+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6usn | ||||||
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Title | Co-crystal structure of SPR with compound 5 | ||||||
Components | Sepiapterin reductase | ||||||
Keywords | OXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / inhibitor / pain / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex | ||||||
Function / homology | Function and homology information sepiapterin reductase (L-erythro-7,8-dihydrobiopterin forming) / sepiapterin reductase activity / aldo-keto reductase (NADPH) activity / tetrahydrobiopterin biosynthetic process / eNOS activation / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / nitric oxide biosynthetic process / NADP binding / extracellular exosome / nucleoplasm / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.773 Å | ||||||
Authors | Huang, X. / Wang, K. | ||||||
Citation | Journal: Bioorg.Med.Chem.Lett. / Year: 2020 Title: Virtual screening to identify potent sepiapterin reductase inhibitors. Authors: Gao, H. / Schneider, S. / Andrews, P. / Wang, K. / Huang, X. / Sparling, B.A. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 6usn.cif.gz | 218.9 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb6usn.ent.gz | 175.5 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 6usn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/us/6usn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/us/6usn | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | 4hwkS S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
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-Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 28223.576 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: SPR / Production host: Escherichia coli (E. coli) References: UniProt: P35270, sepiapterin reductase (L-erythro-7,8-dihydrobiopterin forming) |
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-Non-polymers , 6 types, 208 molecules
#2: Chemical | ChemComp-NAP / #3: Chemical | ChemComp-SO4 / #4: Chemical | ChemComp-GOL / #5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-QGV / ( #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.91 Å3/Da / Density % sol: 74.96 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 0.1 M MES pH 6.5, 2.3 M Ammonium Sulfate, 2% PEG1000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ALS / Beamline: 5.0.2 / Wavelength: 1 Å |
Detector | Type: MARMOSAIC 300 mm CCD / Detector: CCD / Date: Jun 24, 2016 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.77→48 Å / Num. obs: 108584 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 9.3 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 12.8 |
Reflection shell | Resolution: 2.77→2.87 Å / Num. unique obs: 5409 / CC1/2: 0.67 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 4HWK Resolution: 2.773→47.883 Å / SU ML: 0.34 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / Phase error: 21.44
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 138.54 Å2 / Biso mean: 53.1271 Å2 / Biso min: 22.45 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.773→47.883 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
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