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Yorodumi- PDB-6vpl: TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 with C290 d... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vpl | |||||||||||||||
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Title | TPX2 residues 7-20 fused to Aurora A residues 116-389 with C290 disulfide bonded to compound 7-80, and in complex with AMP-PNP | |||||||||||||||
Components | TPX2 fragment - Aurora A kinase domain fusion | |||||||||||||||
Keywords | TRANSFERASE / Ser/Thr kinase | |||||||||||||||
Function / homology | Function and homology information microtubule nucleation / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / importin-alpha family protein binding / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / positive regulation of oocyte maturation / spindle pole centrosome ...microtubule nucleation / Interaction between PHLDA1 and AURKA / regulation of centrosome cycle / negative regulation of microtubule depolymerization / axon hillock / importin-alpha family protein binding / spindle assembly involved in female meiosis I / cilium disassembly / positive regulation of oocyte maturation / spindle pole centrosome / histone H3S10 kinase activity / chromosome passenger complex / pronucleus / meiotic spindle / mitotic centrosome separation / germinal vesicle / protein localization to centrosome / anterior/posterior axis specification / centrosome localization / neuron projection extension / spindle organization / positive regulation of mitochondrial fission / intercellular bridge / mitotic spindle pole / activation of protein kinase activity / SUMOylation of DNA replication proteins / mitotic spindle assembly / spindle midzone / regulation of mitotic spindle organization / regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / centriole / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / positive regulation of mitotic cell cycle / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / positive regulation of mitotic nuclear division / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G2 Cell Cycle Arrest / ciliary basal body / regulation of cytokinesis / negative regulation of protein binding / regulation of signal transduction by p53 class mediator / molecular function activator activity / liver regeneration / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / regulation of protein stability / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / spindle microtubule / spindle / mitotic spindle / kinetochore / response to wounding / spindle pole / microtubule cytoskeleton / G2/M transition of mitotic cell cycle / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / mitotic cell cycle / midbody / basolateral plasma membrane / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / peptidyl-serine phosphorylation / microtubule / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / protein autophosphorylation / postsynaptic density / molecular adaptor activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / protein heterodimerization activity / cell division / protein phosphorylation / negative regulation of gene expression / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / apoptotic process / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / negative regulation of apoptotic process / protein kinase binding / perinuclear region of cytoplasm / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol Similarity search - Function | |||||||||||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | |||||||||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.86 Å | |||||||||||||||
Authors | Lim, D.C. / Yaffe, M.B. | |||||||||||||||
Funding support | United States, 4items
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Citation | Journal: Sci.Signal. / Year: 2020 Title: Redox priming promotes Aurora A activation during mitosis. Authors: Lim, D.C. / Joukov, V. / Rettenmaier, T.J. / Kumagai, A. / Dunphy, W.G. / Wells, J.A. / Yaffe, M.B. | |||||||||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6vpl.cif.gz | 263.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6vpl.ent.gz | 211.8 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6vpl.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/6vpl ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/vp/6vpl | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 6vpgC 6vphC 6vpiC 6vpjC 6vpmC 6xkaC C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 33986.734 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: kinase domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) Gene: TPX2, C20orf1, C20orf2, DIL2, HCA519, AURKA, AIK, AIRK1, ARK1, AURA, AYK1, BTAK, IAK1, STK15, STK6 Plasmid: pET28a / Production host: Escherichia coli (E. coli) / Strain (production host): Rosetta 2 References: UniProt: Q9ULW0, UniProt: O14965, non-specific serine/threonine protein kinase |
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-Non-polymers , 6 types, 511 molecules
#2: Chemical | ChemComp-MG / #3: Chemical | #4: Chemical | #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-GOL / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.44 Å3/Da / Density % sol: 49.53 % / Mosaicity: 0.387 ° |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: evaporation / pH: 5.5 Details: 0.1 M sodium malonate pH 5.5, 12% PEG 3350, 17% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ROTATING ANODE / Type: BRUKER AXS MICROSTAR / Wavelength: 1.5418 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: MAR scanner 345 mm plate / Detector: IMAGE PLATE / Date: Oct 22, 2012 / Details: mirrors | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: mirrors / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 1.5418 Å / Relative weight: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.86→50 Å / Num. obs: 56774 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 10.9 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 27.8 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: D_1000246794 Resolution: 1.86→48.07 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 18.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 28.65 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 1.86→48.07 Å
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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