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万見
- PDB-6tqe: The structure of ABC transporter Rv1819c without addition of substrate -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6tqe
タイトルThe structure of ABC transporter Rv1819c without addition of substrate
要素ABC transporter ATP-binding protein/permease
キーワードTRANSPORT PROTEIN (運搬体タンパク質) / cobalamin (コバラミン) / vitamin B12 (コバラミン) / ABC transporter / exporter fold / import / tuberculosis (結核)
機能・相同性
機能・相同性情報


response to host immune response / トランスロカーゼ; 他の化合物の輸送を触媒; ヌクレオシド三リン酸の加水分解に伴う / ATPase-coupled transmembrane transporter activity / ABC-type transporter activity / ATP hydrolysis activity / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
ABC transporter transmembrane region 2 / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities ...ABC transporter transmembrane region 2 / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter-like, conserved site / ABC transporters family signature. / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Multidrug ABC transporter ATP-binding protein / Hydrophilic compounds import ATP-binding/permease protein BacA
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.3 Å
データ登録者Rempel, S. / Gati, C. / Slotboom, D.J. / Guskov, A.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2020
タイトル: A mycobacterial ABC transporter mediates the uptake of hydrophilic compounds.
著者: S Rempel / C Gati / M Nijland / C Thangaratnarajah / A Karyolaimos / J W de Gier / A Guskov / D J Slotboom /
要旨: Mycobacterium tuberculosis (Mtb) is an obligate human pathogen and the causative agent of tuberculosis. Although Mtb can synthesize vitamin B (cobalamin) de novo, uptake of cobalamin has been linked ...Mycobacterium tuberculosis (Mtb) is an obligate human pathogen and the causative agent of tuberculosis. Although Mtb can synthesize vitamin B (cobalamin) de novo, uptake of cobalamin has been linked to pathogenesis of tuberculosis. Mtb does not encode any characterized cobalamin transporter; however, the gene rv1819c was found to be essential for uptake of cobalamin. This result is difficult to reconcile with the original annotation of Rv1819c as a protein implicated in the transport of antimicrobial peptides such as bleomycin. In addition, uptake of cobalamin seems inconsistent with the amino acid sequence, which suggests that Rv1819c has a bacterial ATP-binding cassette (ABC)-exporter fold. Here, we present structures of Rv1819c, which reveal that the protein indeed contains the ABC-exporter fold, as well as a large water-filled cavity of about 7,700 Å, which enables the protein to transport the unrelated hydrophilic compounds bleomycin and cobalamin. On the basis of these structures, we propose that Rv1819c is a multi-solute transporter for hydrophilic molecules, analogous to the multidrug exporters of the ABC transporter family, which pump out structurally diverse hydrophobic compounds from cells.
履歴
登録2019年12月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02020年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年4月29日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年2月10日Group: Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
Item: _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id ..._struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
改定 1.32024年5月22日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-10549
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ABC transporter ATP-binding protein/permease
B: ABC transporter ATP-binding protein/permease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)145,9076
ポリマ－144,8442
非ポリマー1,0634
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area15500 Å2
ΔGint-119 kcal/mol
Surface area60500 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質 ABC transporter ATP-binding protein/permease / Multidrug ABC transporter ATP-binding protein / Vitamin B12 transport ATP-binding protein BacA


分子量: 72422.000 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: yddA, yddA_3, DSI35_15825, ERS007665_02362, ERS007670_02474, ERS023446_03427, ERS027651_03600, ERS027652_02163, ERS027654_01933, ERS027656_03005, ERS027659_02286, ERS027661_01835, ...遺伝子: yddA, yddA_3, DSI35_15825, ERS007665_02362, ERS007670_02474, ERS023446_03427, ERS027651_03600, ERS027652_02163, ERS027654_01933, ERS027656_03005, ERS027659_02286, ERS027661_01835, ERS027666_01377, ERS124361_03074, EZX46_07135, FDK60_09470, SAMEA2682835_03741, SAMEA2682864_01404, SAMEA2683035_00870
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A045ITS3, UniProt: P9WQI9*PLUS
#2: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / アデノシン三リン酸


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: dimer of Rv1819c / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1 / 由来: RECOMBINANT
由来(天然)生物種: Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 6.5
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: OTHER
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.16_3549: / 分類: 精密化
CTF補正タイプ: NONE
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.3 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 35890 / 対称性のタイプ: POINT
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00710326
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.91714088
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d12.546044
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0581592
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0061786

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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