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万見
- PDB-6u8z: Crystal Structure of Catalytic Domain of Human Phospholipase D1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u8z
タイトルCrystal Structure of Catalytic Domain of Human Phospholipase D1
要素Phospholipase D1,Phospholipase D1
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / Phospholipase D1 / PLD / phosphohistidine / PIP2 binding (ホスファチジルイノシトール4,5-ビスリン酸)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / Synthesis of PG / phospholipase D / N-acylphosphatidylethanolamine-specific phospholipase D activity / phosphatidic acid biosynthetic process / regulation of microvillus assembly / Synthesis of PA / phospholipase D activity / phospholipid catabolic process / cholinergic synapse ...: / Synthesis of PG / phospholipase D / N-acylphosphatidylethanolamine-specific phospholipase D activity / phosphatidic acid biosynthetic process / regulation of microvillus assembly / Synthesis of PA / phospholipase D activity / phospholipid catabolic process / cholinergic synapse / regulation of synaptic vesicle cycle / regulation of vesicle-mediated transport / small GTPase-mediated signal transduction / tertiary granule membrane / CDC42 GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / endocytic vesicle / RHOA GTPase cycle / Role of phospholipids in phagocytosis / specific granule membrane / RAC1 GTPase cycle / phosphatidylinositol binding / positive regulation of translation / 走化性 / late endosome membrane / Ras protein signal transduction / エンドソーム / apical plasma membrane / lysosomal membrane / ゴルジ体 / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ゴルジ体 / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Phospholipase D, eukaryotic type / Phospholipase D family / Phospholipase D Active site motif / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. ...Phospholipase D, eukaryotic type / Phospholipase D family / Phospholipase D Active site motif / Phospholipase D-like domain / PLD-like domain / Phospholipase D. Active site motifs. / Phospholipase D/Transphosphatidylase / Phospholipase D phosphodiesterase active site profile. / PhoX homologous domain, present in p47phox and p40phox. / PX domain profile. / PX domain / Phox homology / PX domain superfamily / PH domain / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHITE ION / Phospholipase D1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.799 Å
データ登録者Bowling, F.Z. / Airola, M.V.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM128666 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)T32GM092714 米国
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2020
タイトル: Crystal structure of human PLD1 provides insight into activation by PI(4,5)P2and RhoA.
著者: Bowling, F.Z. / Salazar, C.M. / Bell, J.A. / Huq, T.S. / Frohman, M.A. / Airola, M.V.
履歴
登録2019年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phospholipase D1,Phospholipase D1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,7502
ポリマ－69,6711
非ポリマー791
水8,539474
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area210 Å2
ΔGint3 kcal/mol
Surface area22820 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)75.209, 75.209, 239.650
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Phospholipase D1,Phospholipase D1 / hPLD1 / Choline phosphatase 1 / Phosphatidylcholine-hydrolyzing phospholipase D1


分子量: 69671.414 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 330-500,643-1074 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLD1 / プラスミド: pFastbac Htb / 細胞株 (発現宿主): Sf9
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13393, phospholipase D
#2: 化合物 ChemComp-PO3 / PHOSPHITE ION / ホスファイト / Phosphite ester


分子量: 78.972 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO3
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 474 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.43 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.3 / 詳細: 0.2 M ammonium citrate, 15% PEG3350, pH 5.3

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データ収集

回折平均測定温度: 193 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X17B1 / 波長: 0.97933 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2017年11月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.799→79.88 Å / Num. obs: 64302 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 8.7 % / Biso Wilson estimate: 30.221 Å2 / Rpim(I) all: 0.053 / Rrim(I) all: 0.158 / Net I/σ(I): 7
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) all% possible all
1.8-1.838.60.82720731470.852.53398.1
4.88-79.968182886636110.0330.096100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
xia2データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
xia2データ削減
AutoSol位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.799→54.759 Å / SU ML: 0.19 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 位相誤差: 25.27
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2145 1816 3.13 %
Rwork0.1738 --
obs0.1751 58064 89.44 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 140.43 Å2 / Biso mean: 49.9468 Å2 / Biso min: 19.48 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.799→54.759 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4643 0 4 474 5121
Biso mean--36.42 55.78 -
残基数----567
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.7995-1.84810.35911100.3389325869
1.8481-1.90250.36791150.3085342472
1.9025-1.96390.32041210.264369478
1.9639-2.03410.2481260.2346393582
2.0341-2.11560.28171350.2113412487
2.1156-2.21180.21781410.1912432590
2.2118-2.32850.24651360.1834447394
2.3285-2.47430.22581490.1714459095
2.4743-2.66540.20081490.166469597
2.6654-2.93360.19531530.1603474098
2.9336-3.3580.1971550.1553483699
3.358-4.23050.18621600.13864938100
4.2305-54.7590.20051660.1725216100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 32.897 Å / Origin y: 70.85 Å / Origin z: 103.093 Å
111213212223313233
T0.3704 Å2-0.0799 Å2-0.0042 Å2-0.1997 Å2-0.0248 Å2--0.267 Å2
L1.2622 °2-0.3152 °20.976 °2-0.6667 °20.0688 °2--3.9283 °2
S-0.1138 Å °-0.3384 Å °0.0485 Å °-0.1683 Å °0.1334 Å °0.0037 Å °-0.6729 Å °-0.1823 Å °-0.0405 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 336:1074 OR RESID 1075:1274 ) )A336 - 1074
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 336:1074 OR RESID 1075:1274 ) )A1075 - 1274

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る