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- PDB-6u75: Crystal Structure of S. Cerevisiae SUMO E3 Ligase SIZ2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6u75
タイトルCrystal Structure of S. Cerevisiae SUMO E3 Ligase SIZ2
要素E3 SUMO-protein ligase SIZ2
キーワードLIGASE (リガーゼ) / SUMO (SUMOタンパク質) / SIGNAL TRANSDUCTION (シグナル伝達) / REPLICATION (DNA複製) / RING E3 / PIAS / SIZ / UBIQUITIN (ユビキチン) / UBC9 / METAL-BINDING / NUCLEUS (細胞核) / PHOSPHOPROTEIN / UBL CONJUGATION PATHWAY / ZINC-FINGER (ジンクフィンガー)
機能・相同性
機能・相同性情報


: / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / protein sumoylation / chromosome segregation / double-stranded DNA binding / クロマチン / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. ...PINIT domain / PINIT domain superfamily / PINIT domain / PINIT domain profile. / MIZ/SP-RING zinc finger / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / SAP domain superfamily / SAP domain / SAP motif profile. / Putative DNA-binding (bihelical) motif predicted to be involved in chromosomal organisation / SAP domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase SIZ2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Lima, C.D. / Cappadocia, L.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM065872 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM118080 米国
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2021
タイトル: DNA asymmetry promotes SUMO modification of the single-stranded DNA-binding protein RPA.
著者: Cappadocia, L. / Kochanczyk, T. / Lima, C.D.
履歴
登録2019年8月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author / database_2
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22023年10月11日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 SUMO-protein ligase SIZ2
B: E3 SUMO-protein ligase SIZ2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)61,6504
ポリマ－61,5192
非ポリマー1312
水70339
1
A: E3 SUMO-protein ligase SIZ2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8252
ポリマ－30,7591
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: E3 SUMO-protein ligase SIZ2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8252
ポリマ－30,7591
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)61.916, 80.689, 76.527
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 94.995, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

-
要素

#1: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase SIZ2 / E3 SUMO-protein transferase SIZ2 / SAP and Miz-finger domain-containing protein 2


分子量: 30759.445 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP Residues 154-420 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: NFI1, SIZ2, YOR156C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q12216, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.06 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: 20 mM Tris-HCl pH8 100 mM NaCl 20% glycerol 1 mM beta-mercaptoethanol 40 % PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→49 Å / Num. obs: 21200 / % possible obs: 94.5 % / 冗長度: 3.1 % / Biso Wilson estimate: 44.61 Å2 / CC1/2: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Rpim(I) all: 0.057 / Rrim(I) all: 0.107 / Net I/σ(I): 11.15
反射 シェル解像度: 2.63→2.73 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 1.69 / Num. unique obs: 5431 / CC1/2: 0.726 / Rpim(I) all: 0.316 / Rrim(I) all: 0.581 / % possible all: 86.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3I2D

3i2d


解像度: 2.63→49 Å / SU ML: 0.3895 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.42 / 位相誤差: 28.0328
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2627 1060 5 %
Rwork0.2178 --
obs0.2201 21188 94.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso mean: 48.42 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4196 0 2 39 4237
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0024300
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.48265820
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0409649
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0028735
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.9881620
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.63-2.750.31031200.23662333X-RAY DIFFRACTION88.56
2.75-2.90.3441360.2522515X-RAY DIFFRACTION95.19
2.9-3.080.31821270.2642557X-RAY DIFFRACTION95.86
3.08-3.320.3351410.26282461X-RAY DIFFRACTION94.04
3.32-3.650.28351310.23252549X-RAY DIFFRACTION94.73
3.65-4.180.24291280.21912420X-RAY DIFFRACTION92.05
4.18-5.260.22111350.18432654X-RAY DIFFRACTION99.04
5.26-490.22171420.18982639X-RAY DIFFRACTION96.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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