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- PDB-6x39: Crystal structure of the FN5 domain of Mouse Lar -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6x39
タイトルCrystal structure of the FN5 domain of Mouse Lar
要素Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / Fibronectin type III / Receptor protein tyrosine phosphatase (受容体)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cell projection organization / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / chondroitin sulfate proteoglycan binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / Insulin receptor recycling / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / neuron projection regeneration / synaptic membrane adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity ...negative regulation of cell projection organization / negative regulation of cytokine-mediated signaling pathway / chondroitin sulfate proteoglycan binding / Receptor-type tyrosine-protein phosphatases / Synaptic adhesion-like molecules / Insulin receptor recycling / negative regulation of neurotrophin TRK receptor signaling pathway / neuron projection regeneration / synaptic membrane adhesion / transmembrane receptor protein tyrosine phosphatase activity / regulation of axon regeneration / regulation of synapse structure or activity / positive regulation of dendrite morphogenesis / regulation of postsynapse organization / regulation of neuron projection development / negative regulation of epidermal growth factor receptor signaling pathway / phosphate ion binding / homophilic cell adhesion via plasma membrane adhesion molecules / phosphoprotein phosphatase activity / excitatory synapse / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / cell adhesion molecule binding / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / プロテインチロシンホスファターゼ / negative regulation of receptor binding / protein tyrosine phosphatase activity / postsynaptic density membrane / insulin receptor binding / receptor tyrosine kinase binding / positive regulation of neuron apoptotic process / 遊走 / heparin binding / nervous system development / 成長円錐 / エンドソーム / neuron projection / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of cell population proliferation / neuronal cell body / protein-containing complex binding
類似検索 - 分子機能
Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site ...Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / フィブロネクチンIII型ドメイン / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / 抗体 / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
ソルビトール / Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bouyain, S. / Kawakami, J.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of Arthritis and Musculoskeletal and Skin Diseases (NIH/NIAMS)R21AR066264 米国
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2022
タイトル: Complex protein interactions mediate Drosophila Lar function in muscle tissue.
著者: Kawakami, J. / Brooks, D. / Zalmai, R. / Hartson, S.D. / Bouyain, S. / Geisbrecht, E.R.
履歴
登録2020年5月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年5月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月22日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7922
ポリマ－11,6101
非ポリマー1821
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.110, 86.110, 29.344
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number154
Space group name H-MP3221
Space group name HallP322"
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -y,x-y,z+2/3
#3: -x+y,-x,z+1/3
#4: x-y,-y,-z+1/3
#5: -x,-x+y,-z+2/3
#6: y,x,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1116-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Receptor-type tyrosine-protein phosphatase F / Leukocyte common antigen related / LAR


分子量: 11610.035 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ptprf, Lar / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A2A8L5, プロテインチロシンホスファターゼ
#2: 糖 ChemComp-SOR / sorbitol / D-sorbitol / D-glucitol / ソルビト-ル / ソルビトール


タイプ: D-saccharide / 分子量: 182.172 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O6
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 100mM Na-cacodylate pH 6.5, 1.4 M Na-citrate tribasic dehydrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2014年2月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→50 Å / Num. obs: 13907 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 21.3 % / Biso Wilson estimate: 16.75 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.119 / Net I/σ(I): 27.7
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.492 / Mean I/σ(I) obs: 4.2 / Num. unique obs: 1337

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17_3644位相決定
PHENIX1.17_3644精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SERGUIデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: Dlar FN5

解像度: 1.7→28.19 Å / SU ML: 0.1435 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 17.221
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1903 1390 10.1 %
Rwork0.1637 12371 -
obs0.1663 13761 98.57 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 22.63 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→28.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数753 0 12 123 888
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0107779
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.15451062
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0758128
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0069135
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.4023286
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7-1.760.22861270.191138X-RAY DIFFRACTION92.34
1.76-1.830.20641380.16851210X-RAY DIFFRACTION97.05
1.83-1.920.19771350.16611209X-RAY DIFFRACTION98.32
1.92-2.020.20881410.15091240X-RAY DIFFRACTION98.93
2.02-2.140.16851350.15981229X-RAY DIFFRACTION99.56
2.14-2.310.1861430.15271250X-RAY DIFFRACTION99.79
2.31-2.540.19941380.15471253X-RAY DIFFRACTION99.78
2.54-2.910.18711420.16661263X-RAY DIFFRACTION100
2.91-3.660.17681430.16011265X-RAY DIFFRACTION100
3.66-28.190.19211480.17171314X-RAY DIFFRACTION99.93
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 13.4523502714 Å / Origin y: 47.6505837211 Å / Origin z: 3.41369789875 Å
111213212223313233
T0.070881396696 Å20.0304533813127 Å2-0.0208023581496 Å2-0.151567064638 Å20.00456634406915 Å2--0.093533688701 Å2
L0.949748518083 °2-0.48962377987 °2-0.296404516075 °2-3.58062185054 °20.668697206167 °2--1.2651828351 °2
S0.0751156583688 Å °0.0322858551144 Å °0.101647024539 Å °0.0478598847748 Å °-0.106356205877 Å °-0.0208787580684 Å °-0.0798296207061 Å °0.0710545940695 Å °0.0281860006979 Å °
精密化 TLSグループSelection details: (chain 'A' and resid 707 through 809)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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