.14010.070700.14960.00430.00330.1310.01990.132513.646711.461220.9139
20.0042-0.0318-0.04160.06620.01310.0621-0.03230.06960.0164-0.19610.1280.02050.0791-0.03160.03570.1314-0.0213-0.0150.1144-0.01510.1138-1.08078.967114.9864
30.02730.020.01420.0137-0.01410.0132-0.0005-0.05560.18580.30560.0187-0.3432-0.0080.0492-0.00010.1414-0.0041-0.01360.14370.01110.13697.651511.411222.5355
40.12190.0020.10470.0815-0.11130.0936-0.00580.0726-0.0619-0.1267-0.0775-0.02570.12290.0652-0.0240.13040.0202-0.00790.0936-0.00070.09738.79576.148817.2411
50.06310.0153-0.11840.0497-0.01450.07490.106-0.0149-0.00420.0494-0.114-0.22270.0813-0.0045-00.1267-0.0036-0.02520.10360.00930.15398.39111.573815.8071
60.065-0.0826-0.11340.0950.15940.2259-0.1615-0.05330.0881-0.20910.01960.0867-0.07750.0162-0.00750.1023-0.0072-0.0180.08790.00260.1042-4.693324.04552.9221
70.06850.0871-0.02630.08810.0290.0788-0.01510.02720.0885-0.0412-0.0052-0.1539-0.0891-0.0053-0.02350.1001-0.0251-0.01280.10410.01890.0981-0.001927.02696.2734
80.1916-0.1330.18560.1641-0.11880.05590.0355-0.0246-0.0348-0.0026-0.02190.04810.0176-0.0264-0.00680.0947-0.00450.00510.09260.00590.085-0.772624.60075.5516
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 82 through 88 )A82 - 88
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 89 through 103 )A89 - 103
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 104 through 110 )A104 - 110
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 111 through 128 )A111 - 128
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 129 through 141 )A129 - 141
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 82 through 103 )B82 - 103
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 104 through 117 )B104 - 117
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 118 through 141 )B118 - 141

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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