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- PDB-6rss: Solution structure of the fourth WW domain of WWP2 with GB1-tag -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6rss
タイトルSolution structure of the fourth WW domain of WWP2 with GB1-tag
要素NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
キーワードPROTEIN BINDING (タンパク質) / Three-stranded antiparallel beta-sheet / PPxY motif binding / E3 ubiquitin ligase (ユビキチンリガーゼ) / NEDD4 (NEDD4)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / negative regulation of Notch signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein K63-linked ubiquitination ...negative regulation of protein transport / extracellular transport / regulation of potassium ion transmembrane transporter activity / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of transporter activity / regulation of monoatomic ion transmembrane transport / negative regulation of Notch signaling pathway / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / protein K63-linked ubiquitination / RHOU GTPase cycle / transcription factor binding / protein autoubiquitination / ubiquitin ligase complex / regulation of membrane potential / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / protein modification process / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / Regulation of PTEN stability and activity / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transcription by RNA polymerase II / protein ubiquitination / symbiont entry into host cell / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular exosome / 生体膜 / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン ...E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / WWドメイン / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2ドメイン / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WWドメイン / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / molecular dynamics
データ登録者Wahl, L.C. / Watt, J.E. / Tolchard, J. / Blumenschein, T.M.A. / Chantry, A.
資金援助 英国, 4件
組織認可番号国
Other private 英国
Other private 英国
Other private 英国
Other private 英国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2019
タイトル: Smad7 Binds Differently to Individual and Tandem WW3 and WW4 Domains of WWP2 Ubiquitin Ligase Isoforms.
著者: Wahl, L.C. / Watt, J.E. / Yim, H.T.T. / De Bourcier, D. / Tolchard, J. / Soond, S.M. / Blumenschein, T.M.A. / Chantry, A.
履歴
登録2019年5月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年10月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,9741
ポリマ－11,9741
非ポリマー00
水0
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area8570 Å2
手法PISA
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1medoid

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要素

#1: タンパク質 NEDD4-like E3 ubiquitin-protein ligase WWP2 / Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain- ...Atrophin-1-interacting protein 2 / AIP2 / HECT-type E3 ubiquitin transferase WWP2 / WW domain-containing protein 2


分子量: 11974.083 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: WWP2 / プラスミド: pSKDuet01 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): BL21 Star(DE3) / 参照: UniProt: O00308, HECT-type E3 ubiquitin transferase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic12D 1H-15N HSQC
171isotropic12D 1H-13C HSQC
121isotropic13D CBCA(CO)NH
131isotropic13D HN(CA)CB
141isotropic13D H(CCO)NH
151isotropic13D C(CO)NH
182isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1122isotropic23D CCH-TOCSY
1131isotropic12D 1H-13C TOCSY aromatic
1112isotropic22D (HB)CB(CGCD)HD
1102isotropic12D 1H-1H NOESY aromatic
161isotropic23D 1H-15N NOESY
191isotropic13D 1H-13C NOESY
1141isotropic12D 1H-13C HSQC aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution11.2 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] WWP2 WW4 domain, 90% H2O/10% D2O13C_15N_WWP2_WW490% H2O/10% D2O
solution22.08 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] WWP2 WW4 domain, 90% H2O/10% D2O13C_15N_WWP2_WW490% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.2 mMWWP2 WW4 domain[U-99% 13C; U-99% 15N]1
2.08 mMWWP2 WW4 domain[U-99% 13C; U-99% 15N]2
試料状態イオン強度: 110 mM / Label: Buffer / pH: 6.8 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCE IIIBrukerAVANCE III8001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
CcpNmr AnalysisCCPNchemical shift assignment
ARIALinge, O'Donoghue and Nilgesstructure calculation
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
CcpNmr AnalysisCCPNpeak picking
精密化手法: molecular dynamics / ソフトェア番号: 4
代表構造選択基準: medoid
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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