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- PDB-6vm7: SILv44 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100 peptide (... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6vm7 | ||||||
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Title | SILv44 T cell receptor bound to HLA-A2 presenting gp100 peptide (ITDQVPFSV) | ||||||
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Function / homology | ![]() positive regulation of melanin biosynthetic process / cis-Golgi network membrane / melanin biosynthetic process / melanosome membrane / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Smith, A.R. / Baker, B.M. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Structurally silent peptide anchor modifications allosterically modulate T cell recognition in a receptor-dependent manner Authors: Smith, A.R. / Alonso, J.A. / Ayres, C.M. / Singh, N.K. / Hellman, L.M. / Baker, B.M. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 394.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 285.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 6vm9C ![]() 6vmaC ![]() 6vmcC ![]() 1tvhS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-SILv44 T cell receptor ... , 2 types, 2 molecules DE
#1: Protein | Mass: 23287.006 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 27692.809 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: 0 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#3: Protein | Mass: 31854.203 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
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#4: Protein | ![]() Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() |
-Protein/peptide , 1 types, 1 molecules C
#5: Protein/peptide | ![]() Mass: 1005.121 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: epitope (UNP residues 209-217) / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 2 types, 110 molecules ![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#6: Chemical | ![]() #7: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.42 Å3/Da / Density % sol: 49.09 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 296 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 16% v/v PEG3350, 280 mM ammonium citrate dibasic |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 24, 2018 |
Radiation | Monochromator: Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength![]() |
Reflection | Resolution: 2.41→50 Å / Num. obs: 35998 / % possible obs: 98.8 % / Redundancy: 6 % / Biso Wilson estimate: 39.57 Å2 / CC1/2: 0.99 / CC star: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.126 / Rpim(I) all: 0.055 / Rrim(I) all: 0.138 / Χ2: 0.933 / Net I/σ(I): 13.1 |
Reflection shell | Resolution: 2.41→2.45 Å / Redundancy: 5.1 % / Rmerge(I) obs: 0.566 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1725 / CC1/2: 0.779 / CC star: 0.936 / Rpim(I) all: 0.267 / Rrim(I) all: 0.629 / Χ2: 0.746 / % possible all: 97 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: PDB entry 1TVH Resolution: 2.41→39.46 Å / SU ML: 0.3262 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 24.9829
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 50.71 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.41→39.46 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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