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万見
- PDB-6ut2: 3D structure of the leiomodin/tropomyosin binding interface -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ut2
タイトル3D structure of the leiomodin/tropomyosin binding interface
要素
  • Leiomodin-2
  • Tropomyosin alpha-1 chain chimeric peptide
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN (タンパク質) / pointed end / thin filaments
機能・相同性
機能・相同性情報


pointed-end actin filament capping / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / myofibril assembly / actin nucleation / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / ruffle organization ...pointed-end actin filament capping / positive regulation of heart rate by epinephrine / muscle thin filament tropomyosin / myofibril assembly / actin nucleation / bleb / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / regulation of muscle contraction / muscle filament sliding / ruffle organization / positive regulation of ATP-dependent activity / Striated Muscle Contraction / M band / regulation of heart contraction / sarcomere organization / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myofibril / tropomyosin binding / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / striated muscle thin filament / actin monomer binding / positive regulation of cell adhesion / Smooth Muscle Contraction / stress fiber / cardiac muscle contraction / positive regulation of stress fiber assembly / cytoskeleton organization / actin filament polymerization / cytoskeletal protein binding / sarcomere / negative regulation of cell migration / muscle contraction / actin filament organization / マイクロフィラメント / wound healing / structural constituent of cytoskeleton / ruffle membrane / cellular response to reactive oxygen species / actin filament binding / マイクロフィラメント / actin binding / regulation of cell shape / 細胞骨格 / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Tropomodulin / Tropomodulin / WH2 domain / WH2 domain profile. / Tropomyosins signature. / トロポミオシン / トロポミオシン / Leucine-rich repeat domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain / Leiomodin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Tolkatchev, D. / Smith, G.E. / Helms, G.L. / Cort, J.R. / Kostyukova, A.S.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)5R01GM120137-02 米国
引用ジャーナル: Plos Biol. / 年: 2020
タイトル: Leiomodin creates a leaky cap at the pointed end of actin-thin filaments.
著者: Tolkatchev, D. / Smith Jr., G.E. / Schultz, L.E. / Colpan, M. / Helms, G.L. / Cort, J.R. / Gregorio, C.C. / Kostyukova, A.S.
履歴
登録2019年10月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年5月1日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Leiomodin-2
B: Tropomyosin alpha-1 chain chimeric peptide
C: Tropomyosin alpha-1 chain chimeric peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,4883
ポリマ－12,4883
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: homology, homologous to known tropomyosin-binding sites of tropomodulins, Circular dichroism and NMR experiments to characterize the assembly are in Colpan et al, Biochim Biophys Acta. 2016 May; 1864(5), p523
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area3890 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area7530 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 20structures with acceptable covalent geometry
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Leiomodin-2 / Cardiac leiomodin / C-LMOD / Leiomodin


分子量: 4669.050 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LMOD2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6P5Q4
#2: タンパク質・ペプチド Tropomyosin alpha-1 chain chimeric peptide / Alpha-tropomyosin / Tropomyosin-1


分子量: 3909.709 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TPM1, C15orf13, TMSA / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P09493

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
113isotropic12D 1H-15N HSQC
121isotropic22D 1H-15N HSQC
132isotropic22D 1H-15N HSQC
151isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
161isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
171isotropic23D HNCO
181isotropic23D HN(CO)CA
191isotropic23D HNCA
1101isotropic23D CBCA(CO)NH
1111isotropic23D HBHA(CO)NH
1121isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1131isotropic23D 1H-15N NOESY
1141isotropic13D 1H-13C NOESY
1152isotropic23D HNCO
1162isotropic23D HN(CO)CA
1172isotropic23D HNCA
1182isotropic23D CBCA(CO)NH
1202isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1212isotropic23D HN(CA)CB
1222isotropic12D 1H-15N HSQC
1232isotropic13D 1H-15N NOESY

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution10.5 mM [U-13C; U-15N] leiomodin peptide, 1 mM tropomyosin peptide, 90% H2O/10% D2O15N13C_Lmod2s1_Tpm1a90% H2O/10% D2O
solution20.5 mM [U-13C; U-15N] tropomyosin peptide, 1 mM leiomodin peptide, 90% H2O/10% D2O15N13C_Tpm1a_Lmod2s190% H2O/10% D2O
solution30.3 mM [U-15N] leiomodin peptide, 0.6 mM tropomyosin peptide, 90% H2O/10% D2O15N_Lmod2s1_Tpm1a90% H2O/10% D2O
solution40.3 mM [U-15N] tropomyosin peptide, 0.6 mM leiomodin peptide, 90% H2O/10% D2O15N_Tpm1a_Lmod2s190% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.5 mMleiomodin peptide[U-13C; U-15N]1
1 mMtropomyosin peptidenatural abundance1
0.5 mMtropomyosin peptide[U-13C; U-15N]2
1 mMleiomodin peptidenatural abundance2
0.3 mMleiomodin peptide[U-15N]3
0.6 mMtropomyosin peptidenatural abundance3
0.3 mMtropomyosin peptide[U-15N]4
0.6 mMleiomodin peptidenatural abundance4
試料状態詳細: 50 mM sodium phosphate; 0.01% sodium azide; 0.2 mM ethylenediaminetetraacetate; 1x cOmplete, Mini, EDTA-free Protease Inhibitor Cocktail (Roche)
イオン強度: 0.081 M / Ionic strength err: 0.002 / Label: conditions_1 / pH: 6.5 / PH err: 0.1 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian VNMRSVarianVNMRS6001
Varian INOVAVarianINOVA5002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
AmberCase, Darden, Cheatham III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Kollman精密化
TALOSTALOS+Cornilescu, Delaglio and Baxstructure calculation
NMRViewNMRViewJ Version 9.2.0-b4 with Java 1.8.0_92 x86_64Johnson, One Moon Scientificchemical shift assignment
NMRViewNMRViewJ Version 9.2.0-b4 with Java 1.8.0_92 x86_64Johnson, One Moon Scientificpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with acceptable covalent geometry
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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